UNACH FACULTAD DE CIENCIAS QUMICAS EXTENSIN OCOZOCOAUTLA INTEGRANTES

UNACH FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS EXTENSIÓN OCOZOCOAUTLA INTEGRANTES: MORENO ENTZÍN DIANA CRISTINA HERRERA SÁNCHEZ FÁTIMA DEL CARMEN FACILITADORA: DRA. ANA CAÑAS TAREA: 3

Chymotrypsin/Quimiotripsina E. C. 3. 4. 21. 1 BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de http: //www. brendaenzymes. org/enzyme. php? ecno=3. 4. 21. 1& Suchword=&organism%5 B%5 D=&show_tm

• En su forma de zimógeno se llamará: quimiotripsinógeno • Por acción de otra enzima llamada tripsina hará que tenga su forma activa y será llamada: quimiotripsina Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de http: //es. wikipedia. org/wiki/Quimotripsina

1) ¿En qué parte del sistema digestivo actúa? • Es producido en el páncreas y son activadas en en el intestino delgado Esta nos ayuda con el uso de la hidrolisis, forma péptidos cada vez más pequeños y aminoácidos Obtenido de: http: //www. ehealthconnection. com/regions/m hp/healthimages. asp? src=100149&typeid=7 Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-y-quimiotripsina

2) Clase http: //www. genome. jp/dbget-bin/www_bget? ec: 3. 4. 21. 1 http: //www. brenda-enzymes. org/enzyme. php? ecno=3. 4. 21. 1&Suchword=&organism%5 B%5 D=&show_tm=0#RECOMMENDED NAME

https: //www. youtube. com/watch? v=3 gj. Z 6 hzk 5 s Y

3) Tipos http: //enzyme. expasy. org/EC/3. 4. 21. 1

http: //www. genome. jp/dbget-bin/www_bget? ec: 3. 4. 21. 1

http: //www. brenda-enzymes. org/enzyme. php? ecno=3. 4. 21. 1

4) Estructura Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http: //slideplayer. es/slide/1048183/

Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http: //slideplayer. es/slide/1048183/

Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http: //slideplayer. es/slide/1048183/

5) Secuencia proteica http: //www. genome. jp/dbget-bin/www_bget? hsa: 1504

Secuencia genética http: //www. genome. jp/dbget-bin/www_bget? hsa: 1504

6) Sitio activo Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http: //slideplayer. es/slide/1048183/

ESPECIFICIDAD Centro activo: el tamaño y características del bolsillo determinan tipo de enlace peptídico que hidrolizan • En las tres proteasas (quimotripsina, tripsina y elastasa) se diferenciaran en su especificidad; la quimotripsina tiene un bolsillo grande que puede acomodar las cadenas hidrofóbicas de la fenilalanina, tirosina y triptofano, y así cataliza la hidrólisis de péptidos y ésteres de estos aminoácidos. A. Quimiotripsina. (2015).

Modelo de la tripsina mostrando la tríada catalítica y el asp-189 que interactúa con las cadenas laterales con carga (+) de la lisina y arginina. A. Quimiotripsina. (2015).

Diferencia estructural • La tripsina tiene un aspartato (189), en vez de la ser-189 de la quimotripsina, que forma un puente salino con las cadenas de lisina y arginina, aminoácidos sobre los cuales actúa la tripsina. La elastasa acomoda cadenas hidrofóbicas pequeñas, la zona externa del bolsillo está parcialmente bloqueada por las además laterales de val-216 y treo-226, en la quimotripsina en ambas posiciones hay una glicina A. Quimiotripsina. (2015) https: //www. google. com. mx/url? sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=3&cad=rja&uact=8&ved=0 CCg. QFj. AC&url=http%3 A%2 F%2 Fwww. curs os. ucv. cl%2 Fbqa 34201%2 FC-Catalizadores%2 FAQuimotripsina. doc&ei=d_j 4 VIKg. DJDho. AT 6 h. IDABw&usg=AFQj. CNHVJDWo 4 e. H 7 Zbtm 4 wx 9 Z 5 l. Zoof 1_Q&sig 2=VJWOqj. Csrt. Unb. KW 2 Jx. QPj. A&bvm=bv.

Residuos catalíticos • • Se encuentran: His 57 Ser 195 Asp 109 http: //gmein. uib. es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/quimotripsinajmol. html

Centro activo de la quimotripsina. Se muestran los residuos catalíticos (rojo) y los de unión. A. Quimiotripsina. (2015) https: //www. google. com. mx/url? sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=3&cad=rja&uact=8&ved=0 CCg. QFj. AC&url=http%3 A%2 F%2 Fwww. curs os. ucv. cl%2 Fbqa 34201%2 FC-Catalizadores%2 FAQuimotripsina. doc&ei=d_j 4 VIKg. DJDho. AT 6 h. IDABw&usg=AFQj. CNHVJDWo 4 e. H 7 Zbtm 4 wx 9 Z 5 l. Zoof 1_Q&sig 2=VJWOqj. Csrt. Unb. KW 2 Jx. QPj. A&bvm=bv.

7) ¿Grupo prostético? La enzima quimotripsina si es perteneciente al grupo prostético ya que tiene enlaces covalentes y además hemos de recordar que para ser coenzima se modifican en una reacción química. Los grupos prostéticos partician en reacciónes redox, transaminación, descarboxilación y desaminación

8) Función: Sustrato y producto • Como ya habíamos dicho la función de esta enzima es hidrolizar para formar péptidos. • Sus sustratos son: http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-y-quimiotripsina

Tirosina Fenilalania

• Son hidrolizados en el carboxilo terminal • Muchas enzimas proteasas como esta hidrolizan también enlaces éster “in vitro”, usan sustratos que son análogos como: éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofeni http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-y-quimiotripsina

https: //www. uco. es/zootecniaygestion/me nu. php? tema=148

• Para que ésta enzima actúe consta de dos pasos: • Se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que liego perderá su grupo acil y así la enzima regresará a su estado original https: //www. uco. es/zootecniaygestion/me nu. php? tema=148

Producto Dan origen a a. a. más pequeños http: //depa. fquim. unam. mx/proteinas/enzcatal/chemmech/QTRPreac. pdf

9) Inhibidores, activadores, p. H, temperatura óptima • Inhibidores: Existen diferentes tipos de inhibidores pero para inhibir a la quimiotripsina especialmente utilizamos el: éster etilico de la D- tirosina *inhibidor competitivo Otro inhibidor de la quimiotripsina es la: fenilalanilclorometilcetona Para llevar a cabo su actividad inhibidora necesitaran tener condiciones como p. H de 3 -10 y una temperatura de 0 -50 °C Myron I. , B. , & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté.

Activación Se parte gracias a la tripsina como resultando dará dos partes que seguirán unidad por enlaces S-S, estas moléculas activan a otras. La molécula resultante es la quimiotripsina en forma activa con enlaces disulfuro http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-y-quimiotripsina

p. H • La quimiotripsina actúa mejor en un medio alcalino, entre los niveles de p. H de 7, 0 y 9, 0. Temperatura óptima Necesitan un medio favorable de 37 grados centígrados http: //www. livestrong. com/es/enzimaspepsina-quimotripsina-info_1633/

10) Manipulaciones comerciales • RIBOTRIPSIN • Actúa como analgésico retardado. • Estimulan los receptores del dolor • Reducción edema que conduce a la disminución de la presión sobre el nervio, al alivio del dolor. http: //mx. prvademecum. com/producto. ph p? producto=2736

¿Enfermedades? • Fibrosis quística: Evita que el páncreas produzca sus enzimas digestivas normales para que no se consuma a si mismo. En la mayoría de los casos, este problema aparece durante los primeros años de vida. • La quimiotripsina causa aumento de la vasodilatación y permeabilidad capilar la cual contribuye al shock http: //carefirst. staywellsolutionsonline. co m/Spanish/Tests. Procedures/167, trypsin_ch ymotrypsin_cystic_fibrosis_ES

En el laboratorio • Tripsina/Quimotripsina (en heces): Es una prueba de laboratorio que indica la presencia de estas dos enzimas en heces • Los niveles anormales de tripsina o quimotripsina significan que su páncreas no está funcionando correctamente. http: //carefirst. staywellsolutionsonline. co m/Spanish/Tests. Procedures/167, trypsin_ch ymotrypsin_cystic_fibrosis_ES

Referencias • • • (s. f. ). Obtenido de http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-yquimiotripsina A. Quimiotripsina. (2015). Berruecos Zahuantitla, O. (08 de Septiembre de 2014). Youtube. Obtenido de https: //www. youtube. com/watch? v=3 gj. Z 6 hzk 5 s. Y BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de http: //www. brendaenzymes. org/enzyme. php? ecno=3. 4. 21. 1&Suchword=&organism%5 B%5 D=&show _tm=0 Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http: //slideplayer. es/slide/1048183/ Dubois, S. (2013). Livestrong. Obtenido de http: //www. livestrong. com/es/enzimaspepsina-quimotripsina-info_1633/ Enzyme. (s. f. ). Obtenido de http: //enzyme. expasy. org/EC/3. 4. 21. 1 Gmeil. (s. f. ). Quimiotripsina. Obtenido de http: //gmein. uib. es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/quimotripsinajmol/quimotripsi najmol. html KEGG. (s. f. ). Obtenido de http: //www. genome. jp/dbgetbin/www_bget? ec: 3. 4. 21. 1

Referencias • Krames Stay. Well. (05 de Junio de 2012). Carefirst. Obtenido de http: //carefirst. staywellsolutionsonline. com/Spanish/Tests. Procedures/16 7, trypsin_chymotrypsin_cystic_fibrosis_ES • Myron I. , B. , & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté. • Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de http: //emecolombia. foroactivo. com/t 429 -tripsina-y-quimiotripsina • P. R. Vademecum. (2014). Obtenido de http: //mx. prvademecum. com/producto. php? producto=2736 • Rodríguez Sotres , R. (2015). Obtenido de http: //depa. fquim. unam. mx/proteinas/enzcatal/chemmech/QTRPreac. pdf • Universidad de Córdova. (s. f. ). UCO. Obtenido de https: //www. uco. es/zootecniaygestion/menu. php? tema=148 • Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de http: //es. wikipedia. org/wiki/Quimotripsina