PROTENAS Biomolculas mais importantes dos seres vivos Constituintes

PROTEÍNAS Ø Biomoléculas mais importantes dos seres vivos. Ø Constituintes das membranas celulares das organelas e da membrana plasmática. Ø São POLÍMEROS de alto peso molecular. Ø POLÍMEROS são macromoléculas formadas pela reunião de unidades menores chamadas MONÔMEROS, que no caso das proteínas são os chamados AMINOÁCIDOS (aa).

AMINOÁCIDOS • São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico. hidrogênio FÓRMULA GERAL É o RADICAL que diferenciará do ponto de vista físico, químico e biológico, o tipo de aminoácido. Grupo CARBOXILA RADICAL R (Ácido) Grupo AMINA (Básico)

LISINA VALINA HISTIDINA

Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza. São eles: v ALANINA v METIONINA v ARGININA v FENILALANINA v ASPARAGINA v TREONINA v ÁCIDO ASPÁRTICO v TRIPTOFANO v CISTEÍNA v. VALINA v ÁCIDO GLUT MICO v HISTIDINA v GLUTAMINA v ISOLEUCINA v GLICINA v LEUCINA v PROLINA v LISINA v. SERINA v TIROSINA Obs: Os nove aminoácidos coloridos não são produzidos pelo nosso organismo. São chamados de ESSENCIAIS. DIETA ALIMENTAR

LIGAÇÃO PEPTÍDICA ü É a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS. GRUPO AMINA + GRUPO CARBOXILA Desidratação H 2 O

Ligação peptídica

2 aminoácidos = Dipeptídio Leu Lis 3 aminoácidos = Tripeptídio Trip arg cis proteína = Polipeptídio As proteínas no mínimo têm, aproximadamente, 70 aa. VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos Trip arg cis Leu Lis arg cis Leu Trip PROTEÍNAS DIFERENTES

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS É a estrutura que demonstra a seqüência, o número e os tipos de aminoácidos da cadeia protéica ESTRUTURA PRIMÁRIA Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINA Hormônio responsável pelas contrações uterinas O NH 2 gli leu pro cis asp gln ileu tir cis C OH

ESTRUTURA SECUNDÁRIA Proteína enrolada em forma de dupla hélice. Essa forma em espiral é mantida pelas pontes de hidrogênio.

ESTRUTURA TERCIÁRIA É quando a hélice dobra -se sobre si mesma, adquirindo uma forma própria no espaço.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA Ocorre quando duas ou mais estruturas terciárias iguais ou diferentes se associam.

proteína fibrosa proteína globular

proteína fibrosa (colágeno) proteína globular (mioglobina)

PROTEÍNAS CONJUGADAS São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica (grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína). Exemplos: Ø Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar. Ø lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo. ØHemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.

• Glicoproteínas

• Lipoproteínas

• Hemeproteínas

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS: I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas, fluidos e líquidos corporais. Exemplos: COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea. Elasticidade e resistência à tração. QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos, penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc. . . ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade. HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases. MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar O 2 para a respiração celular do músculo. ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos). FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade e resistência.

• Colágeno

• Queratina

• Actina e Miosina

• Hemoglobina

• Mioglobina

• Albumina

• Fibroína

II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica Exemplos: v INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células. v OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas. v SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO

• Hormônio do crescimento

III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS, VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas. • Anticorpos

• Venenos

• Toxinas bacterianas Ex. : tétano

IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS (catalizadores biológicos) São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo. DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO ENTRE OS REAGENTES

Nomenclatura: sufixo ASE Exemplos: Protease (proteínas) Amilase (amido)

APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA (holoenzima) • Muitas vitaminas e sais minerais agem como coenzimas ou cofatores

FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de: • Temperatura] • p. H • Concentração do substrato (substância na qual a enzima atua).

1. TEMPERATURA: as enzimas são sensíveis a variações de temperatura (termolábeis). Apresentam uma faixa de temperatura ótima para a sua atividade. A maioria desnatura acima de 40 -41 graus Celsius Temperaturas elevadas podem destruir as proteínas, isto é desnaturá-las. Essa destruição pode ser reversível ou irreversível.

2. p. H: as enzimas são sensíveis à variação de p. H. O valor do p. H varia de enzima para enzima. Por exemplo: pepsina do estômago = p. H ótimo de 1, 5 e 3, 0 (muito ácido) tripsina do intestino = p. H ótimo de 8, 0 e 8, 5 (alcalino)

3 – CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO: Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todos os sítios ativos das enzimas já se encontraram ocupadas.