1 KM 1 1 Vo Vmax S Vmax
![1 KM 1 1 Vo= Vmax [S] + Vmax Y= m x + b 1 KM 1 1 Vo= Vmax [S] + Vmax Y= m x + b](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-1.jpg)
![INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Compuestos que bloquean la actividad enzimática Pueden ser parecidos INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Compuestos que bloquean la actividad enzimática Pueden ser parecidos](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-2.jpg)
![INHIBICIÓN COMPETITIVA Dihidrofolato reductasa Inhibe reductasa: elimina biosíntesis DNA Preferencia por células en proliferación INHIBICIÓN COMPETITIVA Dihidrofolato reductasa Inhibe reductasa: elimina biosíntesis DNA Preferencia por células en proliferación](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-3.jpg)
![INHIBICIÓN COMPETITIVA [E]T= [E] +[EI] +[ES] I reduce [E] disponible para S Vo= Vmax INHIBICIÓN COMPETITIVA [E]T= [E] +[EI] +[ES] I reduce [E] disponible para S Vo= Vmax](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-4.jpg)
![Sustrato se percibe como diluido m= a KM / Vmax a= 1 -1/ a Sustrato se percibe como diluido m= a KM / Vmax a= 1 -1/ a](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-5.jpg)
![INHIBICIÓN ACOMPETITIVA (NO SE EVITA UNIÓN AL SUSTRATO, PERO SI LA TRANSFORMACIÓN A PRODUCTO) INHIBICIÓN ACOMPETITIVA (NO SE EVITA UNIÓN AL SUSTRATO, PERO SI LA TRANSFORMACIÓN A PRODUCTO)](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-6.jpg)
![Kmaparente DISMINUYE en la misma proporción que la vmáx(como el I se une al Kmaparente DISMINUYE en la misma proporción que la vmáx(como el I se une al](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-7.jpg)
![INHIBICIÓN MIXTA (NO COMPETITIVA) a a’ (INHIBIDOR SE UNE A LA ENZIMA LIBRE O INHIBICIÓN MIXTA (NO COMPETITIVA) a a’ (INHIBIDOR SE UNE A LA ENZIMA LIBRE O](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-8.jpg)
![INHIBICIÓN COMPETITIVA: Si se alcanza Vmax, pero se requiere más [S] Se requiere más INHIBICIÓN COMPETITIVA: Si se alcanza Vmax, pero se requiere más [S] Se requiere más](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-9.jpg)
![EFECTO DEL p. H Enzimas generalmente activas a p. H 5 -9 Puede alterar: EFECTO DEL p. H Enzimas generalmente activas a p. H 5 -9 Puede alterar:](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-10.jpg)
![Ctes. Ionización de las enzimas EKE 2 KE 1 ES- H+ EH 2+ KE Ctes. Ionización de las enzimas EKE 2 KE 1 ES- H+ EH 2+ KE](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-11.jpg)
![p. K’s ´de aminoácidos esenciales para la actividad Aa ionizables en sitios activos como p. K’s ´de aminoácidos esenciales para la actividad Aa ionizables en sitios activos como](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-12.jpg)
![Actividad enzimática Temperatura °C Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura : Actividad enzimática Temperatura °C Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura :](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-13.jpg)
![REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: 1) CONTROL DE LA REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: 1) CONTROL DE LA](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-14.jpg)
![2) CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: CAMBIOS ESTRUCTURALES Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas: 2) CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: CAMBIOS ESTRUCTURALES Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas:](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-15.jpg)
![ALOSTERISMO Las enzimas alostéricas poseen, además del centro catalítico, otro espacio al que se ALOSTERISMO Las enzimas alostéricas poseen, además del centro catalítico, otro espacio al que se](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-16.jpg)
![Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores (Activación Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores (Activación](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-17.jpg)
![Cooperatividad Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la clásica relación cinética de Michaelis-Menten entre Cooperatividad Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la clásica relación cinética de Michaelis-Menten entre](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-18.jpg)
![MODIFICACIÓN COVALENTE Respuesta a corto plazo Reversible MODIFICACIÓN COVALENTE Respuesta a corto plazo Reversible](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-19.jpg)
![Alteración ESTRUCTURA-FUNCIÓN Unión grupos químicos PO 43 - , -CH 3, -adenil Formación enlaces Alteración ESTRUCTURA-FUNCIÓN Unión grupos químicos PO 43 - , -CH 3, -adenil Formación enlaces](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-20.jpg)
![FOSFORILACIÓN-DEFOSFORILACIÓN FOSFORILACIÓN-DEFOSFORILACIÓN](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-21.jpg)
![Cys SH HS S - Cys Cys SH . S - Cys Cys SH HS S - Cys Cys SH . S - Cys](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-22.jpg)
![](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-23.jpg)
![](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-24.jpg)
- Slides: 24
![1 KM 1 1 Vo Vmax S Vmax Y m x b 1 KM 1 1 Vo= Vmax [S] + Vmax Y= m x + b](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-1.jpg)
1 KM 1 1 Vo= Vmax [S] + Vmax Y= m x + b =m =b
![INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Compuestos que bloquean la actividad enzimática Pueden ser parecidos INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Compuestos que bloquean la actividad enzimática Pueden ser parecidos](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-2.jpg)
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Compuestos que bloquean la actividad enzimática Pueden ser parecidos o no al sustrato
![INHIBICIÓN COMPETITIVA Dihidrofolato reductasa Inhibe reductasa elimina biosíntesis DNA Preferencia por células en proliferación INHIBICIÓN COMPETITIVA Dihidrofolato reductasa Inhibe reductasa: elimina biosíntesis DNA Preferencia por células en proliferación](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-3.jpg)
INHIBICIÓN COMPETITIVA Dihidrofolato reductasa Inhibe reductasa: elimina biosíntesis DNA Preferencia por células en proliferación Precursor de timidina: biosíntesis DNA
![INHIBICIÓN COMPETITIVA ET E EI ES I reduce E disponible para S Vo Vmax INHIBICIÓN COMPETITIVA [E]T= [E] +[EI] +[ES] I reduce [E] disponible para S Vo= Vmax](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-4.jpg)
INHIBICIÓN COMPETITIVA [E]T= [E] +[EI] +[ES] I reduce [E] disponible para S Vo= Vmax [S] / a KM + [S] a = ( 1 + [I]/Ki ) m= a KM/Vmax a= 1 Incremento inhibidor 1/Vmax
![Sustrato se percibe como diluido m a KM Vmax a 1 1 a Sustrato se percibe como diluido m= a KM / Vmax a= 1 -1/ a](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-5.jpg)
Sustrato se percibe como diluido m= a KM / Vmax a= 1 -1/ a KM 1/Vmax no cambia: se intersectan: INH. COMPETITIVOS IRREVERSIBLES: REDUCEN [E] LIBRE A CUALQUIER VALOR DE [Sustrato]
![INHIBICIÓN ACOMPETITIVA NO SE EVITA UNIÓN AL SUSTRATO PERO SI LA TRANSFORMACIÓN A PRODUCTO INHIBICIÓN ACOMPETITIVA (NO SE EVITA UNIÓN AL SUSTRATO, PERO SI LA TRANSFORMACIÓN A PRODUCTO)](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-6.jpg)
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA (NO SE EVITA UNIÓN AL SUSTRATO, PERO SI LA TRANSFORMACIÓN A PRODUCTO) 1 KM 1 a’ Vo= Vmax [S] + Vmax I a’ = ( 1 + [I]/K’i ) 1/V a’ =2 a’ =1. 5 a’/Vmax a’ =1 m= KM/Vmax -a’ / KM 1/[S]
![Kmaparente DISMINUYE en la misma proporción que la vmáxcomo el I se une al Kmaparente DISMINUYE en la misma proporción que la vmáx(como el I se une al](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-7.jpg)
Kmaparente DISMINUYE en la misma proporción que la vmáx(como el I se une al complejo ES, su presencia se manifiesta también a elevadas [S], por lo que disminuye vmáx). [S] precisa para alcanzar 1/2 vmáx será menor. No es que haya aumentado la afinidad de E por S: se mantiene igual, pero como la vmáx ha disminuido, se precisará menor [S] para alcanzar 1/2 vmáx y por eso la Km disminuye -y la afinidad aumenta"aparentemente". 1/V a’ =2 a’ =1. 5 a’/Vmax a’ =1 m= KM/Vmax -a’ / KM 1/[S]
![INHIBICIÓN MIXTA NO COMPETITIVA a a INHIBIDOR SE UNE A LA ENZIMA LIBRE O INHIBICIÓN MIXTA (NO COMPETITIVA) a a’ (INHIBIDOR SE UNE A LA ENZIMA LIBRE O](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-8.jpg)
INHIBICIÓN MIXTA (NO COMPETITIVA) a a’ (INHIBIDOR SE UNE A LA ENZIMA LIBRE O AL COMPLEJO ES) Vmáx DISMINUYE (no se compensa por elevadas [S] 1/V m= a KM/Vmax a’ =1. 5 a’/Vmax a’ y a =1 -1 a’ / a KM 1/[S]
![INHIBICIÓN COMPETITIVA Si se alcanza Vmax pero se requiere más S Se requiere más INHIBICIÓN COMPETITIVA: Si se alcanza Vmax, pero se requiere más [S] Se requiere más](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-9.jpg)
INHIBICIÓN COMPETITIVA: Si se alcanza Vmax, pero se requiere más [S] Se requiere más [S] para Vmax/2 KM es mayor (a. KM) INHIBICIÓN ACOMPETITIVA : La Velocidad se reduce para cualquier [S] Vmax y Vmax/2 se reducen KM cambia INHIBICIÓN MIXTA (NO COMPETITIVA): Disminuye Vmax y Vmax/2 KM DISMINUYE APARENTEMENTE
![EFECTO DEL p H Enzimas generalmente activas a p H 5 9 Puede alterar EFECTO DEL p. H Enzimas generalmente activas a p. H 5 -9 Puede alterar:](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-10.jpg)
EFECTO DEL p. H Enzimas generalmente activas a p. H 5 -9 Puede alterar: Cambios en p. H alteran el estado de ionización de aa cargados (e. g. , Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica Actividad enzimática Unión sustrato-enzima Actividad catalítica Ionización del sustrato Variación de la estructura de la proteína p. H
![Ctes Ionización de las enzimas EKE 2 KE 1 ES H EH 2 KE Ctes. Ionización de las enzimas EKE 2 KE 1 ES- H+ EH 2+ KE](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-11.jpg)
Ctes. Ionización de las enzimas EKE 2 KE 1 ES- H+ EH 2+ KE 2 KES 2 + S H+ k 1 ES k-1 KES 1 k 2 H+ ESH 2+- P + E
![p Ks de aminoácidos esenciales para la actividad Aa ionizables en sitios activos como p. K’s ´de aminoácidos esenciales para la actividad Aa ionizables en sitios activos como](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-12.jpg)
p. K’s ´de aminoácidos esenciales para la actividad Aa ionizables en sitios activos como Aspartato Glutamato Histidina Lisina p. K 4 p. K 6 -10 Recordar que: Las interacciones entre grupos cargados cercanos Y/o con regiones de baja polaridad: Cambian p. K´s
![Actividad enzimática Temperatura C Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura Actividad enzimática Temperatura °C Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura :](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-13.jpg)
Actividad enzimática Temperatura °C Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura : altera la conformación 3 D
![REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada 1 CONTROL DE LA REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: 1) CONTROL DE LA](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-14.jpg)
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: 1) CONTROL DE LA DISPONIBILIDAD DE LA ENZIMA SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE LA ENZIMA 2) CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CAMBIOS ESTRUCTURALES
![2 CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CAMBIOS ESTRUCTURALES Anclaje a membranas Precursores inactivos proteasas 2) CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: CAMBIOS ESTRUCTURALES Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas:](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-15.jpg)
2) CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: CAMBIOS ESTRUCTURALES Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por p. H ALOSTERISMO MODIFICACIÓN COVALENTE
![ALOSTERISMO Las enzimas alostéricas poseen además del centro catalítico otro espacio al que se ALOSTERISMO Las enzimas alostéricas poseen, además del centro catalítico, otro espacio al que se](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-16.jpg)
ALOSTERISMO Las enzimas alostéricas poseen, además del centro catalítico, otro espacio al que se enlaza de modo reversible y no covalente el efector o modulador. En general, el centro alostérico es tan específico para la unión del modulador como el centro catalítico (o centro activo) lo es para la unión del sustrato.
![Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores Activación Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores (Activación](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-17.jpg)
Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores (Activación por precursor ) También hay moduladores negativos o inhibidores, que actúan dificultando la actividad enzimática (es el caso de la inhibición por el producto final, inhibición feed-back o retroinhibición).
![Cooperatividad Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la clásica relación cinética de MichaelisMenten entre Cooperatividad Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la clásica relación cinética de Michaelis-Menten entre](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-18.jpg)
Cooperatividad Las enzimas alostéricas no muestran generalmente la clásica relación cinética de Michaelis-Menten entre [S], vmáx y Km. Muchas presentan una gráfica sigmoidea en vez de hiperbólica cuando se representa la velocidad en función de la [S]. Esto es un ejemplo de cooperatividad positiva (la unión de una molécula de sustrato a un centro incrementa la unión de las moléculas de sustrato a los demás centros). No todas las enzimas alostéricas exhiben curvas sigmoidales al representar v 0 frente a [S]; además, no todas las enzimas que muestran tales curvas son necesariamente alostéricas. Otras enzimas presentan cooperatividad negativa: la unión de una molécula de sustrato provoca un descenso en la unión de moléculas de sustrato subsiguientes
![MODIFICACIÓN COVALENTE Respuesta a corto plazo Reversible MODIFICACIÓN COVALENTE Respuesta a corto plazo Reversible](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-19.jpg)
MODIFICACIÓN COVALENTE Respuesta a corto plazo Reversible
![Alteración ESTRUCTURAFUNCIÓN Unión grupos químicos PO 43 CH 3 adenil Formación enlaces Alteración ESTRUCTURA-FUNCIÓN Unión grupos químicos PO 43 - , -CH 3, -adenil Formación enlaces](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-20.jpg)
Alteración ESTRUCTURA-FUNCIÓN Unión grupos químicos PO 43 - , -CH 3, -adenil Formación enlaces covalentes Intra/intermoleculares (-SH HSS-S)
![FOSFORILACIÓNDEFOSFORILACIÓN FOSFORILACIÓN-DEFOSFORILACIÓN](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-21.jpg)
FOSFORILACIÓN-DEFOSFORILACIÓN
![Cys SH HS S Cys Cys SH S Cys Cys SH HS S - Cys Cys SH . S - Cys](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-22.jpg)
Cys SH HS S - Cys Cys SH . S - Cys
![](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-23.jpg)
![](https://slidetodoc.com/presentation_image_h2/64a3b2ddd2c33ca3f841096a9b8a0529/image-24.jpg)
Vmax equation
Mixed inhibitor km and vmax
Vmax mmcs
Emc symmetrix vmax
Kinetics 483
En cuanto a los
Ecuacion de michaelis menten
Competitive inhibition
Vmax sin wt
Vmax= k2et
Vmax xlimax
Biochemistry
Abb vmax vacuum circuit breaker
Vmax
Vmax= aw
How is linear frequency related to angular frequency?
Vmax= k2et
Enzima
Vmax xlimax
What is kmapp
Vmax ______________________:
Wheat germ acid phosphatase km vmax
Grafica de eadie hofstee
Vmax equation
Lcrimax