Protenas Amnia Aminocidos Uria Bases nitrogenadas cido rico

Proteínas Amônia Aminoácidos Uréia Bases nitrogenadas Ácido úrico Glutationa Pigmentos Biiliares Grupos hemo Alantoína Neurotransmissores Amônia Uréia Formas de excretar o nitrogênio Ácido úrico

Metabolismo de aminoácidos • Os aminoácidos e pequenos peptídeos são absorvidos pelos enterócitos através de transportadores específicos. • Alguns di ou tripeptídeos são degradados a aminoácidos pelas aminopeptidases intracelulares. • Os aminoácidos são transferidos para corrente sanguínea e transportados para o fígado para a síntese de novas proteínas.

Degradação de aminoácidos • Transaminação – transferência reversível do grupamento amino de um aminoácido para um cetoácido por ação de transaminases • (distribuídas em bactérias, plantas e animais) • Desaminação: retirada do grupamento amino pelas desaminases e produção de amônia • Ciclo da ureia (fígado): conversão da amônia em ureia • Degradados a produtos mais simples • Retirada do nitrogênio • Cadeia carbônica reutilizada para fins energéticos

Transaminação Aminotransferases Glutamato desidrogenase Em vez de transferências de grupos aminos, um aminoácido pode perder diretamente seu grupo amino desaminação

Glutamato-transaminase => ácido glutâmico => principal dador de grupos amina, participndo em 2 reações importantes que originam: - ácido aspártico (cetoglutárico) - alanina

Desaminação Pode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – ou por processos particulares e específicos de determinados aminoácidos. Serina, treonina e cisteína (desaminadas diretamente) => amoníaco Por desaminação forma-se o ácido pirúvico Outro produto final da desaminação para além do amoníaco é o ácido alfa. Cetobutírico => aminocatenona => ácido pirúvico

Desaminação oxidante Fenômeno irreversível que decorre em várias etapas: 1º desidrogenação 2º redução FAD a FADH 2 3º hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco

Desaminação direta da serina e cisteína

Desaminação reversível do ácido aspártico Processo particular de desaminação, pois ocorre conversão de ácido aspártico em ácido fumárico e permite a fixação de NH 3 em um composto orgânico. Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina

Desaminação oxidante do ácido glutâmico e formação de amoníaco O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou NADP, conforme os organismos, que cataliza a reação reversível Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfacetoglutárico por desaminação oxidante ou por aminação redutora constitui um importante ponto de contato entre metabolismos glucídico e proteico

Catabolismo – Destino do grupo amina Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese das proteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico. Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrados, em ureia. Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desaminação é transformado em acetil-co. A, acetoacetil-co. A, ácido pirúvico ou em intermediários do Ciclo de Krebs. O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é utilizado na biossíntese de compostos azotados vai ser excretado na forma de NH 4, na forma de ácido úrico e na forma de ureia. Ciclo da Ureia, ureogênese ou ciclo de Krebs-Henseleit

A ornitina é o transportador dos átomos de azoto e de carbono no ciclo A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela arginase

Síntese da arginina a partir da ornitina 1ª etapa – formação da citrulina

2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico 3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fumárico

O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias: - ser transaminado a ácido aspártico; - ser convertido em glucose pela via da neoglucogênese; - condensar-se com o acetil-co. A e formar ácido cítrico. Todas estas reações têm lugar na matriz mitocondrial

Aminoácidos essenciais Histidina Valina Leucina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Fenialanina Triptofano

Transaminação -Cetoglutarato Glutamato Citrato - Aspartato PPi + AMP Oxaloacetato Malato H 2 O Ciclo de Krebs Isocitrato -cetoglutarato ATP Pi + H 2 O Fumarato Arginino- succinato sintase Argininosuccinato Argininossuccinato Citrulina Succinato Succinil-Co. A Argininosuccinase P Ornitina transcarbamilase Arginina Ornitina Arginase Citoplasma Carbamil fosfato Uréia 2 ADP + Pi Carbamilase fosfato sintase 2 ATP CO 2 + NH 4+ Matriz mitocondrial H 2 O Eliminação pela urina

Aminoácidos Síntese de proteínas hepáticas e plasmáticas Transporte a tecidos periféricos Piruvato Intermediários do ciclo de Krebs Síntese de porfirinas Glicose Acetil-Co. A Ciclo de Krebs e fosforilação oxidativa Síntese de ácidos graxos ADP ATP CO 2 + O 2

LEMBRETE • • • Aminoácidos em excesso não são armazenados para utilização futura e tampouco excretados. São convertidos em intermediários metabólicos, como piruvato, oxalacetato, acetilcoenzima A(Acetil-Co. A) e alfa-cetoglutarato. Degradação da cadeia carbônica dos aminoácidos Rende 10 -15% da energia extraída pelo organismo Removido o grupo NH 3, resta o esqueleto carbônico do aminoácido na forma de α - cetoácido. As 20 cadeias carbônicas são oxidadas por vias próprias, porém convergem para 6 componentes do metabolismo: piruvato, acetil Co. A, oxaloacetato, fumarato, α - cetoglutarato e succinato (4 últimos são intermediários do ciclo de Krebs).

LEMBRETE • A partir desse ponto o metabolismo da cadeia carbônica dos aminoácidos confunde-se com o dos carboidratos ou ácidos graxos. • Um mesmo aminoácido pode contribuir para diferentes componentes do metabolismo. • O destino final do α-cetoácido depende do tecido estado fisiológico podendo ser: - Oxidado pelo ciclo de Krebs Utilizado na Gliconeogênese - Conversão em triacilglicerol