DESTINO DE LOS ESQUELETOS CARBONADOS Fenilalanina Leucina Triptofano

DESTINO DE LOS ESQUELETOS CARBONADOS Fenilalanina Leucina Triptofano Lisina Tirosina Acetoacetil. Co. A Leucina Isoleucina Triptofano Acetil-Co. A Piruvato Oxalacetato Asparragina Aspartato Fumarato Fenilalanina Tirosina CICLO DEL ACIDO CITRICO Succinil-Co. A Metionina Isoleucina Valina Alanina Cisteína Serina Treonina Glicina Triptofano Arginina Prolina Histidina Glutamina a-Ceto glutarato Glutamato

AMINOACIDOS CETOGENICOS Y GLUCOGENICOS • Aminoácidos Glucogénicos: Los esqueletos carbonados pueden utilizarse para la síntesis de glucosa (aa. no esenciales) • Aminoácidos Cetogénicos: Los esqueletos carbonados pueden ser convertidos en cuerpos cetónicos (Leucina y Lisina) • Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos: Fenilalanina, Tirosina, Isoleucina y Triptofano

COFACTORES UTILIZADOS EN REACCIONES DE DEGRADACION DE ESQUELETOS CARBONADOS • TETRAHIDROFOLATO (FH 4): Transferencia de unidades de un carbono (metilo, formilo, metileno, etc. ) • S-ADENOSILMETIONINA (SAM): Transferencia de metilos. • TETRAHIDROBIOPTERINA (BH 4): Transportador de electrones

FORMAS REDUCIDAS DEL FOLATO Y SUS DERIVADOS MONOCARBONADOS Folato Dihidrofolato Tetrahidrofolato N 5 –metil tetrahidrofolato CH 3 N C 10 5 N ó N -Formiltrahidrofolato O H N 5, N 10 -Metilenotrahidrofolato N N 5 N 10 -Meteniltrahidrofolato HC

ESTRUCTURA DEL SAM ─ METIONINA S-ADENOSILMETIONINA

AMINOACIDOS QUE FORMAN PIRUVATO TREONINA Treonina aldolasa TRIPTOFANO ACETALDEHIDO GLICINA N 5 N 10 -Met FH 4 ACETO Serina PPL hidroximetil transferasa FH 4 SERINA PPL CISTEINA 2 pasos Oxidación y transaminación Serina deshidratasa ACETILCo. A PPL ALANINA ALT ó GPT PIRUVATO PDH ACETIL-Co. A

DEGRADACION DE SERINA Y GLICINA Serina hidroximetil transferasa Serina Glicina FH 4 N 5 N 10 metileno. FH 4 a PPL Glicina + FH 4 in Glic a as sint N 5 N 10 metileno. FH 4 + CO 2 + NH 3 + H+ NAD+ NADH + H+

DEGRADACION DE TREONINA PPL NH 3 NAD+ NADH + H+ Propionil-Co. A Treonina a-Cetoácido deshidratasa Deshidrogenasa Treonina a-cetobutirato Acetaldehido + Glicina

AMINOACIDOS QUE RINDEN ACETOACETIL-Co. A Fenilalanina Lisina Triptofano Alanina Tirosina Fumarato Leucina Glutaril-Co. A ACETOACETATO Acetil-Co. A ACETOACETIL-Co. A Acetil-Co. A

Reacción de la Fenilalanina Hidroxilasa ó fenilalanin-4 -monooxigenasa Fenilalanina hidroxilasa Dihidropterina reductasa Oxigenasa de función mixta: -OH y H 2 O Tirosina

REACCION DE TRANSAMINACION DE FENILALANINA • Segunda ruta del metabolismo de fenilalanina, muy poco utilizada. PLP Fenilalanina + Piruvato Fenilpiruvato + Alanina aminotransferasa CO 2 Fenilacetato Fenilpiruvato O= Fenilactato

AMINOACIDOS QUE SE CONVIERTEN EN a-CETOGLUTARATO Arginina H 2 O Prolina Oxidasa Arginasa Urea aminotransferasa g-semialdehído Ornitina Glutámico Glu-semialdheído deshidrogenasa NH 4+ Histidina 4 pasos FH 4 N 5 Formimino. FH 4 Glutaminasa Glutamato Glutamina Glutamato deshidrogenasa a-cetoglutarato

AMINOACIDOS QUE SE CONVIERTEN EN SUCCINIL Co. A Metionina Homocisteína 3 pasos PLP Serina Cisteína a-Cetobutirato a-cetoácido Isoleucina CO 2 deshidrogenasa 6 pasos Acetil-Co. A CO 2 Propionil-Co. A PLP B 12 Mutasa Succinil-Co. A Treonina NH 3 + H 2 O CO 2 7 pasos Metilmalonil-Co. A ina sa n o Tre idrata h des Valina

AMINOACIDO QUE RINDEN OXALACETATO ASPARRAGINA H 2 O Asparraginasa NH 4+ ASPARTATO GOT a-cetoglutarato PLP OXALACETATO Glutamato

DEGRADACION DE AMINOACIDOS RAMIFICADOS EN TEJIDOS EXTRAHEPATICOS Aminoácido ramificado aminotransferasa Transaminación a-cetoácido deshidrogenasa

FUNCIONES PRECURSORAS DE LOS AMINOACIDOS • • • GLICINA: Purinas, Hemo, Glutatión SERINA: Derivados de folato, esfingosina. METIONINA: SAM GLUTAMINA y GLUTAMATO: GABA FENILALANINA y TIROSINA: Catecolaminas TIROSINA: Tiramina, Melanina, Hormonas tiroideas. TRIPTOFANO: Serotonina, Triptamina, Melatonina, Acido nicotínico. . ARGININA: Oxido Nítrico SERINA Y METIONINA: Acetilcolina HISTIDINA: Histamina. ARGININA, GLICINA Y METIONINA: Creatina

REACCIONES DE DESCARBOXILACION HISTIDINA TIROSINA TRIPTOFANO GLUTAMATO DOPA D E S C A R B O X I L A S A HISTAMINA TIRAMINA PPL SEROTONINA GABA DOPAMINA Cimetidina ó tagamet PA HCl VC VC (-) SN

BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS • Los mamíferos sintetizan los aminoácidos no esenciales. • El esqueleto carbonado de la mayoría de los aminoácidos proceden de: Glicerato-3 -fosfato, piruvato, a-cetoglutarato ó oxalacetato. • Varios aminoácidos se obtienen por reacciones de transaminación. • En varias reacciones de síntesis, se utilizan como dadores de equivalentes de reducción NADPH ó NADH y como dadores de carbono derivados de Folato ó SAM. • Se gasta energía metabólica del ATP

BIOSINTESIS DE ASPARTATO, GLUTAMATO Y ALANINA PIRUVATO OXALACETATO a-CETOGLUTARATO T R A N S A M I N A C I O N ALANINA ASPARTATO GLUTAMATO

Reacciones en las que puede intervenir el amoníaco NH 3 CO 2 Aspartato Carbamoil fosfato Asparragina Arginina Pirimidinas Urea a-cetoglu- tarato Glutamato Otros aminoácidos Glutamato Glutamina Purinas, amino azúcares, triptofano, histidina, etc. ea

BIOSINTESIS DE SERINA y GLICINA GLICERATO-3 -P NAD+ Deshidrogenasa NADH + H+ 3 -P-OH-PIRUVATO GLU til e im sa x o a r n d i e a h asag n i r r Se nsfe tra Transaminasa a-KGLU 3 -P-SERINA Fosfatasa H 2 O Pi SERINA FH 4 N 5 N 6 -Met FH 4 GLICINA

SINTESIS DE ASPARRAGINA Asparagine synthetase Asparragina sintetasa Aspartato + Glutamina + ATP + H Asparragina + Glutamato Aspartate + ATP + NH (Glutamine) -> Asparagine + AMP + PPi + (Glutamate) 2 O 3 + Pi. Gln Aspartato Glu Asparragina

PRECURSORES PARA LA BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES Molécula Precursora Ribosa-5 fosfato Eritrosa 4 -Fosfato Aminoácidos Histidina Fenilalanina Triptofano Piruvato Valina Leucina Oxalacetato (Aspartato) Metionina Treonina Lisina Isoleucina a-Cetoglutarato (Glutamato) Arginina

PAPEL DE LOS AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS • Proteínas • Compuestos nitrogenados no proteicos • Sistemas de transporte (hemoglobina, anticuerpos) • Enzimas, etc. • Los aminoácidos presentes en alimentos ó después del procesado son responsables del flavor ó aroma de los mismos.

Algunos aminoácidos se modifican durante la fabricación ó el procesado de los alimentos • Los vinos • Ciertos productos fermentados OXIDACIÓN Y DESCARBOXILACIÓN • Ciertos tipos de túnidos Aminas Biógenas Histamina, Putrescina, Cadaverina Reacciones Alérgicas Variación de la Presión Arterial

FENILALANINA ENZIMÁTICAMENTE Aldehídos, Alcoholes y Ésteres Característicos en bebidas productos de la fermentación. AMINOÁCIDOS DE CADENA RAMIFICADA LEUCINA Transaminación Descarboxilación Maduración de frutas 2 metil butirato de etilo ó 3 metilbutirato manzanas Acetato de isoamilo bananas.

ENZIMÁTICAMENTE Metionina Sulfuro de dimetilo y homoserina Maíz dulce fresco, el zumo de tomate, las ostras y el de los cangrejos cocidos. Glicina, Glutamato, Alanina y Arginina Serina y Treonina Cistina Carnes rebosadas y fritas Reaccionan con la glucosa en el tostado del café para formar pirazinas Reaccionan con carbohidratos Sabores a carne asada o hervida

Estructura y composición en aminoácidos y su importancia en el sabor de los alimentos • Las cadenas laterales de los péptidos y la presencia de aminoácidos básicos (arginina, histidina, etc) influyen grandemente en el sabor amargo. • Los péptidos hidrófilos son usualmente dulces y los hidrófobos amargos o agrios.

Aminoácidos utilizados para síntesis de compuestos en la industria de los alimentos ASPARTAMO Dipéptido de FENILALANINA y ASPARTATO esterificado con metilo. Edulcorante (200 veces más dulce que la sacarosa a una concentración del 4 %) BEBIDAS ALCOHOLICAS y ALIMENTOS DESECADOS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS EN ALIMENTOS • Fácilmente digestibles • No tóxicas • Nutricionalmente adecuadas • Funcionalmente útiles y abundantes

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS • Proteínas Globulares Estructura terciarias Hemoglobina, Mioglobina, Albúmina, etc. • Proteínas Fibrosas Estructura secundaria, formando láminas o varillas. a -queratina, colágeno, fibroína de la seda, etc.

PROTEINAS CONJUGADAS O NO CONJUGADAS HOMOPROTEINAS HETEROPROTEÍNAS Glicoproteínas: K -caseína ú ovalbúmina Fosfoproteínas: bcaseína, quinasas y fosforilasas. Metaloproteínas: Hemoglobina y mioglobina. Citocromo oxidasa Nucleoproteínas: Proteínas ribosomales Lipoproteínas: yema de huevo, plasmáticas, . Glicoproteínas y Fosfoproteínas

PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEINAS • CALIDAD: Alta calidad (aminoácidos esenciales y digestibilidad ) • COMPOSICIÓN EN AMINOÁCIDOS ESENCIALES • DIGESTIBILIDAD.

CARENCIA DE AMINOACIDOS DE ALGUNAS PROTEINAS • CEREALES Lisina triptofano y treonina. • SEMILLAS DE OLEAGINOSAS Y FRUTOS SECOS Metionina y Lisina • LEGUMINOSAS: Metionina.

DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS • a) Conformación de las proteínas • b) Capacidad de fijar metales, polisacáridos, • c) Tamaño y área superficial • d) Procesado (T, p. H) , carbohidratos. • e) Presencia de factores antinutritivos, (-) tripsina y quimotripsina, etc.

PROTEINAS ALIMENTARIAS Y SU RELACION CON PROCESOS ALERGICOS • LA INTOLERANCIA AL GLUTEN Frutos secos • ALERGENOS : Avellanas Almendras Nueces Ciertas frutas Legumbres Castañas Maníes Huevos Crustáceos Langosta Cangrejo Pescado Verduras Semillas de sésamo Girasol