ENZIMAS CINTICA ENZIMTICA PROF ADJ CRISTINA MIER EUTM

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ENZIMAS; CINÉTICA ENZIMÁTICA PROF. ADJ. CRISTINA MIER EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

ENZIMAS; CINÉTICA ENZIMÁTICA PROF. ADJ. CRISTINA MIER EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

DEFINICIÓN : NATURALEZA : PROTEÍNAS FUNCIÓN: CATALIZADORES (BIOLÓGICOS) 1900 - 1955: TGO/AST EUTM, BIOQUÍMICA,

DEFINICIÓN : NATURALEZA : PROTEÍNAS FUNCIÓN: CATALIZADORES (BIOLÓGICOS) 1900 - 1955: TGO/AST EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

NOMENCLATURA: SUSTRATO + ASA NOMBRE TRIVIAL O PRÁCTICO(PEPSINA) NOMENCLATURA SISTEMATIZADA : IUB, 1955 ENZIME

NOMENCLATURA: SUSTRATO + ASA NOMBRE TRIVIAL O PRÁCTICO(PEPSINA) NOMENCLATURA SISTEMATIZADA : IUB, 1955 ENZIME COMISSION: EC EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

4 DÍGITOS SEPARADOS POR PERÍODOS(PUNTOS) 1º : DEFINE LA CLASE POR EL TIPO DE

4 DÍGITOS SEPARADOS POR PERÍODOS(PUNTOS) 1º : DEFINE LA CLASE POR EL TIPO DE REACCIÓN 1)OXIDORREDUCTASAS 2)TRANSFERASAS 3)HIDROLASAS 4)LIASAS 5)ISOMERASAS 6)LIGASAS EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

2º)SUBCLASE 3º SUB –SUBCLASE 4º)Nº ESPECÍFICO DE SERIE EC 1. 1. 1. 27 :

2º)SUBCLASE 3º SUB –SUBCLASE 4º)Nº ESPECÍFICO DE SERIE EC 1. 1. 1. 27 : LDH EC 1. 4. 1. 3: GLDH EC 2. 6. 1. 1 : AST EC 2. 6. 1. 2 : ALT EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

ESTRUCTURA PROTEICA: PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA DETERMINA : ACTIVIDABIOLÓGICA(AFINIDAD, VELOCIDAD) SITIO ACTIVO CARACTERÍSTICO INTEGRIDAD:

ESTRUCTURA PROTEICA: PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA DETERMINA : ACTIVIDABIOLÓGICA(AFINIDAD, VELOCIDAD) SITIO ACTIVO CARACTERÍSTICO INTEGRIDAD: DESNATURALIZACIÓN EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

INTEGRIDAD: DESNATURALIZACIÓN ALMACENAMIENTO (CONTAMINACIÓN, TEMPERATURA, PH) CATALIZADOR: SUSTANCIA QUE INCREMENTA LA TASA DE UNA

INTEGRIDAD: DESNATURALIZACIÓN ALMACENAMIENTO (CONTAMINACIÓN, TEMPERATURA, PH) CATALIZADOR: SUSTANCIA QUE INCREMENTA LA TASA DE UNA DETERMINADA REACCIÓN QUÍMICA SIN SER CONSUMIDA NI ALTERADA. FISIOLOGÍA MÉTODOS DE LABORATORIO EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

SITIA ACTIVO : ESPECIFICIDAD (POR EL SUSTRATO) VARIAS FORMAS: ESTEREOESPECIFICIDAD DE GRUPO ISOENZIMAS: CATALIZAN

SITIA ACTIVO : ESPECIFICIDAD (POR EL SUSTRATO) VARIAS FORMAS: ESTEREOESPECIFICIDAD DE GRUPO ISOENZIMAS: CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN: (ESTRUCTURA CUATERNARIA) (ORIGEN GENÉTICO, HERENCIA, POLIMORFISMOS) ORIGEN EMBRIOLÓGICO, ORGANOESPECÍFICAS ISOFORMAS : POR PÉRDIDA DE AA VALOR DIAGNÓSTICO Y EVOLUTIVO EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

CINÉTICA ENZIMÁTICA S E+S Sa k 1 Pa ES k 2 P P+E k

CINÉTICA ENZIMÁTICA S E+S Sa k 1 Pa ES k 2 P P+E k 1 + k 2 /k-1 = KM K -1 LA ENZIMA DISMINUYE LA ENERGÍA ACTIVACIÓN EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

KM : CONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN CARACTERÍSTICA DE CADA REACCIÓN 2 TIPOS DE

KM : CONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN CARACTERÍSTICA DE CADA REACCIÓN 2 TIPOS DE CINÉTICA : ORDEN 1 ORDEN 0 (CONC. DE SUSTRATO VARIABLE) (CONC. SUSTRATO 10 -100 VECES EL VALOR DEL KM ) VEL= 91% DE V. maxima EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

DETERMINACIÓN DE AC. ENZIMÁTICA : ORDEN DETERMINACIÓN DE SUSTRATO (ENZIMAS SON REACTIVOS): ORDEN 1

DETERMINACIÓN DE AC. ENZIMÁTICA : ORDEN DETERMINACIÓN DE SUSTRATO (ENZIMAS SON REACTIVOS): ORDEN 1 REACCIONES ACOPLADAS O INDICADORAS EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006 O

FACTORES QUE DETERMINAN LA CINÉTICA: p. H ÓPTIMO (7 -8 EL MÁS HABITUAL)(VARÍA EL

FACTORES QUE DETERMINAN LA CINÉTICA: p. H ÓPTIMO (7 -8 EL MÁS HABITUAL)(VARÍA EL KM) TEMPERATURA: Q 10 ES LA TASA DE INCREMENTO DE VELOCIDAD POR CADA 10ºC DE INCREMENTO DE TEMP. ACTIVACIÓN Y DESNATURALIZACIÓN SON SIMULTÁNEAS MÉTODOS : 37ºC COFACTORES: COENZIMAS: NAD, NADP, ATP METALES: Ca, Mg EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006

ANTIGÉNOS: MASA (NO ACTIVIDAD) APLICACIÓN: ENZIMAS COMO MARCADORES TUMORALES ES DISCUTIDO EUTM, BIOQUÍMICA, DRA.

ANTIGÉNOS: MASA (NO ACTIVIDAD) APLICACIÓN: ENZIMAS COMO MARCADORES TUMORALES ES DISCUTIDO EUTM, BIOQUÍMICA, DRA. MIER, 2006