ENZIM Struktur Fungsi Mekanisme Kerja BIOKIMIA 2020125 BIOKIMIA

ENZIM Struktur, Fungsi, & Mekanisme Kerja BIOKIMIA 2020/12/5 BIOKIMIA

Pendahuluan • Hampir semua reaksi kimia kehidupan berlangsung sangat lambat tanpa katalis • Enzim meningkatkan kecepatan reaksi 108 – 1020 kali lebih cepat dari katalis ion logam atau senyawa anorganik lainnya • Enzim juga lebih spesifik 2020/12/5 BIOKIMIA

Definisi Umum • protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat spesifik 2020/12/5 BIOKIMIA

Istilah-istilah • HOLOENZIM: keseluruhan enz. yg mempunyai sifat katalitik • APOENZIM: bag. protein dr molekul enz. • KOENZIM: molekul organik yg membantu enz. dlm beraktivitas • KOFAKTOR: bagian 2 molekul selain protein yg membantu enz. dlm beraktivitas • GUGUS PROSTETIK: koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim 2020/12/5 BIOKIMIA

Sifat &Struktur enzim 2020/12/5 BIOKIMIA

Kekhasan & Tatanama q Salah satu sifat penting enzim adalah kekhasannya (spesifitas). Kekhasan ini disebabkan oleh perpaduan enzim-substrat dan suatu pengaturan gembok dan kunci q Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase di belakangnya Contoh : sukrase urease q Kelompok enzim yang mempunyai fungsi yang sama diberi nama menurut fungsinya Contoh : hidrolase 2020/12/5 BIOKIMIA

q. Commision on Enzyme of International Union of Biochemistry telah menetapkan tatanama yang sistematik berdasarkan pada fungsinya Enzim digolongkan menjadi enam golongan : Kelas I. Oksidoreduktase II. Transferase III. Hidrolase IV. Liase V. Isomerase VI. Ligase 2020/12/5 BIOKIMIA

Susunan Kimia Enz. q. Bagian utama adalah protein q. Tidak semua protein adalah enzim Contoh : • tubulin (protein mikrotubul) • aktin (protein mikofilamen beberapa protein ribosom • sitokrom (pengangkut elektron dalam fotosintesis) 2020/12/5 BIOKIMIA

Lanjutan q. Protein terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida yang masing-masing terdiri dari ratusan asam amino q. Komposisi dan ukuran protein bergantung pada jenis dan jumlah subunit asam aminonya q. Sebagian besar protein tumbuhan berukuran 40. 000 g/mol (Dalton/Da) 2020/12/5 BIOKIMIA

Bentuk umum asam amino dalam protein q RCHNH 2 COOH atau NH 2 adalah gugus amino COOH adalah gugus karboksil R menunjukkan gugus residu dari molekul yang berbeda bagi tiap asam amino menyebabkan asam amino sangat berbeda sifat fisiknya (misl. Sifat kelarutan dalam air) q Penggabungan asam amino dan amida menjadi rantai polipeptida protein terjadi oleh ikatan peptida (antara gugus karboksil dan gugus amino) 2020/12/5 BIOKIMIA

2020/12/5 BIOKIMIA

Struktur enzim ENZIM (HOLOENZIM) PROTEIN (APOENZIM) Molekul Organik (KOENZIM) Contoh: Vit. , FAD 2020/12/5 KO-FAKTOR Molekul Anorganik (ION LOGAM) Contoh: Fe 2+, Mn 2+ BIOKIMIA

Logam sbg kofaktor 2020/12/5 BIOKIMIA

Koenzim sbg kofaktor & senyawa yg dipindahkan 2020/12/5 BIOKIMIA

Fungsi Enzim 2020/12/5 BIOKIMIA

• Sebagai BIOKATALISATOR • Making reactions go faster 2020/12/5 BIOKIMIA

Making reactions go faster q. Peningkatan suhu menyebabkan molekul bergerak lebih cepat q. Biological systems sangat sensitif terhadap perubahan temperatur q. Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi tanpa meningkatkan suhu q. Hal ini dilakukan dengan menurunkan energi aktivasi q. Enzim membentuk “Laju reaksi baru” sebagai short cut 2020/12/5 BIOKIMIA

Making reactions go faster 2020/12/5 BIOKIMIA

Making reactions go faster 2020/12/5 BIOKIMIA

Mekanisme Kerja Enzim 2020/12/5 BIOKIMIA

The Lock and Key Hypothesis S E Enzyme may be used again Enzymesubstrate complex P P Reaction coordinate 2020/12/5 BIOKIMIA

• Interaksi E-S analog dengan interaksi antara gembok & kunci • Bila ada kesesuaian ruang (E-S) Interaksi Produk 2020/12/5 BIOKIMIA

The Induced Fit Hypothesis Hexokinase (a) without (b) with glucose substrate http: //www. biochem. arizona. edu/classes/bioc 462/462 a/NOTES/ENZYMES/enzyme_mechanism. html 2020/12/5 BIOKIMIA

• mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya 2020/12/5 BIOKIMIA

2020/12/5 BIOKIMIA

Faktor 2 yg mempengaruhi kerja enzim 1. Konsentrasi substrat 2. p. H 3. Suhu 4. Inhibitor 2020/12/5 BIOKIMIA

1. Konsentrasi substrat Reaksi non-enzim Reaction velocity Substrate concentration • Peningkatan kecepatan reaksi adalah proporsional terhadap konsentrasi substrat 2020/12/5 BIOKIMIA

Reaksi enzim Vmax Reaction velocity Substrate concentration • Faster reaction but it reaches a saturation point when all the enzyme molecules are occupied. • If you alter the concentration of the enzyme then Vmax will change too. 2020/12/5 BIOKIMIA

2. p. H 2020/12/5 BIOKIMIA

Lanjutan • Extreme p. H levels will produce denaturation • The structure of the enzyme is changed • The active site is distorted and the substrate molecules will no longer fit in it • At p. H values slightly different from the enzyme’s optimum value, small changes in the charges of the enzyme and it’s substrate molecules will occur • This change in ionisation will affect the binding of the substrate with the active site. 2020/12/5 BIOKIMIA

3. Suhu 2020/12/5 BIOKIMIA

Lanjutan • Q 10 (the temperature coefficient) = the increase in reaction rate with a 10°C rise in temperature. • For chemical reactions the Q 10 = 2 to 3 (the rate of the reaction doubles or triples with every 10°C rise in temperature) • Enzyme-controlled reactions follow this rule as they are chemical reactions • BUT at high temperatures proteins denature • The optimum temperature for an enzyme controlled reaction will be a balance between the Q 10 and denaturation. 2020/12/5 BIOKIMIA

Lanjutan • For most enzymes the optimum temperature is about 30°C • Many are a lot lower, cold water fish will die at 30°C because their enzymes denature • A few bacteria have enzymes that can withstand very high temperatures up to 100°C • Most enzymes however are fully denatured at 70°C 2020/12/5 BIOKIMIA

DENATURASI q Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat terikat, maka aktivitas katalisis enzim hilang dan dikatakan terjadi denaturasi enzim. q Pada umumnya denaturasi menyebabkan enzim tidak dapat kembali q Beberapa faktor yang menyebabkan denaturasi enzim: 1. suhu tinggi 2. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya 3. Bahan pereduksi 4. Kation logam berat (Ag+, Hg 2+, Pb 2+) 2020/12/5 BIOKIMIA

4. Inhibitor • Inhibitor adalah zat kimia yg mampu mengurangi kecepatan reaksi enzimatik • Secara umum inhibitor sangat spesifik dan bekerja pd konsentrasi yg rendah • Inhibitor menghambat enzim namun tidak selalu merusaknya • Banyak obat maupun racun merupakan inhibitor bagi enzim dalam sistem syaraf 2020/12/5 BIOKIMIA

Efek dari inhibitor • Irreversible inhibitors: Bergabung dengan gugus fungsional dari AA pada active site Contoh: nerve gases & pestisida, mengandung organophosphorus, berikatan dengan residu dari serine dalam enz. acetylcholine esterase. 2020/12/5 BIOKIMIA

Efek dari inhibitor • Reversible inhibitors: Inhibitor ini dpt dilepaskan kembali dengan proses dialysis. Reversible inhibitor ini dpt dibagi : – competitive – non-competitive – un-competitive 2020/12/5 BIOKIMIA

Competitive • Suatu senyawa yg mampu mengikat enzim bebas sedemikian rupa shg mencegah terjadinya proses pengikatan antara E & S. • Antara substrat & zat penghambat secara kompetitif • Mengikat satu macam gugus aktif 2020/12/5 BIOKIMIA

Competitive 2020/12/5 BIOKIMIA

Competitive • inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif • Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI • krn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang 2020/12/5 BIOKIMIA

Competitive 2020/12/5 BIOKIMIA

Non-competitive • Suatu zat penghambat yg mampu bereaksi dg enzim untuk membentuk suatu senyawa yg tidak aktif. • Reaksi ini tetap berlangsung tidak memandang apakah E sudah terikat dg S atau belum 2020/12/5 BIOKIMIA

Non-competitive 2020/12/5 BIOKIMIA

Non-competitive • inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak memblok pembtkan enzimsubstrat komplek • Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat • Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya 2020/12/5 BIOKIMIA

Non-competitive • ocw. mit. edu/. . . /10. . . notes/lecture 4. pdf 2020/12/5

Non-competitive file. upi. edu/Direktori/FPMIPA/. . . /9. _BAB-9__Enzim__ppt_UPI. pdf 2020/12/5

Un-competitive • Suatu senyawa yg mampu membentuk ikatan dg senyawa komplek antara E & S untuk menghasilkan suatu senyawa yg tidak aktif 2020/12/5 BIOKIMIA

Un-competitive • Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim • Berbeda dgn non-competitive inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek • Sehingga tidak terikat pd enzim bebas • Vmax berubah, dan Km juga berubah 2020/12/5 BIOKIMIA

Un-competitive 2020/12/5 BIOKIMIA

Aplikasi dr Inhibitor • Negative feedback: end point or end product inhibition • Poisons snake bite, plant alkaloids and nerve gases. • Medicine antibiotics, sulphonamides, sedatives and stimulants 2020/12/5 BIOKIMIA

TERIMA KASIH 2020/12/5 BIOKIMIA