QUMICA DE COORDINACIN EN LOS SERES VIVOS Equipo

QUÍMICA DE COORDINACIÓN EN LOS SERES VIVOS Equipo: Potasio

HIERRO El hierro esta verdaderamente omnipresente en los sistemas vivos. La versatilidad de este elemento es única en su género. • Está en el centro activo de las moléculas que llevan a cabo el transporte de oxígeno y de electrones. • Se encuentra junto con metaloenzimas tan diversas como las nitrogenasas, algunas oxidasas, hidrogenasas, reductasas, deshidrogenasas y deoxigenasas. En muchos casos, poco o nada se sabe acerca de las mismas, salvo que existen, mientras que en otros, como la hemoglobina, ferrodoxinas y citocromos, se conocen con gran detalle las estructuras moleculares y propiedades electrónicas de los sitios activos. El hierro no sólo participa en una gran variedad de funciones, sino que también se encuentra presente en toda la gama de las formas de vida, desde bacterias hasta el hombre.

Proteína Cantidad de proteína (g) Cantidad de hierro (g) % hierro en el cuerpo Naturaleza del hierro hemo (H) o no hemo (N) Núm. de átomos de hierro enlazados Edo. De valencia Hemoglobina 750 2. 60 65 H 4 Fe 2+ Transporte de oxígeno en el plasma Mioglobina 40 0. 13 6 H 1 Fe 2+ Almacenamiento de oxígeno en el musculo Transferrina 20 0. 0007 0. 2 N 2 Fe 3+ Transporte del hierro mediante el plasma Ferritina 2. 4 0. 52 13 N 0 -4, 300 Fe 3+ Almacenamiento de hierro en las células Hemosiderina 1. 6 0. 48 12 N 5000 Fe 3+ Almacenamiento de hierro en las células Catalasa 5. 0 0. 004 0. 1 H Fe 2+ Metabolismo del H 2 O 2 Citocromo c 0. 8 0. 004 0. 1 H 0. 02 <0. 5 H Citocromos y oxidasas 1 Función Fe 2+ /Fe 3+ Oxidación terminal

Almacenamiento y transporte del hierro Como se indica en la tabla anterior, en el cuerpo humano se conoce la existencia de dos compuestos principales para el almacenamiento del hierro, ferritina y hemosiderina. Comparada con la ferritina, la hemosiderina parece ser de composición y propiedades variables; se sabe muy poco acerca de esta y por lo tanto no se profundiza en el tema. • Ferritina. Actúa como un depósito en el cual se puede almacenar dentro de la célula el exceso de hierro en una forma no tóxica y de donde se puede liberar en una forma utilizable según se requiera. Se encuentra en altas concentraciones especialmente en el hígado, el bazo y la medula ósea. La ferritina consiste en una capa de proteína que rodea a un núcleo de hidroxifostato férrico. El análisis del núcleo nos muestra la composición la cual se puede expresar predominantemente como Fe. O OH junto con un 1. 0 a 1. 5 % de fosfato. El porcentaje del hierro es de 57% y se han propuesto formulas tales como (Fe. O OH)8(Fe. O H 2 PO 4).

Se han planteado diversas hipótesis acerca de la estructura del núcleo, las cuales han tenido como base, la comparación con las estructuras conocidas como los óxidos férricos hidratados. En todas ellas se mencionan capas con empaquetamientos compacto de iones óxido con iones férricos distribuidos al azar en los intersticios octaédricos y tetraédricos. • Transferrina. Esta molécula tiene la función de incorporar el hierro ingerido en el estómago, al proceso metabólico del hierro en el cuerpo. A medida que el hierro pasa del estómago a la sangre se oxida el Fe. III en un proceso catalizado por la metaloenzima del cobre, ceruplasmina, y mas tarde es captado por moléculas de transferrina. Estas ultimas son proteínas que contienen dos sitios que enlazan al hierro solamente en presencia de ciertos aniones, aparentemente siendo preferidos in vivo el CO 32 - o el HCO 3 -. La transferrina es un recolector eficiente de residuos de hierro. Esta también trasporta el hierro a la ferritina in vitro, el cual el proceso es complejo, requiere ATP y ácido ascórbico y se lleva a cabo por mediación del Fe. II

Citocromos Los citocromos son proteínas de color oscuro que desempeñan una función vital en el transporte de energía química en todas las células vivas. Las células animales obtienen la energía de los alimentos mediante un proceso llamado respiración aerobia; las plantas capturan la energía de la luz solar por medio de la fotosíntesis. Los citocromos intervienen en los dos procesos. Tienen un anillo nitrogenado llamado porfirina que encierra un átomo metálico (de hierro o cobre, por ejemplo). El átomo metálico es el que da al citocromo el color oscuro característico. Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c. • Citocromo a, contiene cobre. • Citocromos b y c, contienen hierro Los citocromos están incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias (orgánulos presentes en las células animales y vegetales) y de los cloroplastos (que sólo se encuentran en las células vegetales). Durante la respiración y la fotosíntesis, las moléculas de citocromo aceptan y liberan alternativamente electrones, que pasan a otro citocromo en una cadena de reacciones químicas llamada transferencia de electrones, que funciona con liberación de energía.

Esta energía se almacena en forma de adenosín trifosfato (ATP). Cuando la célula necesita energía, la toma de sus reservas de ATP. De todos los Citocromos, solamente el Citocromo c ha sido el sujeto idóneo para un estudio detallado y por esto se tiene al presente mucha mayor información sobre el mismo, ya que es soluble en agua y se le puede aislar rápidamente y en forma intacta de la membrana mitocondrial. • Citocromo c. Es una proteína pequeña, que funciona como transportador electrónico mitocondrial entre los complejos respiratorios III y IV. Se trata de una proteína monomérica, es decir con un solo polipéptido; unido a estructura hay un grupo prostético constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado. Coordinación del átomo de hierro en el Citocromo c.

Citocromo c, somático El Citocromo c parece ser una de las biomoléculas más antiguas, habiéndose desarrollado esencialmente en su forma actual hace más de mil quinientos millones de años, a pesar de que se encuentra presente en todos los animales y plantas, incluyendo las que han aparecido más recientemente. Se ha comprobado que el Citocrorno c de cualesquiera de las especies eucarioticas reaccionan con la oxidasa del Citocromo de cualquier otra especie, con lo que se confirma que esta cadena de transferencia de electrones ha resistido el cambio evolutivo por un espacio de tiempo muy largo.

Proteínas de Hierro y Azufre 16 Las proteínas de hierro y azufre son compuestos de peso molecular relativamente bajo, que contienen centros de oxidación-reducción combinaciones de átomos de ambos elementos con estructuras de los tipos que aparecen en la siguiente figura. Estructuras de los centros 4 Fe-4 S y los centros 2 Fe-2 S en las ferredoxinas, y el centro 1 Fe en la rubredoxina.

Las proteínas del tipo de un átomo de hierro se llaman rubredoxinas, y las del tipo de dos y cuatro átomos de hierro son las ferredoxinas, aunque a ciertos tipos de cuatro átomos también se les llama proteínas de hierro y azufre de alta potencial, o Hipip para abreviar. • Rubredoxinas. Contienen un átomo de hierro coordinado tetradricamente por cuatro átomos de azufre de función mercapto, procedentes de las cadenas laterales de los residuos de aminoácido cisteína, de la cadena de proteína. En la siguiente figura se muestra con la manera como la conformación de la cadena de proteínas de una rubredoxina sitúa a los cuatro átomos de azufre para coordinar al átomo de hierro. Las rubredoxinas son proteínas de tamaño pequeño, consisten de 50 a 60 residuos de aminoácidos y tienen pesos moleculares de cerca de 7000. El complejo tetraédrico de hierro que se encuentra en la rubredoxina.

• Ferredoxinas. Se conoce más a fondo a las ferredoxinas mayores con cuatro átomos de hierro que a las de dos átomos de hierro. Esto se debe en una gran parte a la síntesis de laboratorio de los compuestos de cúmulos de hierro y azufre que son idénticos a los que se encuentran en la naturaleza. Las características esenciales de este patrón se resumen en la figura siguiente según se indica, el comportamiento de las proteínas de hierro de alto potencial (AP) también se puede comprender en función del mismo patrón de tres etapas de oxidación. Una ferredoxina en su estado normal de oxidación, Fdox, tiene la misma población electrónica que la AP en su estado reducido normal, APred. La ferredoxina correspondiente a la APox está en un estado superoxidado, Ed. S-ox, y hasta donde se sabe, no tiene ninguna función biológica. De manera similar, la APS-red, AP superreducida, que no está presente en sistemas biológicos, tiene una configuración electrónica análoga a la ferredoxina reducida normal, Fdred. Las tres etapas principales de oxidación de los cúmulos de 4 átomos de hierro en la ferredoxina (Fd) y en las proteínas de hierro de potencial elevado (AP).

ZINC Presente en la anhidrasa carbónica (1940). Coordinado con 3 átomos de nitrógeno y dos OH. El zinc, es esencial para todas las formas de vida, se ha determinado que la causa de muchas enfermedades congénitas es debida a la deficiencia de zinc. En el cuerpo humano adulto hay entre 2 y 3 gramos de zinc. Comparado con 4 a 6 g de hierro y de 250 mg de Co. anhidrasa carbónica

Se han informado aproximadamente 80 enzimas de zinc, entre ellas algunas del ADN y RNA. La carboxipeptidasa A es una enzima presente en el páncreas de algunos mamíferos. El zinc también está presente en proteínas como las metioneinas se encuentran en la capa cortical renal y el hígado. carboxipeptidasa A

COBRE Ocupa el tercer lugar en abundancia entre los elementos metálicos en el cuerpo, después del cinc y el hierro. Todos los animales, incluyendo al hombre poseen mecanismos homeostáticos para la absorción, transporte utilización y eliminación del cobre Se conocen por lo menos dos trastornos hereditarios y mortales del metabolismo del cobre: La enfermedad de Wilson y el síndrome de Menkes del pelo ensortijado. Existe un numero importante de métalo proteínas que contienen cobre, como las oxidadas de los cito cromos, y algunas enzimas tales como: las oxidasas, las proteínas azules de un solo átomo de cobre, la dismutasa del superóxido , las hemocianinas.

Oxidasas: Se conocen varias pero ninguna con estructura tridimensional determinada debido a que son moléculas tan grandes que no se cristalizan fácilmente. Las mas importantes son: oxidasa del citocromo, laccasa, oxidasa de ascorbato y ceruloplasmina. Laccasa contiene cuatro átomos de cobre, catalizan la oxidación de ciertas diaminas y difenoles, durante la reacción el cobre se reduce a Cu I y se re oxida a Cu II con el oxígeno. La ceruloplasmina se encuentra en el plasma sanguíneo, presenta un intenso color azul, la ceruloplasmina humana parece consistir de cuatro cadenas de péptidos, el número de átomos de cobre es de 7± 1, y contiene también nueve o diez cadenas de heterosacaridos. La oxidasa de ascorbatos, es la única que contiene hierro y cobre, en una relación 1: 1, cataliza la etapa final de la cadena de oxidación reducción del citocromo.

La oxidasa de la galactosa: consiste en una sola cadena de poli péptidos y un átomo de cobre. Proteínas azules de un solo átomo de cobre: Se encuentran en las plantas, tiene la función de ser la agente de transferencia de un sólo electrón, entre estas están la azurina, plastocianina y la Estelacianina, que son moléculas pequeñas para ser proteínas, y están caracterizadas por tres bandas de absorción a 450, 600 y 750 nm Dismutasa del superóxido, una metaloenzima de Zn-Cu: llamada eritrocuprina, tiene la función de catalizar la desproporción del ion superóxido. 2 O 2 - + 2 H + H 2 O 2 + O 2 Hemocianinas: Son las proteínas de la respiración, presentes en la sangre de ciertos animales, estas son moléculas grandes formadas en subunidades

COBALTO Presente en la vitamina B 12, la cual es un cofactor para diversas enzimas. Se aísla en forma de cianocobalamina la cual es un complejo hexacoordinado de cobalto. Cuerpo humano: 2 a 5 mg de B 12, principalmente en hígado Estructura vitamina B 12: • Anillo de corrina • Grupo cianuro La corrina, el grupo fosfato y el CNproporcionan cada uno una carga negativa, presentándose el cobalto en estado de oxidación +3.

Mecanismo de la coenzima B 12 SH + CH 2 –R S + CH 3—R PH+ CH 2—R Co SH Sustrato PH Producto Co Co CH 2—R Grupo adenosilo • Vitamina B 12, necesaria para la síntesis de hemoglobina • Presente en huevos, aves, carnes, mariscos, leche y sus derivados • El Co²+ puede sustituirse por el Zn²+, en ciertas enzimas sin cambio en la actividad. Ejemplo: carboxipeptidasa y anhidrasa carbónica Co

MOLIBDENO Único metal de transición esencial en los sistemas vivientes Esencial en cantidades de trazas para plantas penetrando desde el suelo como ion molibdato Importante en química biológica del Nitrógeno Enzimas que contienen molibdeno Enzima Origen # at Mo Contenido de S y Fe Reacción catalizada Nitrogenasa Bacterias, algas verdeazul 2 24 Fe, 24 S N 2+6 H 2 NH 3 Oxidasa de la xantina Leche de vaca 1ó 2 Citocromo b Xantina+H 2 O Ac úrico+2 H Deshidrogenasa de la xantina Hígado de pollo 2 8 Fe, 8 S Xantina+H 2 O Ac úrico+2 H

• NITROGENASA -Se encuentra en las algas verde-azul, bacterias libres y con relación simbiótica con las plantas leguminosas -Composición: 2 proteínas distintas sensibles al oxígeno: Parte menor con 4 átomos de Fe y 4 de S Proteína mayor con 2 átomos de Mo, 24 de Fe, 24 de S²Siendo la proteína grande la que produce el enlace con N 2

MAGNESIO Clorofilas. Cuerpo humano: ± 20 g (huesos, interior celular). Cofactor de enzimas hidrolíticas de polifosfatos: • fosfatasa alcalina • ATPasa • Hexoquinasa • Desoxirribonucleasas

CALCIO Huesos (98%) Conchas, cáscaras, etc. Contracción muscular Actividad neuronal Proceso visual Membranas Enzimas • α-amilasa • Termolisina

VANADIO Gusanos ascidios (conc. 106) en vanadocitos En pollos y ratas Ausencia: • Menor crecimiento • Problemas reproductivos • Disminución supervivencia • Deterioro de dientes y metabolismo óseo En mamíferos • Inhibe biosíntesis del colesterol • Efectos vs caries

CROMO MANGANESO ± 15 mg Factor de tolerancia de glucosa (GTF) Metabolismo de azúcares Mecanismo fotosintético (catalizador redox) Activa enzimas Deficiencia en suelos: • Infertilidad de mamíferos • Malformaciones óseas en pollos

NÍQUEL Proteína • Conejo: 1átomo por 5 x 105 daltons • Frijol (ureasa): ± 2 átomos por 105. 000 daltons En pollos y ratas Deficiencia: • Daños en funcionamiento y morfología hepáticas

CUADRO DE NUTRIMENTOS INORGÁNICOS Elemento Funciones Deficiencias Exceso Hierro Respiración celular, hemoglobina, mioglobina, citocromos, enzimas. Anemia, retardo en el crecimiento, prematurez, fatiga. Depósito de hierro en tejidos (hemocromatosis), generación de radicales libres. Metabolismo de carbohidratos, aminoácidos y lípidos; promueve reproducción celular y reparación de tejidos. Retraso del crecimiento, anemia, hipogonadismo, ceguera nocturna, hiperpigmentación. Dolor epigástrico, diarrea náusea y vómito, erosión gástrica, función inmune deprimida. ** Síntesis de hemoglobina y absorción de hierro. Osteoporosis, hiperpigmentación de piel y pelo, dificultad para crecer. Dolor epigástrico, náusea, vómito, diarrea, coma, necrosis hepática. Zinc Cobre Molibdeno Interfiere en utilización del cobre, relacionado con altas concentraciones de ácido úrico en sangre. Grupo prostético de varias hidroxilasas. *** Síntesis protéica, transmisión neuromuscular, biosíntesis de aminoácidos, enzimas. Disminución en respuesta motora, alteraciones cardiacas, convulsiones. Parálisis de músculo esquelético, hipertensión, paro cardiaco. Coagulación sanguínea, contracción muscular, huesos, dientes, activa enzimas, libera hormonas. Osteoporosis, alteraciones del sistema nervioso, tetania, osteomalacia. Estreñimiento, vómito, calcificación de tejidos, poliuria, polidipsia, cálculos renales, hipertensión. Cromo Activación de insulina. Hiperglicemia, disminución de peso. _____ Manganeso Grupo prostético de arginasa de la carboxilasa de piruvato. Pérdida de peso, dermatitis, náusea, vómito* Enfermedad de Parkinson, enfermedad de Wilson. Magnesio Calcio * No es probable que ocurra. ** Poco frecuente. *** Muy raro que ocurra. Tomado de: Cuadernos de nutrición. Vol. 24. Núm. 1. Enero-febrero 2001.

BIBLIOGRAFÍA • Cotton. Química Inorgánica Avanzada. México, 1999. Limusa. • Huheey. Química Inorgánica. 2ª ed. México, 1981. Harla.