Biomija 4 lekcija AMINOSKBES OLBALTUMVIELAS Bioloisks funkcijas 1

Bioķīmija. 4. lekcija AMINOSKĀBES OLBALTUMVIELAS

Bioloģiskās funkcijas 1. Struktūras funkcija a) šūnu uzbūves pamatviela b) asinis, limfa, gremošanas sulas – olbaltumv. šķīdumi 2. Katalītiskā funkcija > 3000 fermentu – olbaltumvielas 3. Transporta funkcija hemoglobīns (transportē O 2; CO 2) 4. Aizsargfunkcija (antivielas) - globulīns, interferons

Bioloģiskās funkcijas 5. Kontrakcijas funkcija miofibrillās – aktīns, miozīns – struktūras olbaltumv. 6. Enerģētiskā funkcija noārdoties: E = 17 k. J/g 7. Regulatorfunkcija a) hormoni – insulīns, oksitocīns – olbaltumvielas; b) olbaltumv. buferu sistēmas

Olbaltumvielu avoti pārtikā

Olbaltumvielu devas • Katru dienu zaudējam 0, 8 g olb. v. uz kg ķermeņa masas. • Minimāli jāuzņem 1 g/kg. – 1. 2 -1. 4 g/kg izturības sporta veidos, – 1. 4 -1. 8 g/kg spēka sporta veidos (amatieriem), ieriem) – 2 g/kg spēka sporta veidos (elitei), Līdz 2 g/kg veicina muskuļu attīstību. – Maksimāla deva 3 g/kg bodibildingā (veicina muskuļu hipertrofiju). Kaitīga (pārslogo nieres).

Ķīmiskais sastāvs C O H N S 50– 55% 22 -24% 6 -7 % 15 -18% 0, 3 -2% P, Fe, Cu, Mg, halogēni • Olbaltumvielu daudzums audos: – – muskuļos 18 – 23% sirdī 16 – 18% smadzenēs 8 – 9% asinīs 7 – 8, 5% • Olbaltumvielu molmasa ir ļoti liela – tās ir polimēri. Sastāv no liela skaita monomēru (“pamatķieģelīšu”). • Monomēri ir aminoskābes.

Aminoskābes aminogrupa karboksilgrupa radkālis jeb sānvirkne • Olbaltumvielās pavisam ir 20 dažādas aminoskābes. • Olbaltumvielās ir tikai alfa (a) aminoskābes, aminoskābes kurām aminogrupa un karboksilgrupa atrodas pie viena un tā paša C atoma.

Aminoskābju klasifikācija 1. Aminoskābes ar nepolāriem (hidrofobiem) R * - neaizstājamās Alanīns Ala; A Valīns* Val; V Leicīns* Leu; L Izoleicīns* Ile; I Metionīns* Met; M Fenilalanīns* Phe; F Triptofāns* Trp; W Prolīns Pro; P

2. Aminoskābes ar polāriem (hidrofiliem) R Glicīns Gly; G Serīns Ser; S Treonīns * Thr T; Tirozīns Tyr; Y Asparagīns Asn; N Glutamīns Gln; Q Cisteīns Cys; C

3. Aminoskābes ar negatīvi lādētiem R Asparagīnskābe Asp; D Glutamīnskābe Glu; E 4. Aminoskābes ar pozitīvi lādētiem R Lizīns*Lys; K Arginīns Arg; R Histidīns His; H

Aminoskābes ar aciklisku vai ciklisku R

Pēc nozīmes organismā aminoskābes iedala • Aizstājamās – sintezējas organismā • Neaizstājamās – organismā nesintezējas (cilvēkam tās ir astoņas): 1. lizīns, 2. metionīns, 3. triptofāns, 4. fenilalanīns, 5. valīns, 6. leicīns, 7. izoleicīns, 8. treonīns, bērniem – arī histidīns. Jāuzņem ar uzturu!

Aminoskābju ķīmiskās īpašības Ūdens šķīdumā aminoskābes veido dipolāru jonu • H+ jons no karboksilgrupas pārvietojas pie aminogrupas. • Karboksilgrupai veidojas negatīvs lādiņš. • Aminogrupai – pozitīvs.

Peptīda (peptīdsaites) veidošanās • • • Ja savienojas 2 aminoskābes, veidojas dipeptīds Ja 3 – tripeptīds, dažas – oligopeptīds (2 -20 aminoskābes), 20 -50 – polipeptīds >50 – olbaltumviela • Tātad – olbaltumvielas ir garas aminoskābju virknes (ķēdes), kurās aminoskābes ir saistītas kopā ar peptīdsaitēm.

Tetrapeptīda veidošanās Peptīda N-gals, brīva aminogrupa -NH 2 Peptīda C-gals, brīva karboksilgrupa COOH

Olbaltumvielu funkcionālās grupas • – NH 2 ; – COOH ; CO – NH ; Aminogrupa Karboksilgrupa Peptīdgrupa (peptīdsaite) S–S Disulfīdsaite

Olbaltumvielu struktūras līmeņi

Ķīmisko saišu veidi olb. vielās • Kovalentās saites, spēcīgas saites (kopējs e- pāris): – peptīdsaites (-CO-NH-), notur pirmējo struktūru, • • disulfīdsaites (-S-S-), saista kopā vairākas polipeptīdķēdes. Ūdeņraža saites, saites vājas, pievilkšanās starp H atomu un kādu negatīvāku atomu (O), - otrējo struktūru. Hidrofobās saites, saites vājas, tauki pievelk cits citu, taukacis zupā cenšas apvienoties, - trešējo struktūru. Jonu saites, saites spēcīgas, pievilkšanās starp pretēji lādētiem joniem - ceturtējo struktūru.

a) Pirmējā struktūra aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē Peptīdsaites notur šo struktūru.

Insulīns – 1. obv, kam noteica pirmējo struktūru – aminoskābju (as) secību ķēdē (1955. g. ) • Sastāv no 2 polipeptīdu ķēdēm – A un B. • A ķēdē – 21 as, B ķēdē – 30 as. • A un B ķēdes saista kopā 2 disulfīdu tiltiņi (veido starp 2 Cys). 3. disulfīdu tiltiņš ir A ķēdē. C-gals N-gals Pirmējā struktūra insulīna molekulā A ķēde C-gals N-gals B ķēde

b) Otrējā struktūra – figūra, ko veido telpā polipeptīdu ķēdes alfa-spirāle, Ūdeņražsaites beta-struktūra veidojas ja ir tādas aminoskābes, kas telpiski neļauj veidoties spirālei. Ūdeņražsaites notur šo struktūru.

c) Trešējā struktūra • Polipeptīdķēde (a un b struktūras) telpiski izlokās. Parādīta betapolipeptīdķēde hemoglobīna molekulā. Hidrofobās saites, disulfīdsaites notur šo struktūru.

d) Ceturtējā struktūra Hema grupas Apvienojas vairākas trešējās struktūras. Ir tikai olb. v. , kam ir vairākas peptīdķēdes. Hemoglobīna molekula, veidota no 2 alfa- un 2 beta-polipeptīdķēdēm. Jonu saites notur 4 struktūru.

Olbaltumvielas iedala • VIENKĀRŠĀS – proteīni – sastāv tikai no a. s. • Albumīni – šķīst H 2 O • Globulīni – šķīst H 2 O un sāļu šķīd. • Skleroproteīni – nešķīstošas olb. v. • miozīns (muskuļos) • kolagēns (saistaudos) • elastīns (saistaudos) • keratīns (matos, nagos, ragos) • SALIKTĀS – proteīdi – sastāv no a. s. un cieši piesaistītas neproteīnu grupas, kas nevar atdalīties – prostētiskās grupas. • Atkarībā no prostētiskās grupas proteīdus iedala vairākās klasēs.

Proteīdu klases. Hromoproteīdi • Sastāv no proteīna un krāsainas prostētiskās grupas - hēma, kas satur Fe, Cu, u. c. (hemoglobīns, mioglobīns) Šeit pievienojas O 2 Hēms

Hemoglobīns un mioglobīns transportē skābekli organismā Hēma grupas Hemoglobīns (asinīs) Mioglobīns (muskuļos) 4 subvienības 1 subvienība

Hlorofils nodrošina fotosintēzi augos Hromoproteīds zaļā krāsā – hlorofils. Lapās u. c. augu zaļajās daļās.

Glikoproteīdi (proteīns + ogļhidrāti) Katras šūnas virsmu klāj daudzveidīgi glikoproteīdi.

Nukleoproteīdi proteīni + nukleīnskābe • DNS + histoni (sārmainas olb. v. ). • Nodrošina DNS blīvu sapakojumu šūnas kodolā. • 8 histoni veido serdeni, uz tā uztīti 2 DNS vijumi. • Ribosomālā RNS + olb. v. (fermenti) veido ribosomas. • Ribosomās sintezējas olb. v (a. s. ar peptīdsaitēm savieno garās virknēs).

Lipoproteīdi (proteīns + lipīdi) Asins lipoproteīdi – transportē lipīdus asinīs • Hilomikroni • VLDL – sevišķi zema blīvuma lipoproteīdi (SZBL) • IDL • LDL – zema blīvuma lipoproteīdi (ZBL) “sliktais holestreīns” • HDL - augsta blīvuma lipoproteīdi (ABL) “labais holesterīns”