Temat BUDOWA I DZIAANIE ENZYMW Budowa enzymw enzymy
Temat: BUDOWA I DZIAŁANIE ENZYMÓW
Budowa enzymów Ø enzymy proste - zbudowane tylko z aminokwasów, np. pepsyna Ø enzymy złożone - zbudowane z dwóch elementów: (holo)enzym = część białkowa + niebiałkowa (apoenzym) (kofaktor) Ø apoenzym - decyduje o rodzaju substratu (specyfice substratowej) Ø kofaktor - określa rodzaj katalizowanej reakcji
Kofaktor może być: Ø trwale związany z enzymem - grupa prostetyczna, np. jony metali lub Ø nietrwa le związany z enzymem - koenzym, np. witamina z grupy B
Koenzymy enzymów Ø koenzym A (Co. A) Ø FAD Ø NADP Ø jony metali, np. Fe 2+, Ca 2+, Mg 2+ Ø witaminy B 1, B 2, B 6, B 12, H, PP
Centrum aktywne enzymu Ø specyficzne miejsce w cząsteczce białka, do którego przyłącza się nietrwale określony substrat; w obrębie centrum znajduje się kofaktor, nadając mu specyficzny kształt
Centrum aktywne chymotrypsyny
Zasada działania enzymu E + S → E + P
Rola enzymów Enzymy to biokatalizatory - przyspieszają przebieg reakcji chemicznych; ich działanie polega na obniżeniu energii aktywacji (zapoczątkowania) reakcji.
Mechanizmy powstawania kompleksu enzym – substrat 1. model zamka i klucza – substrat jest dopasowany do centrum aktywnego jak klucz do zamka (kształt centrum aktywnego oraz substratu są niezmienne)
2. model indukowanego dopasowania – centrum aktywne enzymu dopasowuje się do kształtu substratu (jak rękawiczka do ręki), jak też substrat do enzymu
Właściwości enzymów Ø nie zużywają się w czasie reakcji Ø są specyficzne → jeden enzym pasuje tylko do jednego substratu Ø działają w określonym p. H Ø wykazują dużą aktywność Ø mogą zostać zablokowane → inhibitory, np. jony metali ciężkich Ø mogą ulec zniszczeniu → czynniki wywołujące denaturację białka
Temat: Regulacja aktywności enzymów
1. Czynniki regulujące aktywność enzymów a) stężenie enzymu b) temperatura c) p. H d) obecność aktywatorów lub inhibitorów
2. Enzymy a stężenie substratu Stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej nosi nazwę - stałej Michaelisa (KM)
3. Enzymy a temperatura
4. Enzymy a odczyn środowiska
5. Inhibicja enzymów nieodwracalna
Typy hamowania odwracalnego 1. inhibicja kompetycyjna (=współzawodnicza) – inhibitor podobny chemicznie do substratu, konkuruje z nim o miejsce aktywne enzymu, czasowo je blokując
Inhibicja kompetycyjna
2. niekompetycyjna – inhibitor, niepodobny do substratu, łączy się z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne → zmiana kształtu enzymu →„odkształcone” centrum aktywne nie pasuje do substratu
Inhibicja niekompetycyjna
Regulacja allosteryczna
Ujemne sprzężenie zwrotne
Enzymy w przemyśle Ø wypiek pieczywa Ø produkcja serów (podpuszczka) Ø warzenie piwa Ø środki piorące (protezy, lipazy) Ø farmacja (produkcja antybiotyków i witamin) Ø oczyszczalnie ścieków Ø laboratoria chemiczne
Klasyfikacja enzymów Nazwa Typ katalizowanej reakcji 1. oksydoreduktazy utlenianie i redukcja 2. transferazy przenoszenie grup funkcyjnych (np. NH 2, COOH) między związkami 3. hydrolazy hydroliza (reakcje rozpadu z udziałem wody) 4. liazy reakcje rozpadu bez udziału wody 5. izomerazy izomeryzacja (przegrupowanie atomów w cząsteczce) 6. ligazy reakcje syntezy nowych cząsteczek
Zad. (R) Obrane surowe ziemniaki ciemnieją w kontakcie z powietrzem. Proces ten związany jest z działaniem obecnej w bulwach ziemniaka oksydazy polifenolowej - enzymu, który katalizuje reakcje utleniania zawartych w bulwach związków polifenolowych. Wyjaśnij, dlaczego ugotowane ziemniaki nie ciemnieją w kontakcie z powietrzem.
Zad. Aktywność enzymów może być hamowana przez cząsteczki zwane inhibitorami. Podaj nazwy inhibicji przedstawionych na schematach A i B oraz porównaj miejsce przyłączenia się inhibitora do enzymu w obu sytuacjach.
Zad. Na podstawie wykresu określ zależność szybkości reakcji od stężenia enzymu.
- Slides: 31