Univerzita Karlova v Praze Prodovdeck fakulta Katedra uitelstv

Univerzita Karlova v Praze Přírodovědecká fakulta Katedra učitelství a didaktiky chemie Proteiny Bílkoviny Mgr. Denisa Velgová učitelství chemie 2008

Přírodní makromolekulární látky aminokyseliny peptidy - oligopeptidy (2 -10 AMK) - polypeptidy (11 -100 AMK) proteiny = polypeptidy o více než 100 AMK

Funkce • doposud není známa žádná životní forma, která by je neobsahovala • stavební, transportní (plazmatická membrána) • katalytická (enzymy) • regulační (hormony) • ochranná (protilátky) • zdroj energie (hladovění)

Aminokyseliny • substituční deriváty karboxylových kyselin R-CH-COOH kyselá skupina zásaditá skupina NH 2 amfoterní charakter • iontový charakter v závislosti na p. H R-CH-COOH NH 3+ amoniový kation +OH+H+ R-CH-COONH 3+ amfion +OH+H+ R-CH-COONH 2 karboxylátový anion

Aminokyseliny • 20 (22) proteinogenních geneticky kódovaných aminokyselin • -aminokyseliny • L-aminokyseliny • esenciální aminokyseliny nutno přijímat v potravě (organismus není schopen jejich syntézy) Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Met, Phe, Trp, v dětství i His, Arg

Biosyntéza aminokyselin Aminace Transaminace • rostliny jsou schopny syntézy všech základních proteinogenních aminokyselin (a to i za využití anorganických složek) • živočichové jsou schopny syntézy pouze neesenciálních aminokyselin, nejčastěji mechanismem transaminace

Peptidová vazba Proteosyntéza DNA transkripce jádro RNA translace ribozom protein

Peptidy • do 100 aminokyselin v řetězci • ve vodě vesměs rozpustné • podle počtu a druhu aminokyselin různé účinky • peptidová antibiotika • peptidové jedy (mykotoxiny, hadí neurotoxiny) • peptidové hormony (oxytocin, antidiuretin, inzulin, glukagon aj. )

Proteiny • vlastnosti bílkovin jsou dány jejich strukturou • pevné látky, některé rozpustné ve vodných roztocích • odolnost vůči chemickým a fyzikálním vlivům - nerozpustné bílkoviny bývají značně odolné - rozpustné (koloidní) nikoliv • koloidní bílkoviny podléhají koagulaci - vratná vysolování (např. vlivem přechodného zvýšení koncentrace Na. Cl) - nevratná denaturace (např. vlivem solí těžkých kovů, silnými kyselinami nebo zásadami, vysokou teplotou)

Primární struktura bílkovin • pořadí aminokyselin v řetězci • pro každou bílkovinu charakteristická teoreticky 20 n (22 n) různých proteinů (n = počet aminokyselin v řetězci) • dána genetickým kódem (DNA)

Sekundární struktura bílkovin • geometrické uspořádání polypeptidového řetězce • stabilizace vodíkovými můstky • 2 základní struktury -helix (pravotočivá šroubovice) -list (struktura složeného listu)

Terciární struktura bílkovin • uspořádání -helixu a -listu v prostoru • stabilizace slabými vazebnými interakcemi (vodíkové můstky aj. ) a zejména disulfidickými můstky (kovalentní vazba)

Terciární struktura bílkovin 2 základní struktury globulární bílkoviny (klubkovité) sféroproteiny (ve vodě rozpustné) fibrilární bílkoviny (vláknité) skleroproteiny (ve vodě nerozpustné)

Kvartérní struktura bílkovin • udává strukturu bílkoviny spojením několika samostatných polypeptidových řetězců (podjednotek) do funkčního celku Molekula hemoglobinu tvořená 2 páry polypeptidových řetězců (globin), ke každému z nich vázána nebílkovinná prostetická složka (hem).

Proteiny • vlastnosti bílkovin jsou dány jejich strukturou • struktura bílkovin určuje jejich funkci v organismu změna na kterékoliv úrovni má za následek větší či menší změnu funkce proteinu • příklad - odolnost vůči chemickým a fyzikálním vlivům (denaturace) - pozitivní - příprava potravin, dezinfekce, sterilizace - negativní - denaturace enzymů (i letální následky)

Jednoduché a složené bílkoviny • jednoduché - skleroproteiny - např. keratin, kolagen (vlasy, kůže …) - sféroproteiny - např. albuminy (krevní sérum), globuliny (imunoglobuliny), histony (DNA) • složené - chromoproteiny (např. hemoglobin) - metaloproteiny (např. transferin) - fosfoproteiny (např. kasein v mléce) - glykoproteiny (např. sliznice) - lipoproteiny (např. buněčné membrány) • jednoduché - obsahují ve svých molekulách pouze aminokyseliny • složené - obsahují bílkovinnou a nebílkovinnou (prostetickou) složku

Použitá literatura • Honza, J. , Mareček, A. – Chemie pro čtyřletá gymnázia, 3. díl, nakladatelství Olomouc, s. r. o. , 1. vydání, 2005 • Čársky, J. , Kopřiva, J. , Krištofová, V. , Pecháň, I. – Chemie pro III. ročník gymnázií, SPN, Praha, 1. vydání, 1986 • Benešová, M. , Satrapová, H. – Odmaturuj z chemie, nakladatelství Didaktis, s. r. o. , Brno, 1. vydání, 2002 • Rosypal, S. a kol – Nový přehled biologie, Scientia, s. r. o. , Praha, 1. vydání, 2003 • Roštejnská, M. – Trávení a metabolismus. ppt, Středoškolská biochemie, diplomová práce 2004, Katedra didaktiky chemie, PřFUK (vzdělávací kurzy pro studenty na http: //dl. cuni. cz)