FILAMENTI DEL CITOSCHELETRO 2012 IL CITOSCHELETRO DI UNA
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FILAMENTI DEL CITOSCHELETRO 2012
IL CITOSCHELETRO DI UNA CELLULA E’ COSTITUITO DA UNA VARIETA’ DI STRUTTURE FILAMENTOSE
1. Filamenti di actina (microfilamenti): determinano la forma della superficie cellulare e sono necessari per la locomozione dell’intera cellula (lamellipodi, filipodi) 2. Microtubuli: determinano le posizioni degli organelli e dirigono il trasporto intracellulare (formazione del fuso mitotico, cilgia e flagelli) 3. Filamenti intermedi: forniscono forza meccanica e resistenza agli stress (involucro nucleare, assoni) Proteine accessorie sono essenziali per l’assemblaggio controllato dei filamenti del citoscheletro, comprendono i motori proteici che muovono gli organelli o i filamenti stessi. • Strutture dinamiche e adattabili • Cambiano o persistono per archi di tempo variabili • Composte da diverse subunità macromolecolari - Le caratteristiche di tali componenti unitarie conferiscono le proprietà del filamento finale
CIASCUN TIPO DI FILAMENTO E’ UN POLIMERO MONOMERO POLIMERO actina > > > microfilamenti tubulina > > > microtubuli > > filamenti intermedi diverse proteine
Filamenti di Actina • Polimeri elicoidali a 2 filamenti della proteina ACTINA • Strutture flessibili • 5 -9 n. M • Fasci lineari • Reti bidimensionali • Gel tridimensionaliconcentrati soprattutto nella corteccia
Microtubuli • • • Cilindri cavi Unità: tubulina (alfa e beta) 25 n. M Rigidi MTOC: centrosoma
Filamenti Intermedi • Unità: famiglia eterogenea di proteine • 10 n. M • Lamina nucleare, assoni, tessuti epiteliali
PROTOFILAMENTI • I polimeri del citoscheletro sono costituiti lunghe file di subunità unite per le estremità, che si associano fra loro lateralmente. • Tenute insieme da interazioni idrofobiche e legami non covalenti deboli • Le posizioni e i tipi di contatti sono diversi per i diversi filamenti.
NUCLEAZIONE Assemblaggio di subunitàin un aggregato iniziale (o nucleo) Stabilizzazione dei contatti subunità-subunità Allungamento del polimero per aggiunta di altre subunità
NUCLEAZIONE • la polimerizzazione dipende dalla concentrazione di subunità non polimeriche • Concentrazione critica: quando il tasso di associazione e dissociazione si equivalgono • Punto stazionario • proteine speciali per catalizzare la nucleazione dei filamenti in siti specifici, determinando la posizione in cui si assemblano nuuovi filamenti del citoscheletro
CIASCUN TIPO DI FILAMENTO HA PROPRIETA’ E FUNZIONI SPECIFICHE MICROFILAMENTI (ACTINA) FORMA E MOVIMENTO DELLE CELLULE MICROTUBULI (TUBULINA) MITOSI E TRAFFICO DI VESCICOLE FILAMENTI INTERMEDI IMPALCATURA E ORGANIZZAZIONE DI TESSUTI
I 3 TIPI DI FILAMENTI HANNO PROPRIETA’ FISICHE DIVERSE
L’ORGANIZZAZIONE DINAMICA DEL CITOSCHELETRO IN VIVO PUO’ ESSERE STUDIATA MEDIANTE L’USO DI PROTEINE FLUORESCENTI TUBULINA-GFP
I MICROFILAMENTI SONO VARIAMENTE ORGANIZZATI IN FIBROBLASTI
ED IN CELLULE EPITELIALI
I microfilamenti
IL MONOMERO DI ACTINA LEGA ATP
I MONOMERI DI ACTINA NON SONO SIMMETRICI ESTREMITA’ - COOH NH 2 ESTREMITA’ +
I MICROFILAMENTI SONO POLIMERI DI ACTINA
I FILAMENTI DI ACTINA HANNO UNA POLARITA’ + FILAMENTO + ATP/ADP - -
LA POLIMERIZZAZIONE DEI FILAMENTI DI ACTINA SI REALIZZA ATTRAVERSO 3 FASI
LA POLIMERIZZAZIONE HA LUOGO QUANDO LA G-ACTINA E’ AL DI SOPRA DELLA CONCENTRAZIONE CRITICA
CERTE CONCENTRAZIONI DI G-ACTINA POSSONO DETERMINARE ‘TREADMILLING’
L’ACTINA INTERAGISCE CON MOLTE PROTEINE LIEVITO
MONOMERI SEQUESTRO NUCLEAZIONE TAGLIO POLIMERI FASCI MOVIMENTO FORMAZIONE DI UNA RETE LEGAMI LATERALI BLOCCO DELLE ESTREMITA’
Formina Complesso ARP TIMOSINA PROFILINA COFILINA TROPOMIOSINA GELSOLINA Proteina del cappuccio Fimbrina α-actinina Filamina Spettrina ERM
ACTINA DOMINI CH CALPONIN HOMOLOGY
1 bd 2 o + bd
1 PROTEINE CHE CONTROLLANO LA POLIMERIZZAZIONE DEI FILAMENTI DI ACTINA LEGANDOSI ALLA G-ACTINA. Formina Complesso ARP TIMOSINA PROFILINA
TIMOSINA b 4 LA TIMOSINA 4 LEGA IL MONOMERO DI ACTINA IMPEDENDO AL MONOMERO DI ASSOCIARSI ALLE ESTREMITA’ DEL FILAMENTO. PROFILINA SI LEGA AL MONOMERO, AL LATO OPPOSTO ALLA FESSURA DI LEGAME PER L’ATP. IL COMPLESSO PROFILINA-ACTINA PUO’ LEGARSI AD UN FILAMENTO DI ACTINA. UN CAMBIO DI CONFORMAZIONE FA DISTACCARE LA PROFILINA COMPETE CON LA TIMOSINA 4.
LA PROFILINA E’ FREQUENTEMENTE LEGATA A LIPIDI DI MEMBRANA
SEGNALI EXTRACELLULARI POSSONO ATTIVARE LA PROFILINA CHE ANTAGONIZZA LA TIMOSINA 4
PROTEINE RICCHE IN PROLINA POSSONO CONTRIBUIRE AD ATTIVARE LOCALMENTE LA PROFILINA
LE PROTEINE ARP PROMUOVONO LA NUCLEAZIONE DI FILAMENTI DI ACTINA DALLA MEMBRANA PLASMATICA
2 PROTEINE CHE CONTROLLANO LA LUNGHEZZA DEI FILAMENTI DI ACTINA MEDIANTE FRAMMENTAZIONE O INCAPPUCCIAMENTO. COFILINA TROPOMIOSINA GELSOLINA Proteina del cappuccio
LA GELSOLINA TAGLIA ED INCAPPUCCIA I FILAMENTI DI ACTINA
LE PROTEINE CAPPING INCAPPUCCIANO UNA ESTREMITA’ DEI FILAMENTI DI ACTINA (tropomodulina, etc. ) (cap. Z, etc. )
3 Fimbrina α-actinina Filamina Spettrina ERM PROTEINE CHE DETERMINANO IL TIPO DI ORGANIZZAZIONE DEI FILAMENTI DI ACTINA.
-ACTININA E FIMBRINA PROMUOVONO LA FORMAZIONE DI FASCI DI ACTINA
FASCINA PROMUOVE LA FORMAZIONE DI FASCI DI ACTINA
LA FILAMINA INDUCE LA FORMAZIONE DI UN GEL actina filamina
IL DIMERO DI FILAMINA LEGA DUE FILAMENTI DI ACTINA dimero di filamina actina
FILAMINA E TROPOMIOSINA SI LEGANO ALLA ACTINA IN MODO ESCLUSIVO
ALCUNE PROTEINE PROMUOVONO L’INTERAZIONE DI FILAMENTI DI ACTINA CON LA MEMBRANA.
ALCUNE PROTEINE PROMUOVONO L’INTERAZIONE DI FILAMENTI DI ACTINA CON LA MEMBRANA.
MICROVILLI
lamellipodio fibre da stress filopodio cortex
Cosa sono le piccole GTPasi? Le piccole GTPasi sono proteine monomeriche appartengono ad una famiglia il cui capostipite è ras. Le GTPasi che sono essenziali nella trasduzione di segnali.
Rho - fibre da stress Rac - lamellipodi Cdc 42 - filopodi
Come viene attivata la proteina Rho? GTP > GEF GDP Rho. A GTP Rho. A GDP inattivo Pi GAP
Rho A è regolato così
Rho induce così la formazione di fibre da stress
WISKOTT-ALDRICH SINDROME (WAS)
DROGHE CHE STABILIZZANO O DESTABILIZZANO I MICROFILAMENTI CITOCALASINE FALLOIDINA CNF
CNF treated FRT- 1 B cells organize microfilaments
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