UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem AMINOCIDOS

UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Disciplina: Bioquímica Professora: Elaine Virgínia

Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.

20 aminoácidos Asparagina_ 1806 Aspargo

Treonina_ 1938 Glutamato Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio

Tirosina Glicina

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS • um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) • um átomo de hidrogênio • um grupo carboxilo (-COOH) • um grupo amina (-NH 2) • uma cadeia lateral (grupo R).

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS • Estrutura • Tamanho Solubilidade em água • Carga elétrica Existem outros AA menos comuns (20 AA): Modificados depois da síntese

Representação dos aminoácidos Abreviaturas_ três letras Símbolo_ Uma letra

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Centro quiral Arranjo tetraédrico Dois possíveis arranjos espaciais_ estereoisômeros

Estereoisômeros São isômeros, mas que não são classificadas como isômeros constitucionais. São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço.

Estereoisômeros Carbono quiral Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de "lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral não é superponível à sua imagem especular.

Estereoisômeros

Estereoisômeros A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. Opticamente ativas:

Convenção de Fischer

Os resíduos de AAs Estereoisômeros L Estereoisômeros D Alguns peptídeos de membrana bacteriana Certos peptídeos antibióticos

CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido; Aminoácidos hidrofóbicos Aminoácidos hidrofílicos • Polares carga positiva • Polares com carga negativa • Polares com carga nula a p. H fisiológico (p. H 6 -7) Aminoácidos Aromáticos

Aminoácidos hidrofóbicos Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos

Aminoácidos hidrofóbicos Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas Alanina Valina

Leucina Isoleucina

Aminoácidos hidrofóbicos Metionina Prolina Grupo tioéter Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)

Aminoácidos hidrofóbicos Aromáticos Interações hidrofóbicas Fenilalanina

Aminoácidos hidrofóbicos Aromáticos Tirosina Triptofano

Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil Serina treonina

Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Cisteína Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril Cistina Ligação dissulfeto Hidrofóbico Ligação covalente cadeias polipeptídicas) (entre

Insulina bovina

Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Asparagina Gluatamina Grupos amida

Aminoácidos hidrofílicos Carregados positivamente Histidina Lisina Básicos

Aminoácidos hidrofílicos Carregados positivamente Arginina

Aminoácidos hidrofílicos Carregados negativamente Aspartato Ácidos

Aminoácidos hidrofílicos Carregados negativamente Glutamato Ácidos

Aminoácidos incomuns com funções importantes 4 -hidroxilisina Proteínas de parede celular Tecido conectivo (colágeno)

Aminoácidos incomuns com funções importantes 6 -N-metil-lisina

Aminoácidos incomuns com funções importantes Carboxiglutamato Protrombina

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Aminoácidos incomuns com funções importantes Desmosina_ 4 lisinas Lisina

Aminoácidos incomuns com funções importantes Desmosina_ 4 lisinas Elastina

Aminoácidos incomuns com funções importantes Adição de grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADPribosil ou outros grupos a resíduos de Aas específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de proteínas

FUNÇÕES BIOLÓGICAS • Estrutura da célula. • Hormônios. • Receptores de proteínas e hormônios. • Transporte de metabólitos e ions. • Atividade enzimática. • Imunidade. • Gliconeogenese no jejum e diabetes.

Características Físicas • São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura; • Incolores; • A maioria apresentam sabor adocicado; • Alguns insípidos; • E outros amargos; • Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

PROPRIEDADES QUÍMICAS • Característica ácida (presença do grupo carboxila); • Característica básica (presença do grupo amino); • Interação intramolecular, originando um "sal interno": • PF e PE altos (características dos sais)

Propriedades Químicas Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou ácido)

Titulação de um Aminoácido De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em p. H=1 observa-se que o p. H da solução aumenta até aproximadamente p. H=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água. H 2 0

Titulação de um Aminoácido Continuando a adição de base o p. H irá progressivamente se elevando até que o grupo NH 3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao p. H 9.

Titulação de um Aminoácido

Ponto Isoelétrico É o p. H no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas. Encontra-se eletricamente neutro. íon dipolar ou zwitterion O cálculo do p. I baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os p. K anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.

Curva de Titulação Glicina

O ambiente químico influencia o p. Ka Grupos carboxil e amino metilsubstituídos Ácido acético O p. Ka normal para um grupo carboxil é em torno de 4, 8 Metilamina O p. Ka normal para um grupo Amino é em torno de 10, 6 Grupos carboxil e amino na glicina O α-aminoácido (glicina) p. K 1 = 2, 34 A repulsão entre o grupo amino e e o próton reduz o p. Ka para o grupo Carboxil O α-aminoácido (glicina) p. K 2 = 9, 60 A alta eletronegatividade do oxigênio puxa os elétrons do grupo amino reduzindo seu p. Ka

Curva de Titulação_ Glutamato Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de p. K

Curva de Titulação_ Histidina Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de p. K

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Polímeros de aminoácidos

PEPTÍDEOS São cadeias de aminoácidos Ligações peptídicas Reação de desidratação Ligação amídica Dipeptídeo

PEPTÍDEOS Tripeptídeo_ 3 aminoácidos_ 2 ligações peptídicas Tetrapeptídeo_ 4 aminoácidos_ 3 ligações peptídicas Pentapeptídeo_ 5 aminoácidos_ 4 ligações peptídicas. . Oligopeptídeos_ Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10. 000 dáltons Proteínas_ Massa molecular maior que 10. 000 dáltons

PEPTÍDEOS Resíduos

Alguns peptídeos Éster metílico de L-Aspartil-Lfenilalanina (Aspartame) Amanitina (Veneno de cogumelos) Insulina

Alguns peptídeos Ocitocina (9 resíduos de AAs)

Proteínas

Proteínas Formação_ subunidades 1. Uma subunidade 2. Mais de uma subunidades_ multissubunidades

Proteínas Classificação (composição) Proteínas simples A quimotripsina (E. C. 3. 4. 21. 1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R 1, como a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).

Proteínas Classificação (composição) Proteínas conjugadas Grupo prostético (parte não protéica)

Proteínas Classificação (composição) Proteínas conjugadas

Obrigada!