SKELET KASLARININ KASILMASI Gnmzde iskelet kasnn kaslmasn aklamak

İSKELET KASLARININ KASILMASI Günümüzde iskelet kasının kasılmasını açıklamak için kayan iplikler modeli ileri sürülmüştür. Kayan iplikler modeli, kas proteinleriyle kalsiyum iyonları arasındaki ilişkiye dayanır. İstirahat halinde kalsiyum iyonları kasın sarkoplazmik retikulumunda bulunur. Bu nedenle kasın plazmasında bulunan bu iyonun konsantrasyonu düşüktür. İstirahat halinde Tr-T, tropomyozine bağlıdır. Tr-T ve tropomyozin ikilisi, aktinin aktif bölgesi üzerinde yer alır. Bu nedenle aktin, myozin ile birleşemez. İstirahat halindeki myozin molekülünün baş kısmının en ön kısmında daha önceki kasılmanın sonlandırılması için kullanılan ATP’nin hidrolizinden oluşan ADP ve Pi bulunur. Myozin-ADP-Pi kompleksi yüksek enerjilidir ve aktinle yüksek birleşme yeteneği vardır. 1

Bir motor nöron aksonu ile uç plağa bir impuls geldiği zaman, aksonun uç kısmından nörotransmiter salınır. Buna bağlı olarak SSB’i oluşturan birimde bir uç plak potansiyeli oluşur. Bu potansiyel SSB’i oluşturan iskelet kasında iş potansiyeli oluşturur. İş potansiyeli kas hücresinin zar yüzeyi boyunca yayılır ve Transvers Tübül Sarkoplazmik Retikulum Sistemi (T-Sistemi) ile dokunun derinliklerine iletilir. 2

Depolarizasyon dalgası T-sistemi ile triada gelince sarkoplazmik retikulumun depolarizasyonuna ve buradaki terminal sisternadan kalsiyum iyonlarının plazmaya bırakılmasına neden olur. Kalsiyum iyonlarının plazmadaki konsantrasyonu 10 -6 M veya daha yüksek bir değere ulaşınca bu iyonlar kalsiyum bağlayıcı bir protein olan Tr-C ile birleşir (Her Tr -C molekülü dört kalsiyum iyonu bağlar). Bu birleşme Tr-C’nin konformasyonunu değiştirip diğer troponin alt birimleri ile olan ilişkisini arttırırken, bir bütün olarak troponinin aktinle olan ilişkisini zayıflatır. 3

Bunun sonucunda Tr-I aktin üzerinden ayrılır veya başka bir bölgeye geçer. Tr-I’nin bu hareketiyle diğer troponin alt birimleri ve dolayısıyla tropomyozin yer değiştirir. Sonuçta tropomyozin; aktin ile myozin arasındaki etkileşimi önleyici bölgeden çıkmış olur. Myozinin başı ile aktin birleşir, düşük serbest enerjili Aktomyozin kompleksi meydana gelir. Böylelikle ince ve kalın iplikler arasında kasılmanın fiziksel birimleri olan çapraz (bağlar) köprüler kurulur. Kasılma sırasında aynı anda çok sayıda çapraz köprü oluşur. 4

Aktomyozin kompleksinin meydana gelmesi myozin molekülünün baş kısmından hızla ADP ve Pi’ın ayrılmasına, myozinin baş kısmında konformasyon değişimine ve bir serbest enerjinin açığa çıkmasına neden olur. Bu konformasyon değişimi ve açığa çıkan enerji nedeniyle myozin molekülünün başı bir yana doğru eğilir. Buna bağlı olarak da ince iplikler sarkomerin merkezine doğru kalın ipler arasından kayarak çekilir. Dolayısıyla kasın kasılması sağlanır. 5

İnce ipliklerin kalın iplikler arasındaki kaymasını takiben yeni bir döngünün başlaması için aktomiyozin kompleksindeki myozinin baş kısmına ATP bağlanır. Bu bağlanmadan sonra myozinin başı aktinden ayrılarak çapraz köprü bozulur, ince ve kalın iplik arasındaki bağ kopar. Aktomyozin kompleksi ayrıldıktan sonra ATP myozinin enzimatik aktivitesiyle hidrolize edilerek yüksek enerjili myozin-ADP-Pi kompleksi meydana gelir. Bu durum myozin başının farklı bir konfigürasyon almasına yol açar. Bu konfigürasyon onun aktinle birleşmesini sağlar. Böylelikle yeni bir döngü başlar. 6