Relaciones Energticas 1 FOTOSNTESIS Y SUS EFECTOS RESPIRACIN

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Relaciones Energéticas 1 FOTOSÍNTESIS Y SUS EFECTOS RESPIRACIÓN CELULAR ENZIMAS DIGESTIÓN NIVELES TRÓFICOS

Relaciones Energéticas 1 FOTOSÍNTESIS Y SUS EFECTOS RESPIRACIÓN CELULAR ENZIMAS DIGESTIÓN NIVELES TRÓFICOS

Enzimas 2 �Proteínas con estructura tridimensional (terciaria) �Son catalizadores: Agentes químicos que modifican la

Enzimas 2 �Proteínas con estructura tridimensional (terciaria) �Son catalizadores: Agentes químicos que modifican la velocidad de las reacciones sin consumirse en éstas � El H 2 O 2 se descompone con gran lentitud en H 2 O + O 2 � Una molécula de catalasa descompone 5, 000 de moléculas de H 2 O 2/ min �Las células regulan las reacciones químicas con enzimas

Enzimas 3 La mayoría de reacciones metabólicas son reversibles y una enzima puede catalizar

Enzimas 3 La mayoría de reacciones metabólicas son reversibles y una enzima puede catalizar la reacción en las dos direcciones La dirección/reacción que domina depende de: [ ] de reactantes y productos

Enzimas 4 Los nombres de la mayor parte de las enzimas terminan con el

Enzimas 4 Los nombres de la mayor parte de las enzimas terminan con el sufijo asa � Otras conservan nombres tradicionales lisozima (lisis = disolver) � en lágrimas, saliva, y moco � degrada pared celular de bacterias pepsina � enzima digestiva que degrada proteínas � secretada por el estómago tripsina � enzima digestiva que degrada proteínas � secretada en el páncreas

Estructura de la Enzima 5 �Son altamente ESPECÍFICAS � Sitio Activo región especifica de

Estructura de la Enzima 5 �Son altamente ESPECÍFICAS � Sitio Activo región especifica de la enzima donde se adhiere el sustrato � El sustrato encaja como una llave a una cerradura

Estructura de la Enzima 6 �Cofactor Componente no proteico necesario en algunas enzimas para

Estructura de la Enzima 6 �Cofactor Componente no proteico necesario en algunas enzimas para realizar la catálisis Tipos: � Cofactor inorgánico (Iones metálicos) � Moléculas orgánicas (Coenzimas)

Tipos de Cofactor 7 Ión metálico Coenzima (molécula orgánica) � La mayoría de �Derivadas

Tipos de Cofactor 7 Ión metálico Coenzima (molécula orgánica) � La mayoría de �Derivadas de vitaminas oligoelementos (cantidades mínimas) �hierro �zinc �cobre �manganeso �Pueden estar unidos covalentemente a la enzima Ej: FAD+ �Pueden estar unidos débilmente a la enzima Ej: NADP+ NAD +

Mecanismo de Acción Enzimática 8

Mecanismo de Acción Enzimática 8

Mecanismo de Acción Enzimática 9

Mecanismo de Acción Enzimática 9

Mecanismo de Acción Enzimática 10 1. Se forma un complejo: enzima-sustrato o sustratos. 2.

Mecanismo de Acción Enzimática 10 1. Se forma un complejo: enzima-sustrato o sustratos. 2. Se une la coenzima a este complejo. 3. Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4. 5. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima inactiva Centro activo Coenzima

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 11 �p. H Tienen un p.

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 11 �p. H Tienen un p. H óptimo � 5 -8 (humanos) Cuando el medio se torna muy ácido o básico, las enzimas se desnaturalizan Pepsina: p. H óptimo → p. H 2 Tripsina (páncreas): p. H ligeramente básico

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 12 �Temperatura: Bajas: inactivación Temperatura óptima

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 12 �Temperatura: Bajas: inactivación Temperatura óptima cercana a la corporal 35 - 40 o C (humanos) � movimiento molecular aumenta, reacción más rápida � Altas: ? ? ?

PROBLEMA 13 �¿Los organismos poiquilotermos (ej. Iguanas) pueden tener fiebre? �¿La fiebre es ocasionada

PROBLEMA 13 �¿Los organismos poiquilotermos (ej. Iguanas) pueden tener fiebre? �¿La fiebre es ocasionada por la bacteria, o es un mecanismo de defensa del cuerpo?

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 14 Presencia de Activadores Presencia de

Factores que afectan el funcionamiento de la Enzima 14 Presencia de Activadores Presencia de Inhibidores �Grupos fosfato que �Disminuyen la activan enzima actividad enzimática al interactuar con Sitio activo Sitio alostérico (alejado del sitio activo) �Puede ser reversible o irreversible

1 1. Estimulo (ej, golpe) activa a una enzima que degrada fosfolípidos de la

1 1. Estimulo (ej, golpe) activa a una enzima que degrada fosfolípidos de la membrana 2. Se libera el ácido araquidónico y una enzima lo convierte en moléculas que provocan inflamación 3 3. El uso de antiinflamatorios (aspirina) inhibe a la enzima y la inflamación disminuye 15 2

Inhibición Reversible 16 Competitiva No Competitiva � Estructura del inhibidor similar a la del

Inhibición Reversible 16 Competitiva No Competitiva � Estructura del inhibidor similar a la del sustrato diferente a la del sustrato

Inhibición Irreversible 17 � Inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima,

Inhibición Irreversible 17 � Inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima, la desactiva o destruye en forma permanente �Ejemplos: Metales pesados : mercurio y plomo Gases nerviosos (afectan a la colinesterasa) Citocromooxidasa (respiración celular): cianuro Diversos insecticidas y medicamentos Venenos de serpientes