1 4 Les enzymes et lnergie SBI 4

1. 4 – Les enzymes et l’énergie SBI 4 U Dominic Décoeur

Introduction § Les enzymes sont essentielles car elles servent de catalyseurs. Elles accélèrent la vitesse des réactions chimiques de notre corps. Le catalyseur se retrouve inchangé à la fin de la réaction. § En termes plus techniques, un catalyseur abaisse l’énergie d’activation d’une réaction chimique. § Elles permettent aussi de synthétiser des molécules riches en énergie (ATP).

Les enzymes comme catalyseurs § Sans enzymes, nos cellules ne pourraient pas fonctionner assez rapidement pour nos besoins. § Les réactions biochimiques deviendraient si lentes qu’elles cesseraient pratiquement.

Les enzymes comme catalyseurs § L’hydrolyse d’un disaccharide dans l’eau pourrait prendre des années. À l’aide d’enzymes, le processus ne dure quelques minutes. On peut dire qu’ils accélèrent la vitesse de réaction d’environ 1 000 X. § Les enzymes accélèrent la vitesse des réactions en diminuant l’E activation nécessaire pour débuter la réaction. § Chaque réaction chimique du corps nécessite un enzyme spécifique.

L’énergie d’activation Un catalyseur diminue l'énergie d'activation d'une réaction chimique. La courbe bleue représente les variations d'énergie de la réaction sans catalyseur. La rouge, la même réaction avec catalyseur. Sans catalyseur, il faut fournir plus d'énergie pour que la réaction se produise. Avec le catalyseur, la quantité d'énergie à fournir est plus faible; la réaction se produit plus facilement.

Les enzymes comme catalyseurs § Les enzymes sont des protéines. Donc, elles possèdent une structure 3 D avec en plus un site actif pour recevoir un réactif spécifique (substrat) et ainsi accélérer les réactions. § Le site actif de l’enzyme reçoit le substrat en modifiant légèrement sa forme pour bien s’ajuster à la molécule.

Catalyseurs spécifiques § Les enzymes sont des catalyseurs spécifiques, c'est à dire qu'une enzyme donnée (il y en a des milliers de sortes différentes) ne peut catalyser qu'une réaction chimique bien précise. § Par exemple, l'enzyme qui sépare dans l'intestin le saccharose en glucose et fructose ne peut pas séparer le lactose en glucose et galactose. C'est une autre enzyme qui catalyse cette réaction.

Catabolisme et Anabolisme § Catabolisme : § Ces liens amènent un stress sur le substrat causant ainsi une faiblesse à la liaison que l’on veut briser. Donc, l’énergie d’activation nécessaire pour briser cette liaison diminue et la réaction accélère. § Anabolisme : § Même principe mais il y a un rapprochement des gr. fonctionnels pour former le lien plus rapidement.

Le fonctionnement d’une enzyme Dans une réaction enzymatique (c'est à dire catalysée par une enzyme), on appelle substrat la ou les substances qui se fixent sur le site actif et produit la ou les molécules obtenues à la fin de la réaction.

Exemple du sucrose Le cycle catalytique de cette enzyme (saccharase) décompose le saccharose en deux sucre simples, le glucose et le fructose.

Animation § Le fonctionnement d’une enzyme http: //highered. mcgrawhill. com/sites/0072495855/student_view 0 /chapter 2/animation__how_enzymes_wo rk. html

Fonctionnement § C'est au niveau du site actif que s'effectue la réaction chimique catalysée par une enzyme. Par exemple, c'est en se fixant sur le site actif de la lactase que le lactose se défait en glucose et en galactose. § Il n'y a que le lactose qui peut se fixer sur ce site. Le maltose (glucose + glucose), par exemple, n'a pas d'affinité chimique avec le site actif de la lactase et il ne peut pas s'y fixer. § À la fin de la réaction, la nouvelle molécule se détache de l'enzyme qui, de ce fait, peut à nouveau recommencer la même réaction. L'enzyme n'est pas endommagée par la réaction. Une même enzyme peut refaire la même réaction des milliers de fois à la seconde.

Dénaturation d’une enzyme § Si la protéine se déforme, le site actif risque d'être modifié et de devenir alors inactive. L'enzyme a alors perdu ses propriétés catalytiques, elle ne peut plus remplir sa fonction. § Les protéines peuvent être dénaturées par : § La chaleur § Les variations de p. H

Le taux de réaction enzymatique en fonction de la température Le taux de réaction double approximativement chaque fois que la température augmente de 10 o. C. La plupart des enzymes humaines parviennent à leur fonctionnement optimal entre 35 o. C et 40 o. C.

L’activité enzymatique La majorité des enzymes fonctionnent entre un p. H de 6 à 8. La trypsine (hydrolyse les protéines au niveau du pancréas), a besoin d’un p. H entre 7, 5 et 8, 2. Toutefois, la pepsine (hydrolyse les protéines dans l’estomac) a besoin d’un p. H entre 1, 8 et 4, 3.

Animation § Voir : SBI 4 U / Unité 1 / Exercices

Inhibition enzymatique § L'activité catalytique d'une enzyme peut diminuer et même complètement s'arrêter au contact de certaines substances chimiques. On reconnaît généralement deux modes d'inhibition différents: § L’inhibiteur compétitif § L’inhibiteur non-compétitif

Inhibiteur compétitif Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et entre en compétition avec lui pour s'introduire dans le site actif. Si le site actif est bloqué par un inhibiteur compétitif, l'enzyme ne peut plus fonctionner. L'inhibiteur compétitif a souvent une action réversible. Il peut se retirer du site actif si sa concentration devient faible dans le milieu.

Inhibiteur compétitif : le viagra Le Viagra est un médicament qui avait été développé pour traiter les cardiaques. Il a pour effet de faciliter la dilatation des artères. Il agit en inhibant le site actif d'une enzyme (la phosphodiestérase), laquelle enzyme sert à détruire le GMP cyclique, une substance de la paroi des artères essentielle dans le mécanisme de la dilatation.

Inhibiteur non-compétitif Un inhibiteur non compétitif se lie à l'enzyme (en un point autre que le site actif) ce qui provoque la déformation du site actif. Le site actif déformé ne peut plus se lier au substrat, l'enzyme est inhibée. Leur liaison à l'enzyme peut être réversible ou irréversible. Plusieurs inhibiteurs non compétitifs réversibles sont des produits normaux du métabolisme.

Les enzymes allostériques § Certaines enzymes dites allostériques possèdent, en plus de leur site actif, un site appelé site allostérique. Une substance appelée effecteur (on dit aussi modulateur ou regulator en anglais) peut se fixer sur ce site. § Une enzyme allostérique peut généralement avoir deux formes différentes. Une forme active et une forme inactive. L'effecteur, en se fixant sur son site allostérique, a pour effet de bloquer l'enzyme dans sa forme active ou dans sa forme inactive (ça dépend de l'enzyme). On parle alors : § effecteur inhibiteur § effecteur activateur.

Inhibiteur vs Activateur § Un effecteur inhibiteur a pour effet de bloquer une enzyme dans sa forme inactive. En se liant au site allostérique, l'effecteur inhibiteur modifie la forme de l'enzyme qui devient alors inactive. Tant que l'inhibiteur est lié au site allostérique, l'enzyme garde sa forme inactive. Elle ne fonctionne plus. Si l'inhibiteur se sépare du site allostérique, l'enzyme reprend sa forme active. § Un effecteur activateur rend une enzyme normalement inactive, active en se fixant à son site allostérique. Lorsque l'activateur se fixe au site allostérique, l'enzyme prend sa forme active. Si l'activateur se sépare de l'enzyme, celle-ci reprend sa forme inactive. Bref, ce type d'enzyme ne fonctionne que si elle est liée à son effecteur. Sans l'effecteur, l'enzyme ne sert à rien.

L’enzyme allostérique activateur et inhibiteur

Des exemples concrets § Pour les gens victimes d’un accident vasculaire cérébral, le venin agit comme inhibiteur en empêchant la formation de caillot sanguin et diminuant le blocage au cerveau. § La pénicilline joue un rôle d’inhibiteur en empêchant une cellule bactérienne de se diviser. § À TRAVAILLER…Lutte contre le SIDA : empêche le VIH de se diviser (à l’aide de la protéase) dans les cellules en bloquant l’enzyme qui provoque le bris des liens des polyprotéines.

Plusieurs enzymes nécessitent un cofacteur § Le site actif de plusieurs enzymes appelées apoenzymes ne peut être fonctionnel que si une substance particulière, le cofacteur vient s'y fixer. Le cofacteur peut être: § un ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc. ) § une petite molécule organique qu'on appelle alors un coenzyme. § La plupart des vitamines sont des coenzymes ou des substances utilisées par la cellule pour fabriquer des coenzymes. § L'apoenzyme seule ou le cofacteur seul n'ont pas de propriétés catalytiques. Il faut que les deux soient associés pour que l'enzyme fonctionne.

Apoenzyme Cofacteur Coenzyme Enzyme sans son cofacteur. Il nécessite un cofacteur pour fonctionner Substance organique simple ou inorganique qui rend une enzyme active en s’y fixant Cofacteur organique, plusieurs vitamines sont des coenzymes

Animation § Explication du fonctionnement de la coenzyme NAD+ http: //highered. mcgrawhill. com/sites/0072507470/student_view 0 /chapter 25/animation__how_the_nad__w orks. html

Devoirs § p. 54 (1, 2, 5, 6, 9, 13) § p. 60 (6, 10, 14, 16, 17, 18, 19, 22)