LAS ENZIMAS DEPARTAMENTO DE BIOLOGAGEOLOGA 2 Bachillerato Ciencias

LAS ENZIMAS DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA-GEOLOGÍA 2º Bachillerato Ciencias IES UNIVERSIDAD LABORAL DE MÁLAGA

LAS ENZIMAS Proteína que acelera la velocidad de las reacciones metabólicas al rebajar la energía de activación

Características de las enzimas Ø Aceleran la reacción: consiguen la misma cantidad de producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimática es pequeña. Ø No se consumen durante la reacción: al finalizar la reacción la cantidad de enzima es la misma que al principio. Ø Alta especificidad: generalmente actúan en una sola reacción. Ø Actúan siempre a la temperatura del ser vivo Ø Alta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad de reacción en más de un millón de veces Ø Presentan una masa molecular muy elevada

Estructura de las enzimas Enzimas estrictamente sólo contienen cadenas polipeptídicas proteicas Holoenzimas: apoenzima constituidas por cofactor fracción polipeptídica fracción no polipeptí dica Cofactores inorgánicos: iones metálicos (Mg 2+, Zn 2+, K+) Cofactores orgánicos: coenzimas* (ATP, NAD+, NADP+, FAD, Co-A)

Mecanismo de acción La sustancia Enzima y sustrato Al acabar la sobre la que se unen mediante transformación se actúa se llama enlaces débiles, convierte en sustrato, que formando el complejo enzimaaccede al centro complejo enzima producto (EP) activo del -sustrato (ES) enzima Se forma el complejo activado Finalmente el producto se desprende y salen del centro activo

Centro activo de las enzimas o Región formada por los aminoácidos que se unen con el sustrato o Características: n Parte muy pequeña del volumen total de la enzima. n Estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el sustrato encaje y dificulta que lo haga otro tipo de molécula n Están formados por aminoácidos. Dos tipos: p De fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato y se fijan a él. p Catalizadores: establecen enlaces (débiles o fuertes) con el sustrato y provocan la ruptura de alguno de sus enlaces. Son, por tanto, responsables de su transformación. n Los radicales de algunos de estos aminoácidos presentan afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y se establecen enlaces débiles entre ellos

Especificidad de las enzimas Las enzimas son altamente específicas para las reacciones que catalizan, es decir cada enzima pose en su superficie una zona activa, como una especie de hendidura u oquedad, el centro activo (o catalítico) a la que se adapta perfectamente la molécula de sustrato que posea una geometría complementaria El sustrato se complementa con la enzima como una llave con su cerradura La enzima modifica su forma para poder adaptarse al sustrato

Cinética de la actividad enzimática KM = 1/2 Vmax Mide la afinidad de la enzima por el sustrato, en concreto es inversamente proporcional a la afinidad

Factores que influyen en la actividad enzimática: Temperatura o Al aumentar la temperatura las moléculas aumentan su movilidad y, por tanto, el número de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad de reacción. o Cada enzima tiene una temperatura óptima: su actividad es máxima o Si se continúa aumentando la temperatura se produce la desnaturalización de las moléculas enzimáticas y provoca una disminución de su actividad

Factores que influyen en la actividad enzimática: p. H o Las enzimas presentan dos valores límite de p. H entre los cuales son eficaces. o Sobrepasado estos valores, se desnaturalizan y dejan de actuar o Entre los dos límites hay un p. H óptimo: la enzima presenta la máxima eficacia

Factores que influyen en la actividad enzimática: Concentración de sustrato Un aumento en la concentración de sustrato ocasiona aumento de la velocidad de reacción hasta un punto en que ésta se mantiene constante, debido a que todas las moléculas de enzimas están ocupadas por moléculas de sustrato: saturación de la enzima

Factores que influyen en la actividad enzimática: Activadores o Potencian o son necesarios para que se de la actividad enzimática

Factores que influyen en la actividad enzimática: Concentración de enzima Al aumentar la concentración de moléculas de enzimas aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por ellas

Factores que influyen en la actividad enzimática: Inhibidores o Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente su actuación o Sus efectos pueden resultar perjudiciales o beneficiosos para los organismos

Tipos de inhibidores o Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima de forma temporal y la actividad enzimática se puede recuperar o Inhibidores irreversibles o venenos: se unen irreversiblemente a determinados grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad catalítica

Inhibición reversible El inhibidor es una molécula con una conformación espacial muy similar a la del sustrato con el que compite por alojarse en el centro activo, impidiendo así la unión y posterior transformación del sustrato El inhibidor se une en otra región distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformación de la enzima que da lugar a una disminución de su actividad

Clasificación de las enzimas Oxidoreductoras Transferasas Hidrolasas Catalizan reacciones de oxidación o reducción del sustrato Transfieren radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento estos radicales queden libres Rompen enlaces con la adición de una molécula de agua que se escinde y aporta un –OH a una parte y un –H a la otra Liasas Isomerasas Ligasas y sintetasas Separan grupos sin intervención de agua y generalmente originan enlaces dobles, o bien añaden O 2 Catalizan reacciones de cambio de posición de algún grupo, de una parte a otra de la misma molécula Catalizan la unión de moléculas o grupos, con la energía proporcionada por la desfosforilación del ATP