Blkoviny Proteiny SZe P Ronov p R Paed

Bílkoviny Proteiny SŠZe. Př Rožnov p. R Paed. Dr. Lenka Těžká Modernizace výuky odborných předmětů CZ. 1. 07/1. 1. 08/03. 0032

• • • Makromolekukární přírodní látky Délka 200 - 1000 aminokyselin Základní složka svalové hmoty Propojeny peptidickou vazbou 20 proteinogenních bílkovin z toho 8 esenciálních

AMINOKYSELINY 1. 2. 3. 4. 5. 6. Trojrozměrná struktura bílkovin Strukturální funkce 8 esenciálních aminokyselin, 2 semiesenciální Hormonální a katalytické funkce Biosyntéza biologicky významných sloučenin Genetické poruch metabolismu aminokyselin (fenylketonurie)

Všechny aminokyseliny, které jsou součástí bílkovin, mají tuto základní strukturu. Liší se pouze složením svého postranního řetězce R V proteinech se nacházejí L-izomery valinpouze izoleucin

Klasifikace aminokyselin Aminokyseliny se obecně dělí na skupiny podle polarity postranních řetězců Východiskem pro dělení aminokyselin je to, že mají: q nepolární postranní řetězec q polární nabitým postranní řetězcem

Nepolární aminokyseliny V postranním řetězci pouze uhlík a vodík, nejsou reaktivní. Jsou hydrofóbní, pomáhají proteinům uspořádávat se do 3 -D struktury. Glycin (Gly), alanin (Ala), valin (Val), leucin (Leu), izoleucin (Ile) - alifatický postranní řetězec; methionin (Met) – síra v postranním řetězci fenylalanin (Phe), tryptofan (Trp) – aromatické jádro v postranním řetězci; prolin (Pro) - iminokyselina

Polární aminokyseliny mají v postranním řetězci kyslík nebo síru a nebo dusík a proto jsou polární. Snadno interagují s vodou, jsou hydrofilní. Jsou velmi dobře rozpustné ve vodě. serin, (Ser), threonin (Thr), asparagin (Asn), glutamin (Gln) cystein (Cys), selenocystein (Sec) – v postranním řetězci je síra

Typ postranního řetězce aminokyselin má vliv na konečnou strukturu proteinu

Struktura proteinů Makromolekuly jsou tvořeny sadou různých aminokyselin v přesně definovaném pořadí. Prostorové uspořádání a biologická funkce je dána aminokyselinovým složením.

Proteiny - funkce 1. Funkce dynamická transport kontrola metabolismu kontrakce katalýza chemických přeměn 2. Funkce strukturální architektura orgánů a tkání podpůrné funkce

Klasifikace proteinů z biochemického hlediska 1. enzymy (laktátdehydrogenáza, DNA polymeráza); 2. zásobní proteiny (ferritin, kasein, ovalbumin); 3. transportní proteiny (hemoglobin, myoglobin, sérový albumin); 4. kontraktilní proteiny (myosin, aktin); 5. hormony (insulin, růstový hormon); 6. ochranné proteiny krve (protilátky, komplement, fibrinogen); 7. strukturální proteiny (kolagen, elastin, proteoglykany); 8. receptory pro hormony a jiné signální molekuly.

Primární struktura proteinů – lineární pořadí aminokyselin. http: //users. rcn. com/jkimball. ma. ultranet/Biology. Pages/P/Polypeptides. html

Sekundární struktura Pravotočivá šroubovice, stabilizovaná vodíkovými vazbami. Výjimečný a-helix má kolagen. Tři levotočivé a-helixy uspořádány do pravotočivé trojité šroubovice – superhelixu a-helix

b–struktura (struktura skládaného listu) q Segmenty natažených polypeptidových řetězců. q Dva segmenty (polypeptidové řetězce) jsou stabilizovány vodíkovými vazbami mezi C=O a N-H skupinami dvou sousedních peptidových vazeb. q Sousední polypeptidové řetězce uloženy antiparalelně nebo paralelně. q Velký počet vodíkových vazeb udržuje strukturu v nataženém stavu

Terciární struktura Je důležitá pro funkci proteinu: - denaturované enzymy ztrácejí svou funkci - denaturované protilátky ztrácejí schopnost vázat antigen. Mutace v genetickém kódu ovlivní terciátní strukturu (priony).

Kvartérní struktura Komplex dvou a více polypeptidových řetězců jsou dohromady spojeny nekovalentními vazbami Čtyři podjednotky hemoglobinu (dvě a a dvě b se spojují do kvartérní struktury)

Ve struktuře bílkoviny se dále uplatňují tyto síly a interakce Nevazebné interakce • Hydrofóbní interakce • Vodíkové vazby • Elektrostatické síly • van der Waalsovy síly Vazby kovalentní • Peptidová vazba -CO-NH • Disulfidová vazba –s-s-

Denaturace a renaturace Denaturace je ztráta trojrozměrné struktury. Protein ztrácí svoji funkci. q Denaturace teplem zcela ruší slabé interakce (primárně narušuje vodíkové vazby). q Krajní hodnoty p. H mění celkový povrchový náboj proteinu, vznikají odpudivé elektrostatické síly a zanikají některé vodíkové vazby. q Organická rozpouštědla a detergenty ruší hydrofóbní interakce Renaturace je proces, kdy protein opět získává svou přirozenou strukturu Převzato: D. L. Nelson, M. M. Cox : LEHNINGER. PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY Fifth edition

Zástupci proteinů • Globulární proteiny • sféroidní tvar • variabilní molekulová váha • relativně vysoká rozpustnost • různé funkce – katalytické, transportní, regulační (metabolismus, genové exprese) • Fibrilární proteiny • tyčinkovitý tvar • malá rozpustnost • strukturální funkce v organismu • Lipoproteiny • komplexy protein + lipid • Glykoproteiny • proteiny s kovalentně vázanými cukry

Struktura Globulární proteiny q Globulární proteiny, jako je celá řada enzymů, jsou obvykle složeny z kombinace obou typů sekundární struktury; q ale například hemoglobin je složen výhradně z a-helixu a protilátky pouze z b- struktury.

Fibrilární proteiny Kolagen • • Tvoří více jak 2/3 všech tělesných bílkovin; pevný v tahu, pružný; ve všech typech pojiva, tkáních a orgánech; je to nerozpustný glykoprotein (protein + cukerná složka glukóza, galaktóza); každá třetí aminokyselina je glycin (Gyl-X-Y), vysoký obsah prolinu, lysinu; některé z Pro a Lys jsou hydroxylované (hydroxyprolin, hydroxylysin); je složen ze tří polypetidových levotočivých a-řetězců stočených do superhelixu. COOH NH 3 Kolagen Tvorba fibril Tvorba příčných vazeb

Fibrilární proteiny Elastin Vyskytuje se ve tkáních vyžadujících elasticitu (arterie, plíce, kůže, elastická ligamenta, chrupavka); • obsahuje velké množství hydrofóbních aminokyselin – glycenu, alaninu valinu a prolinu; • lysin zodpovědný za tvorbu příčných vazeb – desmosinu a isodesmosinu; • je složen z monomerního rozpustného tropoelastinu, ten je pak příčně pospojován v nerozpustný elastin pomocí desmosinu a isodesmosinu. •

Fibrilární proteiny Keratin q Keratin je hlavní fibrilární strukturální protein vlasů, kůže a nehtů; q keratinová intermediální filamenta jsou také cytoskeletární součástí desmosomů tvořících buněčná spojení; q keratiny mají velmi mnoho příčných vazeb a jsou složeny jak z a-helixu. Mají vysoký obsah glycinu a alaninu.

Lipoproteiny • • • Složené komplexy proteinu a lipidu; molekulární agregát s přibližnou stechiometrií mezi oběma komponentami; různé funkce v krvi (transport lipidů mezi tkáněmi), v lipidovém metabolismu. Apolipoprotein = čistá proteinová složka lipoproteinové částice, většinou dlouhý polypeptid, s obsahem sacharidů

Lipoproteiny Klasifikace plasmatických lipoproteinů (podle jejich hustoty): Lipoproteiny s vysoké hustotě (HDL) – proteinová složka apolipoprotein A-I (Apo. A-I) Lipoproteiny o nízké hustotě (LDL) – Apo. B-100 Lipoproteiny o střední hustotě (IDL) – Apo. B-100 Lipoproteiny o velmi nízké hustotě(VLDL) - Apo. C

Glykoproteiny Sacharidový podíl je na proteinovou složku vázán: Ø O-glykosidovou vazbou buď na –OH skupiny seirnu nebo threoninu (proteoglykany) nebo na hydroxyprolin nebo hydroxylysin (kolagen); Ø N-glykosidovou vazbou na amidový dusík asparaginu 1. Proteiny vylučované specifickými buňkami • ghormony • lykoproteiny extracelulární matrix (fibronektin, laminin) • proteiny kaskády krevní koagulace (fibrinogen) • protilátky • mukózní sekrety epiteliálních buněk 2. Proteiny lokalizované na buněčném povrchu - receptory (přijímání signálů z okolního prostředí buňky – hormony, růstové faktory, cytokiny aj. buněčná signalizace)

Proteiny biologických membrán

Hemoglobin a myoglobin • • • Složen ze dvou a a dvou b po. Lidský hemoglobin má několik forem. djednotek, které se liší primární strukturou. Váže čtyři molekuly kyslíku, přenáší kyslík krví z plic do tkání a buněk.

Hemoglobin a myoglobin Myoglobin má jeden polypeptidový řetězec, váže jednu molekulu kyslíku. • Váže a uvolňuje kyslík v cytoplasmě svalových buněk. • Hemoglobin a myoglobin obsahují prostetickou skupinu hem. • Protein bez hemu = apoprotein • Kompletní protein s hemem = holoprotein

Buněčný cytoskelet Všechny části cytoskeletu jsou z proteinů. Cytoskelet je složen z: mikrotubulů, mikrofilament a středních mikrofilament intermediárních filament). q Mikrotubuly jsou sestaveny z tubulinu, mikrofilamenta z aktinu a střední filamenta hlavně z keratinu, ale i jiných látek. q

Buněčný cytoskelet Tubilin – dimerní protein, podjednotky a a b Aktin – monomerní protein (b-aktin) Keratin S cytoskeletem jsou navíc asociovány některé další proteiny: dyneiny a kineziny v mikrotubulech kineziny a dynein uskutečňují transport látek v buňce - přenášejí náklad po mikrotubulech zhruba jako po kolejnicích

Zdroje • http: //en. wikipedia. org/wiki/Protein_structu re • http: //en. wikipedia. org/wiki/Cytoskeleton • biologie. uni-hamburg. de