ENZIMAS Catalizadores Biolgicos Grfica de Actividad enzimtica ENZIMAS

• ENZIMAS Catalizadores Biológicos

Gráfica de Actividad enzimática

ENZIMAS • Son catalizadores biológicos que permiten que las reacciones metabólicas ocurran a gran velocidad en condiciones compatibles con la vida.

ENZIMAS UREASA • p. H 8 • T 20 ° C • Acelera la velocidad de la hidrólisis de la UREA 10 14 veces

PUNTO DE VISTA QUÍMICO • SON PROTEÍNAS GLOBULARES, ALGUNAS DE • • ELLAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA. PARA CUMPLIR SU FUNCIÓN REQUIEREN CONSERVAR SU ESTRUCTURA NATIVA, LA QUE TIENE UNA REGIÓN FORMADA POR UN NÚMERO REDUCIDO DE RESIDUOS A. a. QUE POSEEN AFINIDAD POR LOS COMPUESTOS QUE INTERVIENEN EN LA REACCIÓN. ESE LUGAR SE LLAMA SITIO ACTIVO

CLASIFICACIÓN • OXIDOREDUCTASAS: Reacción de oxidoreducción o • • • deshidrogenasas. TRANSFERASAS: Transfieren grupos funcionales. HIDROLASAS: Rompen enlace adicionando agua. LIASAS: Rompen enlaces por otro mecanismo. ISOMERASAS: Catalizan reacciones de interconversión de isómeros. LIGASAS: Unen moléculas utilizando energía del ATP.

ENZIMAS SON PROTEINAS: • EFICIENTES • ESPECÍFICAS • REGULABLES

PROTEINAS EFICIENTES • COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS AL IGUAL QUE LOS QUÍMICOS ACELERAN REACCIONES Y NO SE ALTERAN DURANTE LA MISMA, POR LO QUE PUEDEN INTERVENIR MUCHAS VECES CATALIZANDO LA MISMA REACCIÓN. UNA ENZIMA ES CAPAZ DE CATALIZAR LA CONVERSIÓN DE ALREDEDOR DE MIL MOLÉCULAS DE SUSTRATO EN PRODUCTO, POR SEGUNDO.

PROTEINAS ESPECÍFICAS • EL INTERIOR DE LA CÉLULA ES DENSO Y • AUNQUE LOS SUSTRATOS Y LAS ENZIMAS ESTÁN EN NÚMERO PEQUEÑO, SE PUEDEN ENCONTRAR Y DAR LUGAR AL COMPLEJO ES PORQUE ESTÁN EN CONTINUO MOVIMIENTO. Esta es la base de la ESPECIFICIDAD. ALGUNAS ENZIMAS PRESENTAN ESPECIFICIDAD ABSOLUTA, OTRAS RELATIVA.

PROTEINAS REGULABLES • EN EL METABOLISMO EL PRODUCTO DE LA ACCIÓN • DE UNA ENZIMA ES EL SUSTRATO DE LA SIGUIENTE Y AUNQUE LAS REACCIONES TIENDEN AL EQUILIBRIO, NO LLEGAN NUNCA A ÉL PORQUE LOS SUSTRATOS Y PRODUCTOS ESTÁN EN CONTINUA TRANSFORMACIÓN. El conjunto de reacciones que forman una vía metabólica, está CONTROLADO por enzimas cuya estructura es sensible a las variaciones de concentración de sustratos, productos, compuestos intermedios o de productos finales de las cadenas metabólicas. LAS ENZIMAS SON POR LO TANTO REGULABLES.

ACTUAN A p. H y T. OPTIMA

LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS TIENEN CINÉTICA DE SATURACIÓN. • Cuando se miden las (Vo) de una reacción enzimática con distintas [ ] en las mismas condiciones de p. H y T. y manteniendo constante la [ ] de E, se obtiene la siguiente curva:

INHIBIDORES • IRREVERSIBLES. • Se unen covalentemente a residuos A. a. de la enzima impidiendo su acción. Efecto del mercurio, plomo, gases neurotóxicos y compuestos arsenicales. • REVERSIBLES. • Se unen a la enzima por el mismo tipo de interacciones que se producen entre las enzimas y los sustratos. Hay INHIBIDORES COMPETITIVOS Y NO COMPETITIVOS.

INHIBIDORES COMPETITIVOS • Compiten con el sustrato por ocupar el sitio activo de • • • la enzima. Tiene una estructura similar a la del sustrato por lo que tiene posibilidad de formar el complejo ES. Pero este complejo no da productos y disminuye el número de moléculas de Enzima libre para interaccionar con el Sustrato. Esta unión es reversible y aumentando la concentración de sustrato aumentamos el número de moléculas de enzima libre. Sulfas (inhibe pasos metabólicos en bacterias) y fluoruracilo tratamiento de cáncer, actúan así.

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS • No se revierte aumentando la concentración de • • • sustrato. La unión se hace en un sitio distinto al sitio activo y por eso puede formarse el complejo EIS que no da producto. La presencia del inhibidor actúa como si disminuyese la concentración de la Enzima presente y por eso nunca se llega a la velocidad máxima por más que se aumente la concentración de sustrato. La Km de la reacción no varía.

EN LAS CELULAS ENZIMAS ESTÁN REGULADAS • En una misma célula coexisten sustratos y enzimas de reacciones de síntesis y degradación. • Para que el metabolismo sea armónico y adecuado a las necesidades celulares la regulación puede ser: • Sobre la actividad de la enzima • Sobre la cantidad de la enzima.

ENZIMAS REGULADORAS O ALOSTERICAS • La mayoría de las enzimas que catalizan reacciones sucesivas en las vías metabólicas tienen cinética de Michaelis Menten. • La regulación del conjunto de la via está a cargo de enzimas • • reguladoras o enzimas alostéricas que tienen una cinética distinta. Estas enzimas catalizan pasos ubicados al principio de la vía o en puntos de ramificación de la misma y su actividad está modulada por la unión de moléculas efectoras o moduladoras. Estas enzimas suelen tener varios sitios activos. La unión de una molécula de sustrato al primer sitio activo produce un aumento de afinidad del segundo sitio por otra molécula de sustrato y así sucesivamente (efecto cooperativo). El efecto cooperativo explica la representación gráfica cuya curva es una SIGMOIDE y no una hipérbola, típica de las enzimas con cinética MM.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS Enzimas reguladoras • Además del sitio activo • tienen sitio alostérico, a los que se unen los moduladores alostéricos, originando cambios conformacionales. Los que incrementan la actividad catalítica son MODULADORES POSITIVOS y los que reducen o inhiben SON MODULADORES NEGATIVOS.

INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN