ENZIMAS Caractersticas Cofactores Tipos de enzimas Mecanismos de
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ENZIMAS • • Características Cofactores Tipos de enzimas Mecanismos de catálisis Efecto del p. H y la temperatura Cinética Regulación de la actividad enzimática
ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS Las enzimas son proteínas que: - Aumentan la velocidad de reacción - No se transforman - Participan en casi todas las reacciones que ocurren en un organismo • Son altamente específicas • Algunas son estereoespecíficas • Algunas son reguladas A + B + E C +D + E Sustratos Productos
Nomenclatura 1. - Se nombran por su sustrato más la terminación asa ejemplo: carboxipeptidasa A 2. - Se nombran por su acción y a continuación se coloca el número de clasificación ejemplo: peptidil -L-aminoácido hidrolasa (EC 3. 4. 17. 1 EC: enzyme commission Número es clase, sub-sub clase y un número arbitrario
¿Porqué una enzima aumenta la velocidad de una reacción química?
Diagrama del estado de transición para una reacción espontánea Efecto de un catalizador E + S ES EP →E + P
¿Porqué una enzima disminuye la energía de activación? Sitio activo Formación de un complejo enzima sustrato
Sitio activo K = Lys D = Asp Q = Gln Sitio activo de la S-adenosil metionina sintetasa con SAM, PPi, Pi y 2 Mg 2+.
Complejo enzima sustrato 1. Estabilización del complejo de transición 2. Disminución de la entropía del sustrato 3. Destabilización del sustrato por torción, desolvatación o efectos electrostáticos Sustratos Enzima Estado de transición Enzima Producto
Modelos de sitio activo 1. - Llave-cerradura
Modelos de sitio activo 2. - Encaje-inducido
Interacciones entre el sustrato y la enzima No-covalentes - Interacciones iónicas - Dipolo - Puentes de hidrógeno - Apolares Covalentes - Bases de Schiff
Cofactores • Son requeridos para convertir una enzima inactiva apoenzimas en la forma activa holoenzimas – Iones esenciales, principalmente iones metálicos – Coenzimas, compuestos orgánicos, derivados de las vitaminas – Co-enzima o co-factor: no se encuentra unida covalentemente a la enzima – Grupos prostéticos: se unen covalentemente a la enzima Sitio activo de la anhidrasa carbónica
Clasificación de las enzimas 1. - Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido -reducción 2. - Transferasas: Transfieren un grupo funcional de una molécula a otra 3. - Hidrolasas: Catalizan el rompimiento hidrolítico de un enlace
Clasificación de las enzimas, cont…. 4. - Liasas: Catalizan la eliminación de un grupo generando un doble enlace, la adición de un grupo a un doble enlace o el rompimiento de un enlace que involucra rearreglo electrónico 5. - Isomerasas: Catalizan cambios geométricos o estructurales en una molécula 6. - Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrólisis de ATP
Estrategias de catálisis • Aproximación y orientación • Covalente • Acido-base • Ión metálico
Estrategias de catálisis • Covalente DNA Ligasa Lys NH 2 N N N Ligase Adenylate H 2 N O H 2 C ATP OH OH O O O NH P P N N N O O O N O P N O O H 2 C O + O OH P OH O O P P O O H Phosphoramidate Intermediate O O Lys + O N P H O O Nucleoside O O
Estrategias de catálisis • Covalente Enzymes 1. Chymotrypsin Elastase Esterases Subtilisin Thrombin Trypsin 2. Glyceraldehyde-3 -phosphate dehydrogenase Papain 3. Alkaline phosphatase Phosphoglucomutase 4. Phosphoglycerate mutase Succinyl-Co. A synthetase 5. Aldolase Decarboxylases Pyridoxal phosphate-dependent enzymes Reacting Group Covalent Intermediate
Estrategias de catálisis IÓN METÁLICO. 1) Puede estabilizar una carga negativa
Estrategias de catálisis Acido-base Triosa fosfato isomerasa
Triosa fosfato isomerasa
Triosa fosfato isomerasa
Serin-proteasas
Serin-proteasas Quimiotripsina
Mecanismo catalítico de una serin proteasa
Catalytic propensity of residue types Analysis of Catalytic Residues in Enzyme Active Sites (2002) Gail J. Bartlett, Craig T. Porter, Neera Borkakotiand Janet M. Thornton Journal of Molecular Biology, 324, 105 -121
Efecto de la temperatura y el p. H a) Efecto de la temperatura
Efecto del p. H en reacciones enzimáticas
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