Gli enzimi Proteine con funzioni particolari gli enzimi

Gli enzimi Proteine con funzioni particolari: gli enzimi. Prerequisiti: conoscenza delle caratteristiche biochimiche delle proteine. Definizione di enzima. Coenzima, ione metallico o gruppo prostetico (vedi. Vitamine) Classificazione degli enzimi Funzione catalitica degli enzimi. Tutti gli enzimi aumentano la velocità di una reazione perché abbassano l’energia di attivazione. Legge di Michaelis –Menten. L’attività di alcuni enzimi è regolata (segnali molecolari). Isoforme di enzimi (importanza diagnostica).

Gli enzimi • Gli enzimi sono dei biocatalizzatori specifici di natura proteica. • Sono caratterizzati da specificità, regolabilità e alta efficienza • Le sostanze che vengono trasformate si chiamano substrati e quelle che si producono si chiamano prodotti.

CO Coenzimi metallici Alcuni elementi che agiscono da

Alcune definizioni D G e D G 0’, = variazione di energia libera e variazione di energia libera in condizioni standard. G ++: Energia di attivazione: energia necessaria perché si raggiunga lo stato di transizione. Gli enzimi sono dei catalizzatori perché abbassano l’energia di attivazione.

Zimogeni ed Isoenzimi e loro importanza fisiologica e clinica • Gli zimogeni sono proforme di enzimi, cioè proteine che, in seguito a eliminazione di una parte della loro sequenza, diventano enzimi nella loro forma matura e pienamente funzionali. Molti enzimi con funzione proteolitica esistono nel nostro organismo come zimogeni. Es. : il tripsinogeno, che diventa tripsina. • Gli isoenzimi sono forme diverse di enzimi (cioè con una sequenza leggermente diversa) ma con simile attività enzimatica che sono presenti in diversi tessuti. Hanno un importante valore diagnostico. Ad esempio la lattico deidrogenasi, che è presente in isoforme diverse in tessuti diversi.

E adesso tocca a voi…. • • Che cosa sono gli zimogeni, gli isoenzimi e gli enzimi allosterici? Come varia la concentrazione di 2, 3 di fosfoglicerato ad alta quota? L’enzima ureasi aumenta la velocità di idrolisi dell’urea a p. H 8 e a 20 °C di un fattore 10 elevato a 14. Se una data quantià di urea può essere completamente idrolizzata da una certa quantità di enzima a p. H 8 e a 20°C in 5 minuti, in quanto tempo avverrà lo stesso processo in assenza di enzima? I seguenti dati sperimentali erano raccolti durante uno studio dell’attività catalitica di una peptidasi intestinale capace di idrolizzare il dipeptide glicil-glicina: glicilclicina +H 2 O--- > 2 glicina [S], m. M: 1, 5; 2; 3; 4; 8; 16 Prodotto formato, mg/ml: 0, 21; 0, 24; 0, 28; 0, 33; 0, 40; 0, 45. Calcolate , mediante l’analisi grafica la KM e la V max Applicazioni cliniche dei diversi tipi di enzimi. Il siero umano contiene una classe di enzimi , come le fosfatasi acide, che idrolizzano gli esteri fosforici in condizioni debolmente acide (p. H 5). Le fosfatasi acide sono prodotte dagli eritrociti, dalla milza, dal fegato , dal rene e dalla ghiandola prostatica. L’enzima della ghiandola prostatica è un’isoforma che viene inibita da sali di tartrato, mentre gli altri enzimi non sono inibiti. L’aumento di questo enzima nel sangue ha valore diagnostico, perché può indicare un tumore della prostata. Come posso sfruttare le proprietà di questa isoforma per scopi diagnostici?