Metabolizm Metabolizm anabolizm katabolizm Procesy anaboliczne endoergiczne i
Metabolizm
Metabolizm = anabolizm + katabolizm Procesy anaboliczne – endoergiczne i redukcyjne Procesy kataboliczne – egzoergiczne i utleniające
Sposoby pozyskiwania energii przez organizmy
Uproszczony schemat głównych szlaków metabolicznych
Katabolizm u chemoheterotrofów Ogólny schemat katabolizmu
Cykl Krebsa
Katabolizm u chemoheterotrofów Faza 1 Glukoza + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pirogronian + 2 NADH + 2 ATP + 2 H+ Faza 2 i 3 2 pirogronian + 2 ADP + 2 Pi + 2 FAD + 8 NAD+ ® 6 CO 2 + 2 ATP + 2 FADH 2 + 8 NADH + 8 H+ W fazie trzeciej (łańcuch oddechowy + fosforylacja oksydacyjna) następuje redukcja tlenu cząsteczkowego w wyniku przeniesienia elektronów z NADH i FADH 2, sprzężona z syntezą ATP. Sumarycznie w wyniku katabolizmu 1 cząsteczki glukozy powstają: - w warunkach beztlenowych: - w warunkach tlenowych: 2 cząsteczki ATP (tylko glikoliza) około 30 - 32 cząsteczki ATP
Bilans masowy utleniania glukozy przez drożdże w warunkach beztlenowych i tlenowych
Rodzaje fermentacji drobnoustrojów Szlak Produkt końcowy Przykłady Proces Homomlekowy Kwas mlekowy Produkcja serów, jogurtów Heteromlekowy Kwas mlekowy, etanol, CO 2 Etanol, CO 2 Streptococcus, Lactobacillus Leuconostoc S. cerevisiae Piwowarstwo, winiarstwo Sery szwajcarskie Etanolowy Kwas propionowy, CO 2 Etanol, kw. octowy, kw. mlekowy, kw. bursztynowy, kw. mrówkowy, wodór, CO 2 Propionobacterium Butandiol, CO 2 Enterobacter, Serratia Masłowa kw. masłowy, butanol, aceton, CO 2 Metan, CO 2 Propionowy Kwasowa Metanowa E. coli, Salmonella Clostridium Produkcja acetonu Archea Produkcja biogazu
Donory i akceptory elektronów w katabolizmie drobnoustrojów chemolitotroficznych Donor Akceptor Przykłady S 0 S 2 O 32 H 2 S O 2 O 2 Thiobacillus, Sulfolobus H 2 H 2 O 2 NO 3 CO 2 Alcaligenes, Hydrogenobacter Pyrolobus Methanobacter, Methanococcus Fe(II) O 2 Leptospirillum, Thiobacillus NH 4+ O 2 Nitrosomonas, Nitrococcus NO 2 - O 2 Nitrobacter, Nitrococcus
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla kwasy tłuszczowe
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla aminokwasy
Katabolizm alternatywnych źródeł węgla węglowodory aromatyczne
Reakcje przyswajania źródeł azotu 1 – dehydrogenaza glutaminianowa 2 – syntetaza glutaminy 3 - transaminaza L-glutamina: 2 -oksoglutaran
Anabolizm - biosynteza Anabolizm pierwotny i wtórny
Regulacja metabolizmu drobnoustrojów Zasady podstawowe 1. Równowaga pomiędzy procesami wytwarzającymi i zużywającymi metabolity pośrednie 2. Energetyczne sprzężenie metabolizmu – bilansowanie zysku reakcji katabolicznych z sumą potrzeb energetycznych komórki Poziomy regulacji 1. Regulacja ekspresji genu 2. Regulacja aktywności istniejących enzymów
Etapy ekspresji genu
Regulacja ekspresji genu przez białka regulatorowe
Główne mechanizmy regulacji transkrypcji genów kodujących enzymy metabolizmu podstawowego Katabolizm: indukcja substratowa Substrat lub jego metabolit działa jako induktor lub efektor pozytywny aktywatora. Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu danego substratu -represja kataboliczna Łatwiej przyswajalne źródło węgla lub efektor syntezowany w komórce w jego obecności działa jako korepresor lub efektor negatywny aktywatora. Regulacja dotyczy szlaku katabolizmu trudniej przyswajalnego źródła węgla -represja azotowa j. w. , ale dotyczy szlaku przyswajania źródła azotu. Dotyczy także białek transportowych Anabolizm: - represja końcowym produktem szlaku końcowy produkt szlaku działa jako korepresor lub efektor negatywny aktywatora. Dotyczy szlaku biosyntezy -atenuacja mechanizm specyficzny dla drobnoustrojów prokariotycznych
Regulacja ekspresji genów operonu lac
Dlaczego enzymy są tak efektywnymi katalizatorami? - grupy funkcyjne w centrum aktywnym - współdziałanie koenzymów - kataliza kwasowo-zasadowa - maksymalne zbliżenie i optymalne ustawienie substratu(ów) - wzbudzone dopasowane enzymu
Oddziaływanie enzym: substrat Teoria wzbudzonego dopasowania Teoria klucza i zamka
Enzymy obniżają energię aktywacji układu
Enzym wiążąc substrat przyjmuje konformację komplementarną do stanu przejściowego
Regulacja aktywności enzymów 1. Enzymy regulatorowe – regulacja allosteryczna 2. Kowalencyjna modyfikacja enzymów 3. Kompleksy wieloenzymowe
Kontrola allosteryczna Małocząsteczkowe ligandy wiążąc się z enzymem oligomerycznym w określonym miejscu (centrum allosteryczne), powodują zmianę jego konformacji, a w efekcie – aktywności. Możliwe hamowanie lub zwiększanie aktywności. Regulacja płynna Hamowanie przez sprzężenie zwrotne
Modyfikacja kowalencyjna Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe katalizują reakcje fosforylacji specyficznych reszt Ser, Thr lub Tyr. Fosfatazy białkowe katalizują reakcje hydrolitycznego usunięcia grup fosforanowych. Reszty Ser, Thr lub Tyr modyfikowane w wyniku działania kinaz białkowych wchodzą w skład specyficznych sekwencji rozpoznawanych przez kinazę. Kinazy i fosfatazy białkowe są aktywowane lub dezaktywowane przez małocząsteczkowe ligandy. Regulacja aktywności poprzez fosforylację/defosforylację ma często charakter 0/1, tzn. jedna z form regulowanego enzymu jest aktywna, a druga nie. Znane są jednak także przypadki, w których fosforylacja jedynie zwiększa albo zmniejsza aktywność enzymu lub w których zmienia podatność enzymu na działanie efektorów allosterycznych
Fosforylacja i defosforylacja enzymów Inaktywacja centrum aktywnego dehydrogenazy izocytrynianowej w wyniku fosforylacji Ser 113
Fosforylacja i defosforylacja enzymów Kinazy białkowe A są aktywowane przez c. AMP Kinaza A rozpoznaje sekwencję -Arg-Gly-Ser-Ile. W podjednostce regulatorowej kinazy A występuje sekwencja przypominająca substrat -Arg-Gly-Ala-Ile- Mechanizm aktywacji kinazy białkowej A
- Slides: 32