Capitolo 3 Le biomolecole Copyright 2006 Zanichelli editore

I composti organici e i loro polimeri 3. 1 La diversità molecolare della vita è basata sulle proprietà del carbonio • Un atomo di carbonio può formare quattro legami covalenti. • Questi legami gli permettono di formare composti organici (grandi molecole, molto diverse tra loro). Formula di struttura Modello a sferette e bastoncini H H H C H H Metano Figura 3. 1 A Copyright © 2006 Zanichelli editore Modello a spazio pieno H H I quattro legami semplici del carbonio determinano i vertici di un tetraedro

Esiste una grande varietà di molecole carboniose: Figura 3. 1 B-E Copyright © 2006

• Gli idrocarburi sono composti organici formati soltanto da carbonio e idrogeno. • Alcuni composti del carbonio sono isomeri, molecole con la stessa formula grezza ma differente struttura. • Ogni isomero ha proprietà peculiari. Copyright © 2006 Zanichelli editore

3. 2 I gruppi funzionali determinano le caratteristiche chimiche dei composti organici • In una molecola organica, i gruppi funzionali sono i gruppi di atomi che partecipano alle reazioni chimiche. • Si tratta di gruppi particolari di atomi che conferiscono proprietà particolari alle molecole organiche. Copyright © 2006 Zanichelli editore

Alcuni esempi di gruppi funzionali dei composti organici: Tabella 3. 2 Copyright © 2006

3. 3 Le cellule sintetizzano un enorme numero di grosse molecole a partire da una ristretta serie di molecole più piccole • Le quattro classi principali di molecole biologiche sono: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici. • Molte di queste molecole hanno dimensioni enormi (dal punto di vista molecolare) e, per questo, sono definite marcomolecole. Copyright © 2006 Zanichelli editore

• Le cellule costruiscono la maggior parte delle loro molecole più grandi unendo molecole organiche più piccole in catene chiamate polimeri. • Le cellule legano tra loro i monomeri per formare i polimeri mediante un processo chimico detto condensazione. H OH OH H Monomero isolato Breve polimero H 2 O Condensazione H Figura 3. 3 A Copyright © 2006 Zanichelli editore OH Polimero più lungo

• I polimeri sono spezzati in monomeri attraverso la reazione di idrolisi. • L’idrolisi è il processo opposto alla condensazione. H 2 O H OH Idrolisi H OH OH Figura 3. 3 B Copyright © 2006 Zanichelli editore H

I carboidrati 3. 4 I monosaccaridi sono i carboidrati più semplici I monomeri (le singole unità di zucchero) che costituiscono i carboidrati sono i monosaccaridi. Figura 3. 4 - Il miele è una miscela di due monosaccaridi. Copyright © 2006 Zanichelli editore

• In genere i monosaccaridi presentano formule grezze che sono multipli di CH 2 O. • Caratteristiche proprie degli zuccheri sono la presenza di: – un certo numero di gruppi ossidrilici (-OH) che conferiscono allo zucchero caratteristiche alcoliche; – un gruppo carbonilico (>C=O) che, a seconda di dove è posizionato nella molecola, conferisce caratteristiche aldeidiche o chetoniche. Copyright © 2006 Zanichelli editore

• I monosaccaridi glucosio e fruttosio sono isomeri. • Queste molecole contengono gli stessi atomi ma in disposizioni differenti. C Copyright © 2006 Zanichelli editore C OH C O HO C H H H C OH HO C H H C OH H C OH H Figura 3. 4 B H O H Glucosio H Fruttosio

I monosaccaridi possono anche presentarsi sotto forma di strutture ad anello: 6 CH 2 OH H 5 C H H 4 C OH H H C 1 OH 3 C CH 2 OH O H C 2 OH HO O H OH H O OH OH Formula di struttura Figura 3. 4 C Copyright © 2006 Zanichelli editore Formula semplificata Struttura semplificata

3. 5 Le cellule legano tra loro singole unità di zuccheri per formare disaccaridi CH 2 OH H CH 2 OH O H Due monosaccaridi OH H HO possono unirsi per formare H OH i disaccaridi come il Glucosio saccarosio (lo zucchero da tavola) e il maltosio. CH OH H H HO Figura 3. 5 Copyright © 2006 Zanichelli editore H H OH Glucosio H 2 O CH 2 OH 2 H H OH HO OH O O H OH H H O Maltosio O H OH

COLLEGAMENTI 3. 6 Quanto è dolce il sapore dolce? Oltre agli zuccheri, molti tipi di molecole hanno un sapore dolce perché si legano ai recettori del «dolce» presenti sulla lingua. Tabella 3. 6 Copyright © 2006 Zanichelli editore

3. 7 I polisaccaridi sono lunghe catene di monosaccaridi • I polisaccaridi sono polimeri formati da centinaia o migliaia di molecole di monosaccaridi. • Le molecole di monosaccaride sono unite tra loro per condensazione. • Alcuni polisaccaridi sono sostanze di riserva che le cellule demoliscono quando hanno bisogno di zucchero. Copyright © 2006 Zanichelli editore

• L’amido e il glicogeno sono polisaccaridi che immagazzinano zuccheri di riserva. • La cellulosa è un polisaccaride che si trova nelle pareti delle cellule vegetali. Granuli di amido in cellule di tubero di patata Fibre di cellulosa nella parete di una cellula vegetale O O O O Cellulosa OO OO O OH O OO Copyright © 2006 Zanichelli editore O Glicogeno O O Figura 3. 7 O O O Molecole di cellulosa O O O Granuli di glicogeno nel tessuto muscolare Monomeri di glucosio Amido OO OO O O O

I lipidi 3. 8 I lipidi includono i grassi, che sono le principali molecole energetiche • I lipidi comprendono diversi composti formati essenzialmente da atomi di carbonio e di idrogeno uniti tra di loro con legami covalenti non polari. • Essendo per la maggior parte non polari, le molecole dei lipidi non sono attratte dalle molecole d’acqua, che sono polari. Copyright © 2006 Zanichelli editore

I lipidi sono raggruppati insieme perchè sono idrofobi (non si «mescolano» con l’acqua). Figura

• I grassi, chiamati anche trigliceridi, sono lipidi la cui funzione principale è quella di immagazzinare energia. • I trigliceridi sono formati dalla condensazione di tre acidi grassi con i tre gruppi ossidrilici del glicerolo. H H H C C OH OH Figura 3. 8 B Copyright © 2006 Zanichelli editore H H C H OH HO Glicerolo C O H 2 O CH 2 CH 2 Acido grasso CH 2 CH 2 CH 2 CH 3 Figura 3. 8 C H H H C C C O O O C O C H O CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 3 CH CH 2 CH 2 CH 3

3. 9 Fosfolipidi, cere e steroidi sono lipidi con svariate funzioni • I fosfolipidi sono costituenti principali delle membrane cellulari. • Le cere formano rivestimenti resistenti all’acqua. • Gli steroidi, spesso, sono ormoni. H 3 C CH 3 Figura 3. 9 Copyright © 2006 Zanichelli editore HO CH 3

COLLEGAMENTI 3. 10 Gli steroidi anabolizzanti creano grossi muscoli e grossi problemi • Gli steroidi anabolizzanti sono derivati sintetici del testosterone. • Queste sostanze imitano il testosterone stimolando la sintesi proteica e accentuando le caratteristiche mascoline. • L’assunzione di steroidi anabolizzanti può causare seri problemi di salute. Copyright © 2006 Zanichelli editore

Le proteine 3. 11 Le proteine sono essenziali per la struttura e le funzioni degli organismi viventi • Una proteina è un polimero biologico formato da monomeri di amminoacidi. • Le proteine sono coinvolte in quasi tutte le attività di una cellula. • Gli enzimi sono proteine che regolano le reazioni chimiche. Figura 3. 11 Copyright © 2006 Zanichelli editore

3. 12 Le proteine sono costituite solo da 20 tipi diversi di amminoacidi • Tra tutte le molecole, le proteine sono quelle che presentano le maggiori differenze tra di loro per struttura e funzione. • La diversità tra proteine è basata sulle differenti disposizioni in cui si può assemblare un gruppo comune di 20 monomeri di amminoacidi. Copyright © 2006 Zanichelli editore

Ogni amminoacido contiene: • un gruppo amminico; • un gruppo carbossilico; • un gruppo R, la regione variabile che determina le proprietà specifiche di ciascuno dei 20 diversi amminoacidi. H O H N C H C OH R Figura 3. 12 A Copyright © 2006 Zanichelli editore Gruppo amminico Gruppo (acido) carbossilico

Ogni amminoacido ha proprietà specifiche basate sulla propria struttura: H H H O N C H CH 2 CH CH 3 H C O N OH H H C H O C CH 2 N OH H OH Idrofobico Figura 3. 12 B Copyright © 2006 Zanichelli editore OH C OH Serina (Ser) C CH 2 CH 3 Leucina (Leu) C O Acido aspartico (Asp) Idrofilico

3. 13 Gli amminoacidi si legano tra loro mediante legami peptidici • Le cellule legano tra loro gli amminoacidi tramite reazioni di condensazione. • I legami covalenti tra i monomeri di amminoacidi sono detti legami peptidici. Gruppo carbossilico O N H H C Legame peptidico Gruppo amminico C R + OH Amminoacido O H N C Reazione di condensazione C H R N OH H 2 O Amminoacido H H O C C R H N C H R Dipeptide Figura 3. 13 Copyright © 2006 Zanichelli editore H O C OH

3. 14 La configurazione specifica della proteina determina la sua funzione Una proteina è costituita da una o più catene polipeptidiche ripiegate secondo una particolare configurazione che determina la funzione della proteina. Scanalatura Figura 3. 14 A Copyright © 2006 Zanichelli editore Scanalatura Figura 3. 14 B

3. 15 La forma delle proteine comprende quattro livelli strutturali • La struttura primaria di una proteina è la sequenza di amminoacidi che formano la sua catena polipeptidica. Leu Met Pro Struttura primaria Gly Thr Gly Glu Cys Ser Lys Asn Val Ile Lys Val Ala Pro Leu Asp Ala Val Arg Gly Ser Amminoacidi Figura 3. 15 A Copyright © 2006 Zanichelli editore Ala Val His Val Phe Arg

• Nella struttura secondaria (il secondo livello della struttura proteica), alcuni tratti del polipeptide si ripiegano o formano delle spirali stabilizzate da legami idrogeno. • La spiralizzazione della catena polipeptidica dà origine a una struttura secondaria indicata come alfa elica. • Un particolare tipo di ripiegamenti porta alla struttura chiamata foglietto ripiegato. Amminoacidi Legame idrogeno C C N H O C Struttura secondaria Figura 3. 15 B Copyright © 2006 Zanichelli editore C O C N H O C C H O N H O C C N O H H O N C CN H R CC N C CN H CC O H O C N C C H H O C C N CN H O C C C N H O C R C H C N H O O C C C N H Alfa elica N H O N C CN H CC N C C N H C O H O C N CC N H C N C H O C CN H O C Foglietto ripiegato

• La struttura terziaria di una proteina è l’aspetto generale e tridimensionale di un polipeptide. • In genere, la struttura terziaria è dovuta ai legami a idrogeno e ionici che si formano tra alcuni dei gruppi R polari e alle interazioni tra gruppi R idrofobici del polipeptide e l’acqua. Struttura terziaria Polipeptide (singola unità di transtiretina) Figura 3. 15 C Copyright © 2006 Zanichelli editore

• La struttura quaternaria di una proteina risulta dall’associazione di due o più catene polipeptidiche. • Un esempio di proteina che possiede una struttura quaternaria è il collagene: una proteina fibrosa costituita da tre alfa eliche avvolte a spirale. Catena polipeptidica Struttura quaternaria Transtiretina, con quattro subunità polipeptidiche identiche Figura 3. 15 D Copyright © 2006 Zanichelli editore Collagene

I nucleotidi e gli acidi nucleici 3. 16 L’ATP è una molecola in grado di trasferire energia dalle reazioni che la liberano alle reazioni che la consumano • I nucleotidi sono i monomeri degli acidi nucleici. • Ogni nucleotide è composto da uno zucchero, un gruppo fosfato e una base azotata, uniti da H H legami covalenti. N N H OH O P O N O Copyright © 2006 Zanichelli editore CH 2 Gruppo fosfato Figura 3. 16 A N O H H OH H Zucchero H N Base azotata (A)

Nella molecola di ATP (adenosin trifosfato) lo zucchero a cinque atomi di carbonio è il ribosio, la base azotata è l’adenina, e i gruppi fosfato sono tre. Adenosina difosfato Trifosfato Gruppi fosfato P Adenina P P H 2 O P Idrolisi Ribosio ATP Figura 3. 16 B Copyright © 2006 Zanichelli editore ADP P + Energia

3. 17 Gli acidi nucleici sono polimeri portatori di informazioni • Gli acidi nucleici sono polimeri di nucleotidi. • Vi sono due tipi di acidi nucleici: l’acido ribonucleico (RNA) e l’acido deossiribonucleico (DNA). • Il DNA e l’RNA hanno funzione di stampo per l’assemblaggio delle proteine e controllano la vita di una cellula. Copyright © 2006 Zanichelli editore

• Un polinucleotide si forma per condensazione a partire dai suoi monomeri. Nucleotide • Il gruppo fosfato di un nucleotide si lega allo zucchero del nucleotide successivo andando a costituire uno scheletro zucchero-fosfato con le basi azotate collocate all’esterno di questa impalcatura. Figura 3. 17 A Copyright © 2006 Zanichelli editore A T C G T Scheletro zucchero-fosfato

• Il DNA è formato da due polinucleotidi avvolti uno sull’altro in una doppia elica. • L’RNA è invece costituito da un unico filamento polinucleotidico. C A C C T G G A T C G A T A Coppia di basi T G T A A T Figura 3. 17 B Copyright © 2006 Zanichelli editore A C T

• Il materiale genetico che gli organismi ereditano dai loro genitori è costituito dal DNA. • Nel DNA si possono individuare i geni, specifici segmenti della molecola che codificano per le sequenze degli amminoacidi che formano le proteine. • Una lunga molecola di DNA contiene molti geni. Copyright © 2006 Zanichelli editore

3. 18 Le biomolecole possono interagire tra loro e formare complesse molecole miste Nelle cellule, le proteine interagiscono tra di loro formando molecole complesse, con funzioni specifiche: • glicoproteine (fanno parte delle membrane cellulari); • glicolipidi (svolgono funzioni simili alle glicoproteine); • nucleoproteine (regolano la duplicazione e la trascrizione del DNA); • lipoproteine (regolano trasporto dei lipidi nel sangue). il Figura 3. 18 Copyright © 2006 Zanichelli editore