LAS PROTEINAS BIOMOLCULAS ORGNICAS MUY ABUNDANTES EN LOS

LAS PROTEINAS

• BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS MUY ABUNDANTES EN LOS SERES VIVOS, SUPONEN EL 50 %DEL PESO CELULAR SECO. • TIENEN VARIADAS FUNCIONES BIOLÓGICAS. • SON ESPECÍFICAS DE CADA INDIVIDUO.

1. LOS AMINOÁCIDOS • LOS AMINOÁCIDOS SON COMPUESTOS ORGÁNICOS QUE POSEEN UN GRUPO CARBOXILO –COOH Y UN GRUPO AMINO –NH 2 • SON SÓLIDOS, CRISTALINOS, SOLUBLES EN AGUA, CON PUNTO DE FUSIÓN ELEVADO Y CON ACTIVIDAD ÓPTICA.

• SEGÚN EL RADICAL (R) SE DISTINGUEN 20 TIPOS DE AMINOÁCIDOS. • SE LLAMAN AMINOÁCIDOS PRIMARIOS Y SON AQUELLOS QUE FORMAN LAS PROTEINAS DE LOS SERES VIVOS. • ADEMÁS DE ESTOS HAY OTROS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEINAS PERO SI ESTAN EN LOS SERES VIVOS.

• SON AMONOÁCIDOS, EL GRUPO AMINO ESTA UNIDO AL CARBONO , QUE ES EL CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO

• PARA NOMBRAR LOS AMINOÁCIDOS SE UTILIZAN ABREVIATURAS QUE SE FORMAN CON LAS TRES PRIMERAS LETRAS DE SUS NOMBRES EN INGLÉS.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES. • SON AQUELLOS QUE EL SER HUMANO NO ES CAPAZ DE SINTETIZAR. • HAY QUE INGERIRLOS CON LA DIETA. • VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA, METIONINA, FENILALANINA, TREONINA, TRIPTÓFANO, LISINA Y EN LOS NIÑOS ADEMÁS LA HISTIDINA.

CONFIGURACIONES • POSEEN UN ÁTOMO DE CARBON ASIMÉTRICO Y COMO CONSECUENCIA DE ESTO APARECEN DOS ENANTIOMEROS QUE SE LLAMAN D O L SEGÚN EL GRUPO AMINO SE SITUE A LA DERECHA O A LA IZQUIERDA. POSEEN UN ATOMO DE CARBON QUIRAL. EN LA NATURALEZA SON MAS FRECUENTES LOS L AMINOÁCIDOS.

ACTIVIDAD ÓPTICA. • DEBIDO AL CARBONO ASIMÉTRICO LOS AMINOÁCIDOS PRESENTAN ACTIVIDAD ÓPTICA. DESVÍAN EL PLANO DE VIBRACIÓN DE LUZ POLARIZADA QUE ATRAVIESA UNA DISOLUCIÓN DE AMINOÁCIDOS. SI SE DESVIA DICHO PLANO A LA DERECHA SE DENOMINA DEXTRÓGIRO + Y SI ES A LA IZQUIERDA SE LLAMA LEVÓGIRO O -

CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS. • SEGÚN EL RADICAL –R LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN EN: • NO POLARES O HIDROFÓBICOS. • AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA. • AMINOÁCIDOS CON CARGA NEGATIVA O´ÁCIDOS. L • AMINOÁCIDOS CON CARGA POSITIVA O BÁSICOS.

• AMINOÁCIDOS: TIENEN CARGA NEGATIVA A PH=7. LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS CARBOXILOS. A ESTE GRUPO PERTENECEN: AC. GLUTÁMICO (GLU) Y AC. ASPÁRTICO (ASP). • 2. AMINOÁCIDOS BÁSICOS: TIENEN CARGA POSITIVA A PH=7. LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS AMINOS. A ESTE GRUPO PERTENECEN: LISINA (LYS), HISTIDINA (HIS) Y ARGININA (ARG).

• 3 - AMINOÁCIDOS NEUTROS: NO TIENEN CARGA A PH = 7. LAS CADENAS LATERALES NO TIENEN GRUPOS CARBOXÍLICOS NI AMINOS. SE SUBDIVIDEN EN DOS GRUPOS:

• NEUTROS NO POLARES: LAS CADENAS LATERALES TIENEN GRUPOS HIDRÓFOBOS APOLARES (CADENAS HIDROCARBONADAS). A ESTE GRUPO PERTENECEN: ALANINA (ALA), VALINA (VAL), LEUCINA (LEU), ISOLEUCINA (ILE), PROLINA (PRO), METIONINA (MET), FENILALANINA (PHE) Y TRIPTÓFANO (TRP). • NEUTROS POLARES: LAS CADENAS LATERALES POSEEN GRUPOS POLARES HIDRÓFILOS SIN CARGA COMO -OH, -NH 2, -SH 2 ETC, ESTO LES PERMITE FORMAR PUENTES DE HIDRÓGENO CON EL AGUA O CON OTROS GRUPOS

PROPIEDADES QUÍMICAS. • LOS AMINOÁCIDOS EN DISOLUCIÓN SE COMOPORTAN A LA VEZ COMO ÁCIDOS Y COMO BASES. A ESTO SE LE LLAMA COMPORTAMIENTO ANFÓTERO.

• UNA MOLÉCULA SE DENOMINA ANFÓTERA CUANDO PUEDE COMPORTARSE COMO UN ÁCIDO O COMO UNA BASE DEPENDIENDO DEL PH DEL MEDIO DONDE SE ENCUENTRE. ÉSTE ES EL CASO DE LOS AMINOÁCIDOS: AL TENER UN GRUPO CARBOXILO PUEDEN DESPRENDER PROTONES (H+) POR LO QUE TIENEN CARÁCTER ÁCIDO; POR OTRA PARTE, AL POSEER UN GRUPO AMINO, SON CAPACES DE ACEPTAR PROTONES (H+) Y, POR TANTO, TAMBIÉN TIENEN CARÁCTER BÁSICO.

• EL GRUPO ÁCIDO O CARBOXILO PUEDE LIBERAR PROTONES MIENTRAS QUE EL GRUPO BÁSICO O AMINO PUEDE CAPTAR PROTONES. SE ORIGINA ASI UNA FORMA DIPOLAR IÓNICA. • DEBIDO A ESTE COMPORTAMIENTO ANFOTERO LOS AMINOÁCIDOS MANTIENEN CONSTANTE EL PH DEL MEDIO, LO QUE SE LLAMA EFECTO AMORTIGUADOR O TAMPÓN.

• SI EL MEDIO SE ACIDIFICA, SI SE AÑADEN PROTONES, EL GRUPO CARBOXILO IONIZADO , CAPTA PROTONES, COMPORTANDOSE COMO UNA BASE. • SI EL MEDIO SE BASIFICA, SI DISMINUYE EL NÚMERO DE PROTONES EL GRUPO AMINO ES CAPAZ DE LIBERAR PROTONES COMPORTANDOSE COMO UN ÁCIDO.

• EL PH EN EL CUAL UN AMINOÁCIDO TIENDE A ADOPTAR UNA FORMA DIPOLAR NEUTRA, CON TANTAS CARGAS POSITIVAS COMO NEGATIVAS, SE DENOMINA PUNTO ISOELÉCTRICO.

2 EL ENLACE PEPTÍDICO. • LA UNIÓN ENTRE AMINOÁCIDOS SE REALIZA MEDIANTE UN ENLACE QUÍMICO LLAMADO ENLACE PEPTÍDICO, Y DA LUGAR A UNAS CADENAS LLAMADAS PÉPTIDOS. • ES UN ENLACE COVALENTE ENTRE EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOÁCIDO Y EL GRUPO AMINO DEL SIGUIENTE AMINOÁCIDO.

• LA CADENA PEPTÍDICA POSEE UN EJE FORMADO POR: EL CARBONO A, EL CARBONO CARBOXÍLICO Y EL NITRÓGENO AMINO ( –CΑH – CO – NH -) QUE SE REPITEN UN NÚMERO VARIABLE DE VECES, ESTE EJE SE DISPONE EN ZIG-ZAG DEBIDO A LA CAPACIDAD DE ROTACIÓN DE LOS ENLACES DEL CARBONO Α. LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS (R) SALEN DE LOS CΑ Y SE DISPONEN ALTERNATIVAMENTE A UNO Y OTRO LADO DEL EJE.

• TODAS LAS CADENA LLEVAN EN UN EXTREMO UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO LIBRE, A ESTE EXTREMO SE LE LLAMA NTERMINAL Y EN EL OTRO EXTREMO UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO CARBOXÍLICO LIBRE, A ESTE EXTREMO SE LE LLAMA CTERMINAL. POR CONVENIO LOS AMINOÁCIDOS SE NUMERAN DESDE EL EXTREMO N-TERMINAL HACIA EL CTERMINAL.

• LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE UN ENLACE PEPTÍDICO HACE QUE LOS ÁTOMOS DEL GRUPO CARBOXILO Y DEL GRUPO AMINO SE SITUÉN EN UN MISMO PLANO, CON DISTANCIAS Y ANGULOS FIJOS. ADEMÁS PRESENTA UNA CIERTA RIGIDEZ QUE INMOVILIZA EN EL PLANO LOS ÁTOMOS QUE LO FORMAN.

3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS. • UNA PROTEINA ES UN POLIPÉPTIDO FORMADO POR MAS DE 50 AMINOÁCIDOS. • LA ORGANIZACIÓN DE UNA PROTEINA VIENE DETERMINADA POR CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES: ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA. • CADA UNA DE ELLAS VIENE DETERMINAD POR LA ANTERIOR.

• CADA PROTEÍNA POSEE UNA UNICA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL. • LA INFORMACIÓN CONTENIDA EN LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DETERMINA LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA. • LA FUNCIÓN DEPENDE DE SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL. • EXISTEN PATRONES ESTRUCTURALES COMUNES.

ESTRUCTURA PRIMARIA. • ES LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LA PROTEINA. INDICA QUE AMINOÁCIDOS LA CONSTITUYEN Y EN QUE ORDEN SE DISPONEN EN LA CADENA. • LA FUNCIÓN ESTA DIRECTAMENTE RELACIONADA CON LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS Y LA FORMA QUE ADOPTAN EN EL ESPACIO.

• EL EXTREMO INICIAL DE LA PROTEÍNA ES EL EXTREMO CON EL GRUPO AMINO (EXTREMO N-INICIAL) Y EL EXTREMO FINAL SERA AQUEL CUYO AMINOÁCIDO TIENE EL GRUPO CARBOXILO LIBRE (EXTEMO C- TERMINAL)

ESTRUCTURA SECUNDARIA. • ES LA DISPOSICIÓN DE LA CADENA DE AMINOÁCIDOS EN EL ESPACIO. • LOS ENLACES NO PEPTÍDICOS TIENEN UNA DETERMINADA CAPACIDAD DE GIRO MIENTRAS QUE LOS PEPTÍDICOS SON BASTANTE RÍGIDOS. ESTO HACE QUE LA CADENA POLIPÉPTIDICA ADOPTE UNA DISPOSICIÓN ESPACIAL ESTABLE QUE ES LA ESTRUCTURA SECUNDARIA.

TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA • • 1. - HÉLICE: QUERATINA. 2. HÉLICE DEL COLAGENO. 3. CONFORMACIÓN LAMINA PLEGADA.

ESTRUCTURA EN -HÉLICE • SE FORMA AL ENRROLLARSE LA ESTRUCTURA PRIMARIA HELICOIDALMENTE SOBRE SI MISMA CON UN GIRO DEXTRÓGIRO. SE DEBE A LA FORMACIÓN ESPONTÁNEA DE ENLACES POR PUENTE DE HIDRÓGENO ENTRE EL OXÍGENO DEL –CO DE UN AMINOÁCIDO Y EL HIDRÓGENO DEL –NH DEL CUARTO AMINOÁCIDO SIGUIENTE.

• ESTOS ENLACES DE HIDRÓGENO HACE QUE TODOS LOS OXÍGENOS QUEDEN ORIENTADOS EN EL MISMO SENTIDO Y TODOS LOS HIDRÓGENOS DE LOS GRUPOS –NH QUEDEN ORIENTADOS EN SENTIDO CONTRARIO. SE FORMA UNA HÉLICE QUE PRESENA 3, 6 AMINOÁCIDOS POR VUELTA.

ESSTRUCTURA DE LA HÉLICE DEL COLÁGENO. • LA HÉLICE DEL COLÁGENO ES UNA DISPOSICIÓN ESPECIAL QUE SE ENRROLLA DE FORMA LEVÓGIRA Y ES MAS ALARGADA QUE LA ALFA HÉLICE, ES DEBIDO A LA PRESENCIA DEL AMINOACIDO PROLINA Y DE HIDROXIPROLINA.

• LOS RADICALES DE ESTAS DOS MOLÉCULAS HACE QUE SE FORME UNA HÉLICE MÁS DISTENDIDA, QUE PRESENTA TRES AMINOÁCIDOS POR VUELTA. • EL COLAGENO ES UNA PROTEINA FORMADA POR TRES HÉLICES QUE ORIGINAN UNA SUPERHÉLICE. SE UNEN POR MEDIO DE ENLACES COVALENTES Y PUENTES DE H.

CONFOMACIÓN • LA CADENA DE AMINOÁCIDOS FORMA UNA CADENA DISTENDIDA EN FORMA DE ZIGZAG, NO HAY ENLACES DE H ENTRE AMINOÁCIDOS PRÓXIMOS. • SI LA CADENA SE REPLIEGA SE PUEDEN ESTABLECER ENLACES DE H ENTRE SEGMENTOS DISTANTES QUE DEBIDO AL PLEGAMIENTO QUEDAN PRÓXIMOS

• ESTA DISPOSICIÓN PUEDE DAR LUGAR A UNA LAMINA EN ZIGZAG MUY ESTABLE LLAMADA -LAMINA PLEGADA. • LA FIBROINA O -QUERATINA DE LA SEDA.

ESTRUCTURA TERCIARIA • ES LA DISPOSICIÓN QUE ADOPTA EN EL ESPACIO LA ESTRUCTURA SECUNDARIA CUANDO SE PLIEGA SOBRE SI MISMA Y ORIGINA UNA CONFORMACIÓN GLOBULAR. • LOS RADICALES APOLARES SE SITUAN EN EL INTERIOR Y LOS POLARES EN EL EXTERIOR. • SE ESTABLECEN ENLACES ENTRE LOS RADICALES DE LOS AMINOÁCIDOS.

TIPOS DE ENLACES • • • ENLACE DISULFURO. ENLACE DE HIDRÓGENO. INTERACCIONES IÓNICAS. FUERZASS DE VAN DER WALLS. INTERACCIONES HIDROFÓBICAS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA. • LA PRESENTAN LAS PROTEINAS FORMADAS POR DOS O MÁS CADENAS POLIPÉPTIDICAS CON ESTRUCTURAS TERCIARIAS IDENTICAS O NO UNIDAS POR ENLACES DÉBILES O A VECES COVALENTES. CADA CADENA SE LLAMA PROTOMERO.

4 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS • • SOLUBILIDAD. DESNATURALIZACIÓN. ESPECIFICIDAD. CAPACIDAD AMORTIGUADORA.

5. LAS FUNCIONES DE LAS PROTEINAS. • • ESTRUCTURAL. RESERVA. TRANSPORTE. ENZIMÁTICA. CONTRACTIL. HORMONAL. DEFENSA. HOMEOSTÁTICA.

6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS • HOLOPROTEINAS: SI ESTAN FORMADAS SOLO POR AMINOÁCIDOS. • HETEROPROTEINAS: PRESENTAN ADEMÁS DE AMINOÁCIDOS OTRO TIPO DE MOLÉCULAS. • HETEROPROTEINA: PARTE PROTEICA MAS GRUPO PROSTETICO

• Heteroproteína = parte proteica + grupo prostético •

6. 1 HOLOPROTEÍNAS • SEGÚN SU ESTRUCTURA HAY DOS GRUPOS: • 1. PROTEINAS FILAMENTOSAS. INSOLUBLES EN AGUA Y SE ENCUENTRAN EN LOS ANIMALES. • COLAGENO: CONJUNTIVO, CARTILAGO Y OSEO • QUERATINAS: PIEL, PELOS, UÑAS Y ESCAMAS • ELASTINAS: PULMONES, ARTERIAS • MIOSINAS: MUSCULOS.

• PROTÍINAS GLOBULARES: SON SOLUBLES EN AGUA. • PROTAMINAS. • HISTONAS. • PROLAMINAS • GLUTENINAS. • ALBÚMINAS: SEROALBÚMINAS, OVOALBÚMINAS Y LACTOALBUMINAS. • GLOBULINAS.

6. 2 HETEROPROTEÍNAS. • • • CROMOPROTEÍNAS. GLUCOPROTEÍNAS. LIPOPROTEÍNAS. FOSFOPROTEÍNAS. NUCLEOPROTEÍNAS.

CROMOPROTEÍNAS • TIENEN COMO GRUPO PROSTÉTICO UNA MOLÉCULA COMPLEJA QUE LES CONFIERE COLOR. • 1. COMPUESTOS PORFIRÍNICOS • HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA: HIERRO • CITOCROMOS • CLOROFILAS: MAGNESIO • CIANOCOBALAMINA: MOLIBDENO

PORFIRINA

2. COMPUESTOS NO PORFIRÍNICOS • RODOPSINA. • HEMOCIANINA.

CLOROFILA