Aminoacidi e proteine Classificazione degli aminoacidi proteici Si

Aminoacidi e proteine

Classificazione degli aminoacidi proteici Si basa sulla composizione del gruppo laterale -R Catena laterale apolare Hanno R alifatico o aromatico idrofobico Ac. 2 ammino-propanoico Ac. 2 -ammino-3 metil-butanoico imminoacido Anello eterociclico pirrolidinico

Amminoacidi polari privi di carica elettrica

Aminoacidi con residui polari con carica positiva p. K = 10, 5 Gr. Guanidinico p. K= 12, 3 Gr. imidazolico p. K =6 Aminoacidi con residui polari con carica negativa Hanno p. K tra 3. 9 e 4. 3

Aminoacidi proteici postsintetici Le modificazioni che portano alla formazione degli aminoacidi sopra indicati, avviene dopo la traduzione del messaggero in proteina.

Aminoacidi non proteici

Peptidi Legame carbammidico o peptidico Configurazione trans Struttura planare senza possibilità di rotazione Grazie all’energia di risonanza che gli conferisce carattere intermedio

Oligopeptidi e polipeptidi Per convenzione una catena polipeptidica inizia con un aminoacido N-terminale (gr. NH 2 libero), e termina con un aminoacido C-terminale avente il gruppo carbossilico libero. Oligopeptide = tra 12 -20 residui aminoacidici Polipeptide = più di venti residui Proteina = una proteina può essere costituita da più polipeptidi; può essere perciò MONOMERICA O MULTIMERICA

Peptidi naturali Per la sua capacità di ossidarsi e ridursi tale peptide è utilizzato dalla cellula come antiossidante nei confronti dei gruppi tiolici dovuti alla’azione dei perossidi e dei radicali liberi

Proteine La classe più abbondante: più del 50% del peso secco Si possono suddividere in base alla composizione semplici (solo aa) complesse (contengono anche molecole diverse quali eme, lipidi, glucidi, metalli…) Dal p. to di vista strutturale si dividono in fibrose (collagene, miosina , actina) e globulari o di membrana Proprietà principali delle proteine La solubilità in acqua dipende dal rapporto tra gruppi polari e non polari. In genere le proteine globulari sono solubili, mentre quelle fibrose sono insolubili e scarsamente solubili. Le proteine sono dotate di un numero variabile di cariche elettriche localizzate in corrispondenza dei residui ionizzabili. Il numero e la natura delle cariche dipende dal p. H del mezzo.

Struttura primaria E’ la struttura covalente di una proteina data dalla sequenza degli aminoacidi cioè l’ordine con il quale essi si concatenano comandato dal codice genetico. PER CONVENZIONE SI NUMERANO A PARTIRE DAL TERMINALE AMMINICO Struttura secondaria A seconda della natura dei residui aminoacidici costituenti, la struttura secondaria può assumere tre conformazioni: 1) α-elica; 2) conformazione β; Dipendono dalla angolatura che possono assumere i legami che a sua volta dipende dai residui aminoacidici

Dipendono dall’instaurarsi di legami idrogeno α-elica Prevale notevolmente in natura l’elica destrorsa ed è la più diffusa essendo contenuta da tutte le proteine globulari e da alcune fibrose foglietti β Consiste in un’elica allungata, o a passo più lungo. Sono tenute insieme da legami idrogeni intercatena fra gruppi carbonilici di una catena e gruppi amidici della catena parallela

Β-turns

Struttura terziaria Stabilizzazione della struttura grazie al legame tra residui aminoacidici anche lontane tra loro nella struttura primaria.

DOMINI

Struttura quaternaria E’ data dall’associazione di subunità o protomeri. Può essere omogenea quando le subunità sono identiche oppure eterogenea quando sono diverse. Tali subunità sono legate da legami non covalenti

Classificazione delle proteine secondo la composizione: SEMPLICI: per idrolisi danno luogo solamente ad amminoacidi Esempio CONIUGATE: costituite da proteine semplici combinate con composti non proteici che costituiscono il “gruppo prostetico”. Vengono classificate in base alla natura chimica del gruppo prostetico

PROTEINE CONIUGATE CLASSE GRUPPO PROSTETICO ESEMPIO LIPIDI β-LIPOPROTEINA GLICOPROTEINE CARBOIDRATI IMMUNOGLOBULINA G FOSFOPROTEINE GRUPPI FOSFATO CASEINA DEL LATTE EME (ferro porfirina) EMOGLOBINA NUCLEOTIDI FLAVINICI SUCCIN. DEIDROG. FERRO FERRITINA ZINCO ALCOL DEIDROGENASI CALCIO CALMODULINA MOLIBDENO NITROGENASI RAME CERULOPLASMINA LIPOPROTEINE EMOPROTEINE FLAVOPROTEINE METALLOPROTEINE

Proteine globulari Sono proteine di forma sferoidale, generalmente solubili in acqua, caratterizzate da struttura terziaria e spesso quaternaria. La tradizinale classificazione delle proteine globulari è basata sulle caratteristiche chimico-fisiche: Protamine Istoni Albumine Globuline Proteine fibrose I due principali componenti fanno parte del tessuto connettivo: collagene ed elastina, miosina, cheratina Collagene: è la più abbondante proteina dell’organismo in prevalenza nei tessuti di sostegno (tendini, legamenti, fasce, cartilagine, ossa, denti) Viene sintetizzato dai fibroblasti del tessuto connettivo, dagli osteoblasti dell’osso, dai condroblasti della cartilagine e dagli odontoblasti denti. L’unità fondamentale del collagene è il tropocollagene costituito da tre famiglie di catene α

CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE IN BASE ALLE LORO FUNZIONI BIOLOGICHE: 1. ENZIMI: proteine specializzate con attività catalitica 2. PROTEINE DI TRASPORTO: le proteine di trasporto del plasma legano e trasportano specifiche molecole o ioni da un organo all’altro (I’emoglobina trasporta O 2; l’albumina trasporta acidi grassi) 3. PROTEINE DI RISERVA: ovoalbumina, (principale proteina del bianco d’uovo); caseina (principale proteina del latte) servono come sostanze nutrienti; ferritina (immagazzina il ferro necessario per la sintesi di emoglobina)

4. PROTEINE CONTRATTILI : conferiscono la capacità di contrarsi alle cellule ed agli organismi, di cambiare forma e di spostarsi nell’ambiente (es. actina e miosina contrazione muscolare) 5. PROTEINE STRUTTURALI: collagene (nel tessuto connettivo); cheratina (capelli e unghie); fibroina (fibre della seta) 6. PROTEINE DI DIFESA: molte proteine difendono gli organismi dall’invasione da parte di altre specie o li proteggono da eventuali danni: immunoglobuline o anticorpi