acetato 3 H 3 e acetaldehido H 2

acetato- + 3 H+ + 3 e- acetaldehido + H 2 O - 0, 581 1/2 H 2 - 0, 421 b - hidroxibutirato- - 0, 346 2 cisteina - 0, 340 NADPH - 0, 320 NAD+ + H+ + 2 e- NADH - 0, 315 I FMN + 2 H+ + 2 e- FMNH 2 ( complejo I ) - 0, 300 I ácido dihidrolipoico - 0, 290 SH 2 - 0, 230 FADH 2 ( coenzima libre ) - 0, 219 acetaldehido + 2 H+ + 2 e- etanol - 0, 197 piruvato- + 2 H+ + 2 e- lactato- - 0, 185 oxalacetato- + 2 H+ + 2 e- malato- - 0, 166 (Fe-S)red N-2 ( complejo I ) - 0, 030 I fumarato- + 2 H+ + 2 e- succinato- + 0, 031 II FAD + 2 H+ + 2 e- FADH 2 ( en D-AA oxidasa ) * 2 e- + 2 H+ acetoacetato- + 2 H+ + 2 e- cistina + 2 H+ + 2 e- NADP+ + H+ + 2 e- ácido lipoico + 2 H+ + 2 e- S + 2 e- + 2 H+ FAD + 2 H+ + 2 e- (Fe-S)oxi N-2 + e- ubiquinona + 2 H+ + 2 e- FADH 2 + 0, 045 I, II - III citocromo b ( Fe++ ) ( mitoc. ) + 0, 077 III hemo c 1 ( Fe++ ) ( complejo III ) + 0, 220 III citocromo c ( Fe+++ ) + e- citocromo c ( Fe++ ) + 0, 254 III - IV citocromo a ( Fe+++ ) + e- citocromo a ( Fe++ ) + 0, 290 IV H 2 O 2 + 0, 295 hemo a 3 ( Fe++ ) (complejo IV ) + 0, 385 NO 2 - + H 2 O 0, 420 SO 32 - + 0, 480 H 2 O + 0, 815 hemo c 1 ( Fe+++ ) + e- O 2 + 2 e- + 2 H+ hemo a 3 ( Fe+++ ) + e- NO 3 - + 2 e- + 2 H+ SO 42 - + 2 e- + 2 H+ 1/2 O 2 + 2 e- + 2 H+ Succinato 0. 00 ubiquinol citocromo b ( Fe+++ ) + e- NADH IV IV * El potencial Redox estandar del FAD / FADH 2 cuando está unido al enzima covalentemente varía entre – 465 y +169 m. V.