Aminosavak s fehrjk Aminosavak Aminos karboxilcsoportot tartalmaz molekulk

Aminosavak és fehérjék

Aminosavak…. . Amino-és karboxil-csoportot tartalmazó molekulák A fehérjék felépítő egységei az aaminosavak közé tartoznak

Aminosavak…. . Savas és bázikus tulajdonságuk is van A két funkciós csoport egymásnak is képes protont átadni ikerion

Az élő szervezetek fehérjéit 20 féle a -aminosav alkotja, köztük csak az oldallánc szerkezetében van különbség Az oldallánc lehet apoláris vagy poláris sajátságú. A poláris oldallánc semleges, savas vagy bázikus jellegű.

Apoláris aminosav oldalláncok…. .

Poláris aminosav oldalláncok…. .

Aminosavak…. . Vízkilépéssel kapcsolódhatnak egymással (kondenzáció) peptidkötés (amidkötés) Dipeptid Polipeptid Fehérje (jellegzetes térszerkezetű makromolekula)

A fehérjék Jellegzetes térszerkezetű, sajátságos működésű makromolekulák Feladataik az élő szervezetekben: – Enzimek (biokatalizátorok) – Szállítófehérjék (pl. hemoglobin) – Struktúrfehérjék (pl. haj, köröm) – Izomfehérjék – Immunfehérjék (ld. védekezés) – Tartalék tápanyagok (pl. szójamagban) – stb.

A fehérjék Működésükhöz megfelelő térszerkezettel kell rendelkezniük Négyféle szerkezetszinttel jellemezhetőek: – Elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezet

A fehérjék elsődleges szerkezete = az aminosavak sorrendjével (polipeptidlánc) Az R-csoportok sorrendje a lényeg, mert ez befolyásolja – a többi szerkezeti szintet, – vagyis megszabja a fehérje összes tulajdonságát – így a funkciót is!

A fehérjék elsődleges szerkezete Akár egy aminosav cseréje is megszüntetheti a működőképességet (pl. sarlóssejtes anémia) Sarló alakú vörösvérsejt Egészséges vörösvérsejt

A fehérjék elsődleges szerkezete Mi rögzíti ezt a szerkezetet? N-vég (amino-vég) C-vég (karboxil-vég)

A másodlagos szerkezet = a polipeptidlánc rövidebb-hosszabb részeinek térbeli elrendeződése Kétféle lehet: a-hélix b-redő Rögzítése: hidrogénkötések az NHés a CO- csoportok között

Harmadlagos szerkezet = a teljes polipeptidlánc térbeli elrendeződése Rögzítése: az R-csoportok közötti másodlagos kötések: – Hidrogénhíd – Diszperziós kölcsönhatás (van der Waals) Elsődleges kötések: – Diszulfid-híd ( daueroláskor ) – Ionos kötés

Harmadlagos szerkezet Jellegzetes ~ : – Globuláris alak (gömbszerű) pl. hemoglobin – Fibrilláris alak (szálas alak) pl. haj, izomfehérjék

kollagén pepszin

Harmadlagos szerkezet Megszabja a fehérje oldhatóságát – Poláros oldalláncok a felszínen vízoldható fehérje – Apoláros oldalláncok a felszínen zsírban oldható fehérje (pl. sejthártyában)

Negyedleges szerkezet Csak akkor van, ha a fehérje több polipeptidláncból (alegységből) áll = az alegységek a térbeli kapcsolódása Rögzítés: R-csoportok közötti kötések

Fehérjék denaturációja = a térszerkezet elvesztése Következmény: a funkció elvesztése Lehet: – Reverzibilis (megfordítható) – Irreverzibilis

Fehérjék denaturációja Okai: fizikai vagy kémiai behatások Fizikai: – Hő – UV-sugárzás – Radioaktív-sugárzás Kémiai: – p. H – Nehézfémek sói (réz, cink, ólom stb) – Fertőtlenítőszerek – Formaldehid – stb.

Fehérjék denaturációja Minden fehérje más-más hatásra érzékeny Legérzékenyebbek az enzimfehérjék (ezeknek a denaturálódása halálhoz vezethet!) Érzéketlenek a struktúrfehérjék (pl haj) Prion (szivacsos agyvelőgyulladás, kerge marhakór kórokozója)

A fehérjék csoportosítása Összetétel alapján: – Egyszerű fehérje (protein) – Összetett fehérje (proteid)

Hemoglobin… …. és a hem

inzulin prion

Keratin, azaz a haj Citokróm