ENZIMAS Ph D Perla Luca Ordez Baquera Bioqumica

ENZIMAS Ph. D. Perla Lucía Ordóñez Baquera Bioquímica

INTRODUCCIÓN Con los valores de H, S y G se puede predecir si una reacción es espontánea o no. Reacción Exotérmica = exergónica. Reacción Endotérmica = endergónica. Aunque sea una reacción exergónica no siempre se desarrolla a una velocidad adecuada. Las enzimas ayudan a que las reacciones se realicen disminuyendo la energía requerida.

FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

INTRODUCCIÓN Proteína soluble producida por las células del organismo, que favorece y regula las reacciones químicas en los seres vivos Las enzimas están compuestas principalmente por proteínas; las enzimas se unen a uno de los componentes de la reacción (sustrato) y lo modifican para la facilitar su reacción. Ribozimas (RNA con función enzimática).

INTRODUCCIÓN Son biocatalizadores. Actúan disminuyendo la energía de activación y aumentan la velocidad de la reacción. Se puede medir por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. Son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. No es que se consiga mas producto, mas bien se consigue la misma cantidad pero en menos tiempo. No se consumen durante la reacción biológica por lo que siempre hay la misma cantidad de enzimas.

INTRODUCCIÓN Son muy específicas (actúan en una sola reacción si alterar otras). Actúan siempre a temperatura ambiente. Son muy activas. Algunas pueden aumentar la velocidad de reacción mas de un millón de veces. Peso molecular elevado.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS EC: Enzyme Commission IUBMB: International Union of Biochemistry and Molecular Biology

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

NOMENCLATURA TRADICIONAL: Se agrega el sufijo “asa” al nombre del sustrato o la tipo de reacción que cataliza. (Lactasa). SISTEMÁTICO: Contiene mas detalles de la reacción. SISTEMA DE CUATRO DÍGITOS: Inicia con las letras E. C. Seguido de cuatro dígitos que codifican para la identificación exacta de la enzima. Lactato deshidrogenasa// E. C. 1. 1. 1. 27 //L-lactato : NAD oxidorreductasa.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Enzimas estrictamente proteicas. Holoenzimas (apoenzima + cofactor) (apoenzima + coenzima)

COFACTORES Y COENZIMAS

MODO DE ACCIÓN Aceleran reacciones biológicas actuando sobre SUSTRATOS (S) específicos, que se transformar en productos de la reacción. E +S = E + P van a

MODO DE ACCIÓN Disminuyen la velocidad de reacción por: 1. - Formación de enlaces covalentes o transferencia de grupos funcionales de la enzima y el sustrato. 2. - Interacciones no covalentes entre E y S acompañada de la liberación de ΔG

REACCIÓN CATALIZADA Y SIN CATALIZAR

CINÉTICA ENZIMÁTICA

FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Concentración de la enzima y del sustrato. Temperatura. p. H. Inhibidores: Irreversibles. Reversibles (competitivos y no competitivos.

CONCENTRACIONES

TEMPERATURA Y PH

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

REGULACIÓN ENZIMÁTICA En la célula existe la necesidad de coordinar a enzimas que actúan de forma secuencia (Krebs). ENZIMAS REGULADORAS: Regulan su actividad de acuerdo a las modificaciones en el sistema. Suelen ser las de las primeras etapas. ALOSTÉRICAS: Se unen de forma reversible, no covalente para regular su actividad.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

REGULACIÓN ENZIMÁTICA

REGULACIÓN ENZIMÁTICA Muchas enzimas regulan su actividad a través de modificaciones covalentes de su estructura. La modificación puede ser reversible o irreversible. La fosforilación es la modificación reversible mas común (Quinasas). El mecanismo de fosforilación y desfosforilación tiene un papel decisivo en la regulación de muchos procesos biológicos.

MODIFICACIONES COVALENTES

PARÁMETROS IMPORTANTES DE LA CINÉTICA ENZIMÁTICA • Vmax: Velocidad máxima de reacción. • Ks: Constante de disociación del complejo ES. Un valor elevado de Ks indica baja afinidad. • Km: [S] que se requiere para alcanzar la mitad de la Vmax. [S] en la cual la mitad de los sitios activos están ocupados. • Un valor bajo de Km se relaciona con una elevada afinidad de E por S. • Kcat: Constante de transformación. Un valor elevado indica elevada capacidad de transformación y elevada afinidad aparente (Km baja). • Eficiencia catalítica: Kcat/Km. Un valor elevado supone una elevada capaciad de transformación de S en P.

INHIBIDORES La Vmax no cambia pero se necesita mas sustrato para alcanzar la mitad de Vmax, por lo que la Km se aumenta por efecto del inhibidor La Vmax disminuye porque el inhibidor impide la formación de P. La Km no cambia porque no compiten por el sitio activo La Vmax y Km se ven disminuidas porque la enzima se está inactivando