TEMA 6 PROTENAS Bqca Mariana L Ferramola Bioqumica

TEMA 6: PROTEÍNAS Bqca. Mariana L. Ferramola Bioquímica Lic. en Enfermería 2012

Las proteínas son macromoléculas de gran abundancia. Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos. NO EXISTE PROCESO BIOLOGICO ALGUNO QUE NO DEPENDA DE LA PRESENCIA Y/O ACTIVIDAD DE LAS MISMAS. SON LOS COMPUESTOS ORGÁNICOS MAS ABUNDANTES Los aminoácidos son compuestos que contienen un grupo acido o carboxilo (-COOH) y un grupo basico o amina (-NH 2).

Clasificación de aminoácidos

Unión peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta unión se denomina unión peptídica.

Ø Dipéptido: Péptido formado por 2 amninoácidos. Ø Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos. Ø Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de 6. 000 Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).

La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos libres disociables presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos. Distintas proteínas poseen diferente cantidad de grupos ácidos y básicos libres, a un p. H determinado, entonces la carga neta será diferente. La cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.

La carga de la proteína es un factor importante en relación a su estabilidad en medios acuosos. Electroforesis: es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico. Éste es un método de separación de proteínas de una mezcla : Ø Al hacer pasar una corriente electrica a trav� és de la solucion, las proteinas migran hacia uno u otro polo con una velocidadr poporcional a su carga. v. Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un medio que sea acido, su carga (+) determinara que se desplace hacia el polo (-) o cátodo: se comporta como catión. v Si el p. H esta por encima del p. I (medio básico) la proteína se deslazara hacia el polo (+) o ánodo: se comporta como anión.

Solubilidad de las proteínas La solubilidad de las proteínas depende de varios factores, entre ellos: v De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos que conforman la proteína. La presencia de grupos laterales de aminoácidos polares y ionizados genera una interacción con las moléculas de agua, aumentando la solubilidad. La mayor parte de las proteínas son solubles en agua. v De la presencia y disposición de grupos no polares en cadenas laterales de los aminoácidos que forman la proteína. v De factores externos a la proteína como son: el p. H, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

Efecto de las sales: v A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas. v Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína. Efecto del p. H: v Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo p. H es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima.

Clasificación de proteínas según su forma molecular Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)

Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo.

Estructura de una proteína Se clasifica en: 1) Estructura Primaria: Es el número, tipo y ordenamiento de los aminoácidos que conforman una proteína. Es la estructura lineal de una proteína, sostenida por los enlaces peptídicos (covalentes) entre los aminoácidos. Determina la conformación, propiedades y funciones de la proteína.

2) Estructura secundaria: Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces hidrógeno. Hélice α: la cadena polipeptídica se enrolla en forma regular alrededor de un eje central. Esta estructura se mantiene gracias a uniones puentes hidrogeno. Lámina β: La cadena polipeptídica se encuentra extendida al máximo. Disposición al azar: la cadena polipeptídica no sigue un patrón repetitivo como en los otros casos, sino que adopta la configuración termodinámicament e más favorable.

Lámina beta Hélice alfa

3) Estructura terciaria: Es la forma tridimensional completa de una proteína. Se mantiene por acción de diferentes fuerzas: electroestáticas, enlaces puente de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro. Los dominios de una proteína son partes de la misma que se comportan como unidades estructurales y funcionales diferentes. Pueden presentar diferentes tipos de estructura secundaria.

4) Estructura cuaternaria: Existe en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, y toma en cuenta la disposición espacial de dichas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas.

Clasificación de las proteínas según su composición Proteínas simples: Son aquellas que por hidrólisis total, solo dan origen a aminoácidos. Ejemplos: Albúminas, globulinas, histonas, escleroproteínas (queratina, colágeno, elastina) Proteínas conjugadas: Están formadas por la asociación de una proteína simple y una porción no proteínica. Generalmente la fracción proteica se denomina apoproteína, mientras que la otra fracción se denomina grupo prostético. Son ejemplos las nucleoproteínas, las metaloproteínas, las glicoproteínas, la hemoglobina.

Hemoglobina La hemoglobina es una proteína conjugada, de forma globular.

Derivados de la hemoglobina Carboxihemoglobina: Metahemoglobina: Se Resulta de la unión del CO produce cuando hay con la Hb. La molécula de Hb oxidación del Fe 2+ queda entonces presente en el grupo incapacitada para unir O 2. la hemo que pasa a Fe 3+. afinidad de la Hb por el CO La Hb queda es mucho mayor que su incapacitada para captar afinidad por el O 2. Hemoglobina A 1 c: Se produce por glicosilación de la molécula de Hb. Se encuentra muy aumentada en pacientes diabéticos.

Metabolismo de proteínas

Aminoácidos: Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta e cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos. No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta. Según el destino que pueda seguir el esqueleto carbonado de los aminoácidos, se los puede clasificar en: Glucogénicos: Existe una conversión reversible de estos aminoácidos a glucosa. Cetogénicos: Pueden ser convertidos en cuerpos cetónicos, pero el proceso inverso no se produce.