UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem A

UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Disciplina: Bioquímica Professora: Elaine Virgínia

Estruturas das proteínas

Estrutura primária

Estruturas das proteínas Estrutura primária Ligações peptídicas e dissulfeto Sequência de AA Estrutura tridimensional única FUNÇÃO

Estruturas das proteínas Estrutura primária 1. Proteínas com funções diferentes=sequências diferentes

Estruturas das proteínas Estrutura primária 1. Proteínas com funções diferentes=sequências diferentes

Estruturas das proteínas Estrutura primária 2. Doenças genéticas=proteínas defeituosas Distrofia Muscular de Duchenne

Estruturas das proteínas Estrutura primária • Região Variável (20 a 30% proteínas humanas são polimórficas) • Região conservada (crítica para a função protéica)

Estruturas das proteínas Conformação nativa Estabilidade_ 1. Ligações fortes (pontes de dissulfeto) 2. Interações fracas Estrutura secundária e terciária Quaternária Interações fracas (numerosas) Estabiliza

Estruturas das proteínas Conformação nativa Estabilidade_ 2. Interações fracas Interações hidrofóbicas Ligações de hidrogênio

Estruturas das proteínas Ligação peptídica

Estruturas das proteínas Ligação peptídica

Estruturas das proteínas Ligação peptídica Plano As ligações peptídicas rígidas limitam a variação de conformações possíveis para uma cadeia polipeptídica

Estruturas das proteínas Ligação peptídica

Estruturas das proteínas Estrutura secundária Interação entre AAs que são adjacentes no polipeptídeo O arranjo espacial de seus átomos na cadeia principal, sem considerar a conformação das cadeias laterais ou sua relação com outros segmentos. Alfa-hélice Conformações beta Volta beta Indefinida ou espiral aleatória

Estruturas das proteínas α-Hélice O esqueleto polipetídico é firmamente enrolado em torno de um eixo imaginário desenhado longitudinalmente no centro da hélice, e os grupos R dos resíduos de AAs se projetam para fora do esqueleto helicoidal. Volta da hélice = 3, 6 Aas

Estruturas das proteínas α-Hélice ESTABILIDADE 25% proteínas (ESTRUTURA)

Estruturas das proteínas α-Hélice Longas são menos estáveis_ Esquerda ESQUERDA DIREITA

Estruturas das proteínas Conformações β O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma de zigue-zague. Direções Opostas Antiparelelo Mais comuns

Estruturas das proteínas Conformações β Mesma direção Paralela

Estruturas das proteínas Voltas β • Forma estrutura compacta, quase um terço dos resíduos de Aas está em voltas ou alças onde a cadeia polipeptídica inverte sua direção. • Estes são elementos conectores que ligam estruturas sucessivas de alfa-hélice e conformações beta. • As voltas normalmente são encontradas próximas as superfícies de proteinas, onde os grupos peptídicos dois resíduos de Aas centrais da alça podem fazer ligação de hidrogênio com a água.

Estruturas das proteínas Voltas β glicina prolina Mais comuns

Estruturas das proteínas TERCIÁRIA É o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado de estrutura terciária. Interação entre AAs que são mais distante no polipeptídeo. Interações fracas Ligações de dissulfeto (covalente)

Estruturas das proteínas QUATERNÁRIA Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. 1. Dímeros simples (apenas uma subunidade) 2. Dímeros complexos (duas a centenas) 3. Multímero_ múltiplas 4. Oligômero_ apenas algumas

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS_ CADEIAS POLIPEPTÍDICAS ARRANJADAS EM LONGOS FILAMENTOS OU FOLHAS 2. GLOBULARES_ CADEIAS POLIPEPTÍDICAS DOBRADAS EM UMA FORMA ESFÉRICA OU GLOBULAR

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Em geral, uma único tipo de estrutura secundária Suporte, forma e proteção externa aos vertebrados Força e flexibilidade Interações hidrofóbicas AAs hidrofóbicos

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Alfa-queratinas Força Mamíferos (cabelo, pelos, unhas, garras, penas, chifres, cascos e grande parte da camada mais externa da pele)

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Alfa-queratinas AAs hidrofóbicos Ala Val Leu Ile Met Phe Duas alfa-hélices enrolada em espiral Cisteína Ligações dissulfeto

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Colágeno Resistência Tecidos (tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos e córnea dos olhos) Estrutura única diferente da alfa-hélice Hélice (3 AAs por volta) Sequência de AAS

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Colágeno Gly Torção Gly-X-Y X (Pro) e Y (4 -Hyp_ hidroxiprolina)

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Colágeno Cadeia alfa Três hélices

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Fibroína da seda Proteína da seda Cadeias polipeptídicas_ conformações beta

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 1. FIBROSAS Fibroína da seda Hidrogênio Van der waals Rica em resíduos Ala e Gly, permitindo um grande empacotamento das folhas beta e um arranjo entrelaçado dos grupos R

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 2. GLOBULARES Segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas (ou de múltiplas cadeias polipeptídicas) se dobram uns sobre os outros, gerando uma forma mais compacta do que observada para as proteinas fibrosas. Enzimas Proteinas transportadoras Proteinas motoras Proteinas reguladoras Imunoglobinas

Estruturas das proteínas Classificação das proteínas 2. GLOBULARES Mioglobina Ligadora de O 2 Células musculares Alfa-hélice Conformação beta

Estruturas das proteínas Desnaturação e dobramento das proteínas Desnaturação Quebra interações fracas Temperaratua, p. H, solventes orgânicos, certos solutos (uréia, guanidina ou detergente)

Estruturas das proteínas Desnaturação Solventes orgânicos, certos solutos (uréia, guanidina ou detergente) Interações hidrofóbicas p. H alteram a carga líquida da proteína (repulsão eletrostática e rompimento de ligações de hidrogênio) Temperatura

OBRIGADA!!!