Enzimas Prof Ana Rita Rainho Catalisadores Actuao enzimtica

Enzimas Prof. Ana Rita Rainho

Catalisadores

Actuação enzimática O substrato liga-se ao centro activo da enzima, facilitando a ocorrência da reacção química.

Constituição das enzimas A apoenzima e o cofactor, isolados, são inactivos. Isto permite controlar a actividade enzimática. Permite a alteração do centro activo que permite a ocorrência de reacção

Modelos de ligação Enzima-Substrato A forma do centro activo é perfeitamente complementar à do substrato, que encaixa como uma chave na fechadura. Não explica a especificidade relativa.

Modelos de ligação Enzima-Substrato A forma do centro activo adapta-se para encaixar no substrato. Modelo dinâmico. Explica a especificidade e admite um encaixe mais perfeito do substrato na enzima.

Factores que influenciam a actividade enzimática • Temperatura • p. H • Concentração de enzima • Concentração de substrato

Cada enzima temperaturas óptimas de funcionamento. À medida que os valores se afastam do óptimo, a actividade diminui. Temperatura baixa: Inibe reversivelmente a enzima. Aumenta a rigidez do centro activo e dificulta a ligação ao substrato. Temperatura elevada. Inibição irreversível. Destruição das ligações intermoleculares que mantêm a estrutura tridimensional – desnaturação da enzima Temperatura

O mesmo que para a temperatura. Cada enzima apresenta valores óptimos consoante o meio para que estão adaptadas. p. H – Altera a distribuição das cargas eléctricas da enzima, podendo modificar as ligações que mantêm a estrutura tridimensional. Quando são valores extremos pode induzir a desnaturação irreversível. p. H

Concentração de enzima e de substrato Concentração de enzima: Quanto maior a concentração, mais enzimas estão disponíveis para catalisar a reacção. Concentração de substrato: Depende da concentração de enzima. A velocidade aumenta até todas as enzimas estarem ocupadas. Quando isso acontece a velocidade estabiliza – atinge -se o ponto de saturação.

Inibição enzimática Competitiva Não competitiva • O inibidor compete com o substrato pelo centro activo da enzima. • O inibidor liga-se a outro local que não o centro activo – centro alostérico. • Aumentando a concentração de substrato a inibição é reduzida. • A ligação ao centro alostérico modifica a conformação do centro activo da enzima

Inibição competitiva A presença do inibidor não impede a actividade enzimática. A enzima tem sempre o centro activo ocupado, por substrato ou inibidor.

Inibição alostérica A presença do inibidor impede a actividade enzimática.

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